发布时间：
纤维蛋白溶解系统 血液凝固过程中形成的纤维蛋白被分解液化的过程,叫纤维蛋白溶解[现象] fibrinolysis（简称纤溶）.纤溶活性异常增强,即纤溶亢进.纤溶亢进又分为原发性纤溶亢进和继发性纤溶亢进,可致出血.血纤维蛋白溶酶作用于纤维蛋白元或纤维蛋白,能将其多肽链的赖氨酸结合部位切断使之溶解的现象.由此产生的分解产物为FDP.纤溶过程也称血液凝固的第四相. 纤溶的激活物（纤溶酶原和纤维蛋白溶解酶即纤溶酶）和抑制物以及纤溶的一系列酶促反应,总称为纤溶系统. 中文名：纤维蛋白溶解系统 外文名：fibrinolysis 特性：组织型纤溶酶原激活物 简称：纤溶 概念 血液凝固过程中形成的纤维蛋白被分解液化的过程,叫纤维蛋白溶解[现象] fibrinolysis（简称纤溶）.纤溶活性异常增强,即纤溶亢进.纤溶亢进又分为原发性纤溶亢进和继发性纤溶亢进,可致出血.血纤维蛋白溶酶作用于纤维蛋白元或纤维蛋白,能将其多肽链的赖氨酸结合部位切断使之溶解的现象.由此产生的分解产物为FDP.纤溶过程也称血液凝固的第四相. 纤溶的激活物（纤溶酶原和纤维蛋白溶解酶即纤溶酶）和抑制物以及纤溶的一系列酶促反应,总称为纤溶系统.
xiān róng méi
Pla *** in [21世纪双语科技词典]
fibrinolysin [湘雅医学专业词典]
纤溶酶（Pla *** in，PL）是PLG在其激活物（PA）的作用下产生的，是导致纤维蛋白降解最直接的因子。生理状态下，PL与PLG、tPA等结合在血管内皮细胞表面，一旦有少量纤维蛋白形成，PLG被激活为PL，后者则在局部将纤维蛋白降解，以避免血栓形成，保证血流通畅。
血液生化检查 > 酶类测定
纤维蛋白可与染料刚果红结合成不溶于水的复合物，被检血浆中的纤溶酶可水解纤维蛋白释放出刚果红，在酸性条件下刚果红显蓝色，其颜色的深浅与血浆纤溶酶活性成正相关。
（1）硼酸缓冲液（）：硼酸，KOH ，蒸馏水500ml，
NaOH溶液53ml，加蒸馏水至1000ml。
（2）1g/L刚果红溶液：刚果红加生理盐水500ml。
（3）1mol/L HCl溶液。
（4）50g/L CaCl2溶液。
（5）基质粉制备：血浆与生理盐水、50g/L CaCl2溶液按10∶100∶5比例混匀，37℃水浴60min，用玻棒将纤维蛋白全部卷出，用生理盐水洗涤两次后，挤干，置56℃温箱中烘干备用。取10g纤维蛋白，加1g/L刚果红溶液100ml，37℃水浴中不断搅拌，保温30min，3000r/min离心10min，弃去上清液，用硼酸缓冲液反复洗涤至上清无色为止，将与刚果红结合的纤维蛋白置56℃温箱烘干备用。
（6）分光光度计。
（1）按表1操作：
（2）离心上述溶液，取上清，分光光度计600nm波长比色，空白调0，测其吸光度值，查标准曲线即可得出纤溶酶活性。
附注：
检测前禁止服用抗凝药物，如阿斯匹林等。
纤溶酶活性：±
（发色底物法）
～
（刚果红显色法）
（1）运动对纤溶系统的影响：Weiss等为探讨运动程度（中、重）与凝血、纤溶系统的关系，检测了12例健康男性在骑踏车1h前后反映血浆凝血酶、纤维蛋白和纤溶酶形成的指标。结果显示，在中等度的运动中tPA抗原从±升高到±，P＜，PAP从±升高到±，P＜。然而，血浆凝血酶原片段1＋2（prothrombin fragment1＋2，F1＋2）、凝血酶抗凝血酶Ⅲ复合物（thrombinantithrombinⅢ plexes，TAT）和纤维蛋白肽A（fibrinopeptide A，FPA）却无明显变化。重度运动后，tPA和PAP的水平分别超过正常高限的倍及2倍，而血浆中F1＋2、FAT、FPA却在正常范围内明显增高（P值分别＜、＜、＜）。研究认为：在健康的年轻个体中，运动导致凝血活性增高的同时也引起纤溶活性增高，中等强度运动仅导致纤溶酶形成，而重强度运动时纤溶酶的形成超过了凝血酶和纤维蛋白的形成。
（2）在纤维蛋白溶解亢进症的意义：机体内纤溶系统活性是由于纤溶酶出现的结果，而纤溶酶在血中的活性是由释放入血的激活物而调控。因此各种原因导致的纤溶亢进症，无论是先天性还是后天获得性，无论是原发还是继发性，最终结果是纤溶酶生成过多而导致纤溶酶活性增强。上海瑞金医院对肝病患者纤溶酶的检测结果显示：急性肝炎、慢性肝炎和肝硬化病人血浆纤溶酶明显升高，表明此时患者纤溶酶活性增强。
（3）在血栓前状态及血栓性疾病中的意义：血栓前状态及血栓性疾病中常由于tPA活性及含量减低和PAI1活性增高而导致纤溶酶活性（PL）减低。缺血性脑病患者α2AP水平降低而纤溶酶α2AP复合物（PAP）增高，有资料表明，缺血性脑病患者PAP水平（±）明显高于正常对照组（±）。血栓性疾病，如急性心肌梗死、肺梗死、深静脉血栓、肾病综合征、DIC等引起的继发性纤溶亢进时PAP水平增高。Oikawa等对42例肾病综合征患儿检测了血浆PAP（PLα2AP）和DDimer等，发现在肾病综合征的活动期PAP（±μg/ml）及DDimer（154±105ng/ml）水平与其静止期（PAP ±μg/ml，DDimer 72±48ng/ml）比较具有显著性差异（P＜，P＜）。尽管临床上尚未发现血栓形成，但PAP、DDimer水平升高却能反映肾病综合征时的血液高凝状态。
（4）血栓性疾病溶栓治疗中的意义：在血栓性疾病如急性心肌梗死、肺栓塞、静脉血栓形成等应用溶栓药物（如链激酶、尿激酶、tPA或重组tPA等）进行溶栓治疗时，由于外源性纤溶酶原激活物的作用使纤溶酶原转变为纤溶酶，由此而降解纤维蛋白（原）达到溶解血栓的目的。因此溶栓后纤溶酶活性增高。纤溶酶α2AP复合物（PAP或PIC）增高，有报道α2AP与纤溶酶形成的复合物（PAP）是可以灵敏地反应纤溶系统激活的分子标志物。应用溶栓药物治疗时血浆PAP可明显增高。
FA 肺栓塞 肝硬化 急性心肌梗死 静脉血栓 静脉血栓形成 肾病综合征 血栓形成
纤溶酶
Fibrinolytic enzyme, FLE
参考文献：
于德涵, 赵文阁,王广慧, 李贺. 2011. 巖栖蝮蛇毒纤溶酶基因克隆序列分析及真核表达载体的构建与鉴定[J]. 中国农学通报, 27（14）: 1721.
高溶栓活性和低溶血毒性的天然优势特性。
参考文献：
Swenson S, Markland JFS 2005. Snake venom fibrin （ogen） olytic enzymes[J], Tbxicon, 45:10211039.
Leonardi A, Fox J, W, Trampu?Bakija A, Kri?aj I. 2007. Ammodytase, a metalloprotease from Vipera ammodytes ammodytes venom, possesses strong fibrinolytic activity. Toxicon, 49（6）: 833842.
短时间出现烧灼胀裂样剧痛，肢体肿胀明显，扩展迅速，伤口附近可出现水泡、血泡。全身症状很快出现，常见有全身不适、畏寒、发热、胸闷、气促等。重者可出现全身广泛性出血，如齿龈出血、血尿、皮下瘀斑等，甚至休克。
参考文献：
中国中西医结合学会急救医学专业委员会蛇伤急救学组. 2002 .毒蛇咬伤的临床分型及严重程度评分标准（修订稿）[J]. 中国中西医结合急救杂志, 9（1）:19.
早期治疗（被咬后4小时前）：局部近心端大面积包扎（被咬后30min前），切开冲洗，尽快吸出毒液，烧灼伤口（野外无条件下），应用抗眼镜蛇毒血清，胰蛋白酶局部注射及环封，局部切开减压，引留排毒和中草药治疗为主。中期治疗（被咬伤后4小时至需要手术修复局部组织坏死缺损创面日期）控制感染，消除局部的坏死组织、换药，促进肉芽组织生长为主，根据局部组织的坏死和缺损情况、制定相应的方案。后期治疗（手术日至治愈为止）主要为手术修复局部组织坏死照成的局部组织缺损。
参考文献：
中国中西医结合学会急救医学专业委员会蛇伤急救学组. 2002. 毒蛇咬伤的临床分型及严重程度评分标准,修订稿. 中国中西医结合急救杂志, 9（1）: 19.
巖栖蝮
中国科学院昆明动物研究所
纤溶酶
Fibrinolysin
纤维蛋白溶酶；纤维蛋白溶解酶；溶血酶；Pla *** in；Actase；Serum Tryptase；Throblysin
血液系统药物 > 纤维蛋白溶解药
5万U。
纤溶酶是由提纯的链激酶激活纤溶酶原而得，是一种蛋白水解酶。纤溶酶可使纤维蛋白分解成纤维蛋白降解物，而使纤维蛋白溶解。
（尚不明确）
用于血栓性疾病和抗凝疗法辅助剂。
凝血障碍、出血状态、严重肝肾功能不全、麻醉和手术后忌用。
（尚不明确）
发热、出血、恶心、呕吐、心动过速、低血压、眩晕、头痛、肌痛、黄疸、过敏反应等。
静脉点滴，剂量取决于临床反应，一般每小时5万～10万U，每天用1～6h，连用3～4天，并密切监测凝血功能。
（尚不明确）
酸性蛋白酶是一种能在酸性环境下水解蛋白质的酶类，其最适作用pH值为。由于酸性蛋白酶具有较好的耐酸性，因此被广泛地应用于食品、医药、轻工、皮革工艺以及饲料加工工业中。 目前用于工业化生产的酸性蛋白酶大多为霉菌酸性蛋白酶，此类酶的最适作用pH值为左右，当pH值升高时，酸性蛋白酶的酶活会明显降低，且此类酶不耐热，当温度达到50℃以上时很不稳定，从而限制了酸性蛋白酶的应用范围。 因此，本研究以开发耐温偏酸性蛋白酶为目标，进行了以下几方面的研究： (1)偏酸性蛋白酶产生菌的分离筛选。 (2)偏酸性蛋白酶粗酶酶学性质的研究。 (3)偏酸性蛋白酶固体发酵条件的优化。 (4)偏酸性蛋白酶产生菌P-1007的初步鉴定。 (5)偏酸性蛋白酶在啤酒澄清中的应用。 本论文主要研究结果和结论如下： (1)用常规土壤分离方法，从土壤样品中筛选到一株产偏酸性蛋白酶的菌株，命名为P-1007。 (2)通过单因素发酵条件实验和正交实验的方法得到最佳固体发酵条件为：麦麸15g，黄豆粉8％，葡萄糖3％，NaH2PO41％，％，水35ml，最佳起始，最适发酵温度为40℃。在此条件下所产酶活可达3700u/g，比原始菌株发酵酶活提高了将近2倍，且产酶稳定性较好。 (3)菌株P-1007所产的偏酸性蛋白酶的最适作用pH值为，最适作用温度为50℃。酶的pH稳定性和耐温性较好，50℃、条件下保温8h后剩余酶活可达83％以上，、50℃条件下保温2h后剩余酶活仍在70％以上。Mn2+、Cu2+对偏酸性蛋白酶有明显的激活作用，其它金属离子则对该酶有不同程度的抑制作用。与目前所得到的酸性蛋白酶相比较，偏酸性蛋白酶具有较高的作用pH值和较好的耐温性。 (3)从菌株P-1007菌落形态、显微观察以及区序列分析可以看出菌株P-1007可能属于烟曲霉。 (4)从酶学性质上可以看出，菌株P-1007所产的偏酸性蛋白酶的作用条件满足于啤酒澄清工艺的要求，因此本实验进行了偏酸性蛋白酶在啤酒澄清中的应用研究以及该酶与酿造复合酶和啤酒用中性蛋白酶作用效果的比较。研究结果表明：经偏酸性蛋白酶作用后，麦汁和发酵液中酪氨酸含量、透光率、总氮量、可凝固性氮含量都有了明显的提高。麦汁中a-氨基氮含量也增加了，说明偏酸性蛋白酶将凝固性蛋白质水解成了分子量较小的a-氨基氮，为啤酒酵母的生长繁殖提供了氮源。同时发酵液中的a-氨基氮含量却降低了，分析原因为发酵阶段中酵母利用a-氨基氮的速度比偏酸性蛋白酶降解蛋白质的速度快。麦汁和发酵液的pH值都无太大变化，因此不会影响啤酒酵母的生长和繁殖。在与酿造复合酶和啤酒用中性蛋白酶作用效果的比较中发现，三种酶的作用效果大致相同，但从最适作用条件来看，偏酸性蛋白酶比另两种蛋白酶更适合于啤酒澄清工艺。 以上研究结果表明，本课题筛选到的菌株P-1007所产偏酸性蛋白酶的作用条件特别适合于啤酒澄清工艺，因此在啤酒工业中有较好的应用前景。 关键字:烟曲霉,偏酸性蛋白酶,发酵条件优化,酶学性质,rDNA-ITS区序列分析,啤酒澄清
本论文主要研究了以大豆废渣为原料制备风味良好的大豆多肽的问题。摒弃了常规的酸法、碱法和一般的酶解方法,采用自行选育的微生物蛋白酶结合木瓜蛋白酶和胰蛋白酶多酶协同作用,制备水解度高、风味良好的大豆多肽。 实验从我国传统发酵食品豆腐乳出发,筛选到一株所产微生物蛋白酶对大豆蛋白有一定降解能力,同时能够消除内切酶水解大豆蛋白后产生不良风味的菌株,命名为MY10。对MY10进行了初步鉴定,发现其为毛霉属。研究了菌体生长和产酶特性的关系,发现该菌株在液体培养基中84h时达到最大,培养基的pH值在0～48h不断下降,48h时pH值为,之后pH值开始回升,84h后为以上,通过测定蛋白酶活性,发现MY10所产蛋白酶在84h活性达到最大;对粗酶液进行了分离纯化,首先确定了用60%的饱和(NH_4)_2SO_4进行沉淀,然后过Sephadex G75,通过蛋白酶活性的测定,发现可能含有中性蛋白酶和碱性蛋白酶;对粗酶液性质进行了研究,发现该酶系的最适pH值为,中性、碱性蛋白酶的最适温度分别为60℃、50℃。由于该酶系的蛋白酶活性不是很高,为了提高豆粕的水解度,得到水解程度较高的大豆多肽,本论文选用木瓜蛋...英文摘要: The problem of producing flavorful polypeptides from soybean residue was discussed in this research. The routine methods such as acid、 alkali and common enzymatic hydrolysate were discarded while the cooperation of self-selected protein enzyme from microbe with papain and typsin was used to produce soybean polypeptides with high degree of hydrolysis and excellent strain of fungus that could produce protein enzyme with certain ability to decompound soybean proteins and dispel the distasteful flavor ...目录:1 文献综述 10-21 1．1 大豆蛋白的组成与结构 10-11 1．2 大豆多肽的生物活性和主要用途 11-12 1．3 大豆蛋白改性 12-14 1．4 苦味肽形成的机理及脱苦方法 14-18 1．4．1 苦味肤的形成机理 15-16 1．4．2 脱苦方法 16-18 1．5 腐乳毛霉对大豆蛋白的作用 18-20 1．6 豆粕中抗营养因子的研究 20-21 2 本论文的研究设想 21-22 3 材料与方法 22-30 3．1 材料 22-23 3．1．1 实验原料与主要试剂 22 3．1．2 培养基 22-23 3．1．3 仪器设备 23 3．2 方法 23-30 3．2．1 微生物蛋白酶产生菌株的筛选、鉴定及其发酵条件的研究 23-26 3．2．2 双酶水解大豆蛋白 26-27 3．2．3 风味良好的大豆多肤的制备 27-30 4 结果与分析 30-53 4．1 微生物蛋白酶产生菌株的筛选、鉴定及其发酵条件 30-40 4．1．1 微生物蛋白酶产生菌株的筛选 30-31 4．1．2 菌种鉴定 31-33 4．1．3 MY10菌体生长和产酶特性的研究 33-35 4．1．4 酶的分离纯化 35-37 4．1．5 粗酶液性质研究 37-40 4．2 双酶水解大豆蛋白 40-48 4．2．1 内切酶水解豆粕的研究 40-48 4．3 风味良好的大豆多肤的制备 48-49 4．4 酶解前后豆粕营养成分变化分析 49-53 4．4．1 氨基酸含量测定结果 49 4．4．2 蛋白质降解的分析 49-50 4．4．3 酶解前后抗营养因子变化分析 50-53 5 讨论 53-57 5．1 微生物蛋白酶产生菌株的筛选、鉴定及其发酵条件的研究 53-54 5．1．1 微生物蛋白酶产生菌株的筛选 53 5．1．2 酶的分离纯化 53 5．1．3 MY10蛋白酶系性质研究 53-54 5．2 双酶水解大豆蛋白 54-56 5．2．1 豆粕的预处理 54 5．2．2 酶解过程中反应条件的控制 54-55 5．2．3 豆腥味的去除 55 5．2．4 酶解过程的研究 55-56 5．2．5 苦味的研究 56 5．3 风味良好的大豆多肤的制备 56-57 5．4 酶解前后豆粕营养成分变化分析 57 6 结论 57-59 致谢
生物活性肽是蛋白质中25个天然氨基酸以不同组成和排列方式构成的从二肽到复杂的线性、环形结构的不同肽类的总称，是源于蛋白质的多功能化合物。活性肽具有多种人体代谢和生理调节功能，易消化吸收，有促进免疫、激素调节、抗菌、抗病毒、降血压、降血脂等作用，食用安全性极高，是当前国际食品界最热门的研究课题和极具发展前景的功能因子。以下为几种重要生物活性肽的发展状况。乳肽早在20世纪50年代，该公司即以乳酪蛋白酶解制取了第一代的酪蛋白肽和氨基酸混合物，含5～8个氨基酸组成的肽和70％以上的游离氨基酸，用于低抗原性防过敏牛奶粉，在市场上行销40多年；60～70年代，开发出第二代的高度水解乳清蛋白肽混合物，含10～12个氨基酸组成的肽和40％～60％的游离氨基酸。以上两代产品的游离氨基酸含量过高，影响了产品的风味和生物效价；90年代，推出了低度水解乳清蛋白肽混合物，含10～15个氨基酸组成的肽和20％以下的游离氨基酸，产品风味明显改善，生物效价提高。 992年，和研究了胰蛋白酶、凝乳蛋白酶等酶的固定化反应器制取乳肽的工艺，可以通过调节流速来控制反应程度，并通过重复使用酶来降低成本。1989年，.和.研究了带超滤膜的酶反应器，在反应器内加入钙和磷酸根离子，用于制备酪蛋白磷酸肽和去磷酸化酪蛋白多肽。 我国对乳肽的研究不多，主要是进行蛋白酶的筛选和酶解工艺的优化，如1991年，肖安乐等人筛选出胰蛋白酶的胰酶是水解变性乳清蛋白质的最佳酶种；1994年，王凤翼等人对胰蛋白酶控制水解α－酪蛋白的最佳条件进行了优选；张和平等人采用胰蛋白酶水解热敏性乳清蛋白，获得热稳定好、易溶解的多肽，并以此开发出稳定性良好的乳清饮料；1995年，于江虹也从牛乳酪蛋白中分离提纯获得酪蛋白磷酸肽，证实了其在小肠中可与钙、铁等矿物质形成可溶性络合物，促进人体对钙、铁的吸收；广州市轻工研究所生产的酪蛋白磷酸肽CPP含量达85％以上，易溶于水，加工性能稳定，已在我国市场上推出。最近，我国生物工作者开发了采用微生物发酵控制、蛋白转化率高的乳肽产品，其中氨态氮占20％左右、肽态氮占80％左右，产品无不良气味，已获专利；湖北工学院吴思方等人进行了固定化胰蛋白酶生产酪蛋白磷酸肽的研究，CPP得率为％，产品中CPP总含量为15％，此工艺中酶可重复多次使用，既降低了成本，又有利于产品分离和生产自动化。大豆肽大豆肽是大豆蛋白质经酸法或酶法水解后分离、精制而得到的多肽混合物，以3～6个氨基酸组成的小分子肽为主，还含有少量大分子肽、游离氨基酸、糖类和无机盐等成分，分子质量在1000μ以下。大豆肽的蛋白质含量为85％左右，其氨基酸组成与大豆蛋白质相同，必需氨基酸的平衡良好，含量丰富。大豆肽与大豆蛋白相比，具有消化吸收率高、提供能量迅速、降低胆固醇、降血压和促进脂肪代谢的生理功能以及无豆腥味、无蛋白变性、酸性不沉淀、加热不凝固、易溶于水、流动性好等良好的加工性能，是优良的保健食品素材。 大豆肽的生产有酸法水解和酶法水解。酸法因水解程度不易控制、生产条件苛刻、氨基酸受到损害而很少采用；酶法水解易控制、条件温和、不损害氨基酸而大多被采用。酶的选择至关重要。通常选用胰蛋白酶、胃蛋白酶等动物蛋白酶，也可选用木瓜和菠萝等植物蛋白酶。但应用较广的主要是放线菌166、枯草芽孢杆菌1389、栖土曲霉3942、黑曲霉3350和地衣型芽杆菌2709等微生物蛋白酶。 20世纪70年代初，美国首先研制出大豆肽，公司建成了年产5000吨食用大豆肽装置；日本于80年代开始研制大豆肽，不二制油公司首先采用酶法规模化生产出3种大豆肽，雪印和森永等乳业公司应用大豆肽生产食品。 我国近几年也开展了大豆肽的生产和应用研究。江西省科学院高科技中心李雄辉等人采用ASI389中性蛋白酶和木瓜蛋白酶双酶水解生产大豆肽，使大豆肽生成率为％，肽态氮含量大于85％，游离氨基酸含量小于8％，平均肽键长度5～8，分子质量2000μ左右。双酶水解工艺既缩短了酶解时间、提高了蛋白质水解度，又减轻了产品苦味。华南理工大学黄惠华等人用木瓜蛋白酶对大豆分离蛋白进行水解试验，测得木瓜蛋白酶的动力学常数。另外，无锡轻工大学的葛文光对大豆肽的生理功能及作用效果进行了研究；郭敏亮采用豆粕生产出大豆肽饮料等。 根据大豆肽的理化特性，可用大豆肽为基本素材，开发肠胃功能不良者和消化道手术病人康复的肠道营养食品的流态食品、降胆固醇、降血压、预防心血管疾病的保健食品，增强肌肉和消除疲劳的运动员食品、婴幼儿及老年人保健食品、促进脂肪代谢的减肥食品、酸性蛋白饮料和用作促进微生物生长、代谢的发酵促进剂等。高F值寡肽高F值寡肽即是由动、植物蛋白酶解后制得的具有高支链、低芳香族氨基酸组成的寡肽，以低苯丙氨酸寡肽为代表，具有独特的生理功能。F值是指支链氨基酸（BCAA）与芳香族氨基酸（AAA）的摩尔比值。 1976年，Yamashita等人首次利用胃蛋白酶和链霉蛋白酶从鱼蛋白和大豆分离蛋白酶解中制得含低苯丙氨酸的寡肽混合物，产率分别为％和％，苯丙氨酸含量分别为％和％。1982年，Nakhost等人用α－胰凝乳蛋白酶和羧肽酶A酶解大豆蛋白，也制得相似的产物。1986年，Soichi等人进行了多种酶分别酶解乳清蛋白制取低苯丙氨酸寡肽的多种工艺、方法试验，结果以胃蛋白酶－链霉蛋白酶两步水解法为佳，产品得率为％、苯丙氨酸含量为％。1991年，Shinya等人用嗜碱蛋白酶和肌动蛋白酶水解玉米醇溶蛋白，制取了无苦味高F值寡肽，产率为％，F值，AAA含量为％。 1996年，西班牙的Bautista等人用肌动蛋白酶和Kerase中性蛋白酶酶解葵花浓缩蛋白，制取高F值寡肽，产率为％，F值为，AAA含量为％。王梅也在1992年首次采用碱性蛋白酶和木瓜蛋白酶降解玉米黄粉；成功地研制出高F值寡肽混合物，产率为％，F值为，AAA含量为％，完全符合高F值制剂的要求，为解决玉米湿法淀粉厂副产品——黄粉的综合利用开创了新路子。 高F值寡肽具有消除或减轻肝性脑病症状、改善肝功能和改善多种病人蛋白质营养失常状态及抗疲劳等功能，除可制作治疗肝疾药品外，还可广泛用作保肝、护肝功能食品，烧伤、外科手术、脓毒血症等高付出病人及消化酶缺乏患者的蛋白营养食品和肠道营养剂，高强度劳动者和运动员食品营养强化剂等。谷胱甘肽（GSH）谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸经肽键缩合而成的活性三肽，广泛存在于动物肝脏、血液、酵母和小麦胚芽中，各种蔬菜等植物组织中也有少量分布。谷胱甘肽具有独特的生理功能，被称为长寿因子和抗衰老因子。日本在50年代开始研制并应用于食品，现已在食品加工领域得到广泛应用。我国对谷胱甘肽的研究尚处于起步阶段。 谷胱甘肽的生产方法主要有溶剂萃取法、化学合成法、微生物发酵法和酶合成法等4种，其中利用微生物细胞或酶生物合成谷胱甘肽极具发展潜力，目前即以酵母发酵法生产为主。 由于谷胱甘肽分子有一个特异的γ－肽键，决定了它在人机体中的许多重要生理功能，如蛋白质和核糖核酸的合成、氧及营养物质的运输、内源酶的活力、代谢和细胞保护、参与体内三羧酸循环及糖代谢，具有抗氧化、抗疲劳、抗衰老、清除体内过多自由基、解毒护肝、预防糖尿病和癌症等功效，因此而成为机体防御功能肽的代表。谷胱甘肽除可在临床上用作治疗眼角膜疾病，解除丙烯酯、氟化物、重金属、一氧化碳、有机溶剂等中毒症状的解毒药物外，还可用于运动营养食品和功能食品添加剂等。中国在生物活性肽的研究开发上，从事活性肽的研究单位也多从医药角度出发，研究力量及投入较少，限制了活性肽药食两用功能的发挥，市场上国产的活性肽药品和食品寥寥无几。但近几年研究逐步活跃起来，报道渐多，前景看好。当前生物活性肽研究开发的方向是：肽的定向酶解技术开发，包括高效、专一性强的酶种选育、复合酶系共同作用机理、机制，脱苦微生物的分离、纯化和机理研究，酶解工艺改进技术等；功能性肽的分离、分析技术开发，包括新型高效分离设备和分离工艺，灵敏度高、简单易行的目标肽活性分析检测体系和分析技术及下游精制技术；肽的功能性生物学评价研究；生物活性肽功能食品开发等。
Alpha-lipoic acid: A possible pharmacological agent for treating dry eye disease and retinopathy in diabetes Clin Exp Pharmacol Physiol . 2020 Dec;47(12):1883-1890. doi: . Epub 2020 Jul 21. PMID: 32621549 DOI: IF=（2015）index (一般偏难) 摘要： α-硫辛酸（ALA）是天然存在的二硫醇微量营养素，可充当线粒体酶活性的辅助因子。由于其潜在的抗氧化剂活性，它被认为是“通用抗氧化剂”。先前的研究报道了ALA的药理学优势，例如 血糖控制 ， 改善的胰岛素敏感性 以及 减轻糖尿病并发症 （如神经病变和心血管疾病）的发生。糖尿病患者中普遍存在 干眼病和视网膜病 。 实验研究证明了ALA在干眼症和糖尿病性视网膜病中的有益作用 。ALA可以通过 下调 角膜上皮细胞中基质金属蛋白酶9的表达并激活眼表的抗氧化状态来预防干眼症。此外，它的直接 抗氧化作用 还可以防止氧化应激引起的角膜表面侵蚀和泪腺损害。ALA通过 抑制 O-联结的β-N-乙酰氨基葡萄糖转移酶和核因子-κB活性并减轻氧化应激来预防糖尿病性视网膜病。它可以 激活 视网膜神经节细胞中的核因子红系2相关因子2和AMP激活的蛋白激酶。在视网膜前病变糖尿病患者中进行的临床试验表明，含染料木黄酮和维生素的ALA可以保护视网膜细胞并降低糖尿病患者的炎症作用。然而，很少有研究探索其在干眼病和糖尿病性视网膜病中的有益作用。因此，这篇评论文章讨论了ALA在干眼病和糖尿病性视网膜病中的作用的最新进展， 关键字： α-硫辛酸；抗氧化剂 糖尿病性视网膜病变; 干眼病 基质金属蛋白酶 核因子红系2相关因子2。 1引言 α-硫辛酸（ALA）1,2-二硫杂环戊酸酯-3-戊酸是一种天然存在的低分子量（ g / mol）二硫醇微量营养素，可作为与线粒体代谢相关的生物能酶活性的辅助因子。 1 ALA与丙酮酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶，支链α-酮酸脱氢酶和甘氨酸裂解系统等酶的赖氨酸残基的ε-氨基共价连接。 1 ， 2 与硫醇基团此有机硫化合物在植物和动物中产生。动物的主要来源是肉，尤其是红肉，而植物的主要来源是西兰花，抱子甘蓝，菠菜，马铃薯，番茄和豌豆。 3 ， 4 它可以在哺乳动物细胞的线粒体中合成，发现在病理条件下会降低。 5 在人类中，ALA是在心脏，肝脏和肾脏中合成的。 6 商业ALA是R和S形式的外消旋混合物。天然存在的R形式充当线粒体酶的辅因子。 7 食物中R和S形式的绝对生物利用度均不超过40％，并且能够穿越血脑和血视网膜屏障。 8 ， 9 许多植物衍生的抗氧化剂，包括在ALA老化相关的病症的治疗用途最近进行了综述。 10 Hagen等人证明，饮食中补充2周的ALA可以改善线粒体功能，这可以通过增加老年大鼠的O 2消耗量和线粒体膜电位来证明。 11 ALA或其钯共轭形式可改善老年大鼠心肌和大脑中的电子传输链活性。 12 - 14 如防止心血管疾病，炎症，衰老和认知功能障碍阿尔茨海默病ALA的许多生物活性吸引了其药理好处。 15 - 17 ALA的抗癌作用表现在各种癌细胞系。 18 ， 19 该作用通过生长因子受体结合蛋白2（一种细胞信号通路的衔接蛋白和AMP激活的蛋白激酶（AMPK））介导，导致表皮生长因子受体（EGFR）和哺乳动物雷帕霉素S6信号转导的靶标下调。途径。 20 ， 21 此外，ALA可以下调几个蛋白激酶，包括粘着斑激酶，细胞外信号调节激酶1/2和蛋白激酶B这将最终抑制转化生长因子β1信号的磷酸化。这被解释为ALA对乳腺癌细胞抗侵袭作用的可能机制。 22 ALA或其还原形式的二氢硫辛酸（DHLA）可以直接或间接调节蛋白激酶C和AMPK的表达，这是细胞代谢的许多下游信号传导途径中的关键酶。 23 ， 24 此外，作为过氧化物酶体增殖物激活受体α和γ的激动剂。 25 这些机制解释了ALA对肥胖，非酒精性脂肪肝和肝纤维化的有益作用。 26 - 28 由于氧化应激参与糖尿病并发症的分子机制，因此ALA的抗氧化作用可用于其治疗。大多数临床研究表明，在减轻糖尿病患者的氧化应激，神经病以及与神经病有关的疼痛和感觉异常方面具有药理作用。 29 ， 30 。然而，最近的荟萃分析与安慰剂相比时结束ALA的对血糖控制和胰岛素敏感性的影响不显着。 31 在2型糖尿病患者中普遍存在视网膜病变和干眼症。 32 实验研究证明ALA在干眼病和糖尿病性视网膜病中的有效性。但是，尚未通过临床试验确定其在这些眼部疾病中的作用。因此，本文综述了ALA在干眼病和糖尿病性视网膜病中的作用。截至2020年6月，在PubMed，Scopus和Web of Science中使用搜索词α-硫辛酸和眼部疾病或干眼症或糖尿病性视网膜病变对相关文章进行了文献检索。 2 硫辛酸的抗氧化剂和抗炎活性 α-硫辛酸是一种强大的抗氧化剂分子，因此被认为是“通用抗氧化剂”。ALA和DHLA的抗氧化和抗炎作用如图 1 所示 。通过基于NAD（P）H的反应，ALA易于从饮食中吸收，运输到细胞并在肝脏中还原为DHLA。由于它可溶于水和脂肪，因此广泛分布在细胞膜和细胞质中。 33 ALA的氧化形式和还原形式均具有抗氧化性能。 1 ， 33 ， 34 的范围内的氧化还原活性含硫天然产品，包括ALA的药理学性质被关联到硫醇基团。 35 ALA的潜在抗氧化作用可以归因于直接活性氧（ROS）清除能力，金属离子螯合能力和恢复细胞抗氧化剂的能力，例如还原型谷胱甘肽（GSH），辅酶Q，维生素C和E含量。 11 ， 34 ， 36 研究已经证明ALA可以提高下降在肝细胞和心肌细胞中GSH，维生素C，维生素E和辅酶Q的水平。 36 发现ALA的脂质体制剂可增强其抗氧化能力。 37 在ALA的ROS清除特性中，在生物系统中已证明清除了羟基自由基，次氯酸，过氧自由基和单线态氧。 38 它还可能通过过渡金属螯合发挥抗氧化作用。ALA可以螯合Fe 2+和Cu 2+，从而防止氧化还原活性金属介导的反应，如Fenton和Haber-Weiss反应。 2 ， 39 ， 40 此外，由于金属螯合性质它可以有效地减轻与重金属中毒有关的毒性。α-硫辛酸可以增加主要抗氧化剂的基因表达，例如超氧化物歧化酶（SOD），过氧化氢酶（CAT）和谷胱甘肽过氧化物酶（GPx）。该作用是通过氧化还原敏感的转录因子，核因子erythroid-2相关因子2（Nrf2）的稳定和核易位介导的。 41 由于Nrf2阻断了核因子-κB（NF-κB）的活化，因此可以解释ALA的Nrf2活化和抗氧化特性，因为它具有抗炎作用。 41 此外，人类神经母细胞瘤细胞中显示出一种新型的ALA抗炎机制，它可以使DNA甲基化，从而下调炎性细胞因子白介素（IL）-1β和IL-6的水平。 42 体外和体内研究均表明ALA和DHLA的促氧化特性。DHLA的促氧化特性可能是通过羟基自由基的产生介导的。 15 此外，ALA和DHLA已显示出可促进离体大鼠肝脏线粒体中线粒体通透性的转变，从而产生过量的ROS（如超氧阴离子）。DHLA刺激大鼠肝线粒体和线粒体下颗粒中超氧阴离子的产生。 43 因此，选择合适的ALA药理剂量对于限制其抗氧化作用至关重要。 44 为确定老年人群体中ALA的耐受性而进行的一项研究得出的结论是，每天600毫克一餐，连续5天的口服剂量耐受性良好。 45 但是，较高剂量可能产生上消化道副作用和潮红感。 45 3 硫辛酸在眼病中的作用 干眼症 干眼病是一种与年龄有关的多因素慢性疾病，会因泪液产生中断和角膜上皮完整性丧失而影响眼表。此病最初会引起轻度不适。以后，它可能导致眼表疤痕，可能导致不可逆的视力损害。泪腺中泪液的产生与神经内分泌，激素和免疫学因素有关。带有角膜上皮的眼泪可保持眼表的水合作用和表面光滑度。眼膜，眼角膜和房水中的酶抗氧化剂和非酶抗氧化剂可提供抗氧化应激的保护。抗氧化剂关键酶SOD，CAT和GPx， 46 ， 47 在正常角膜上皮，抗氧化酶活性的顺序被报告为SOD> CAT> GPx的。 48 除此之外，眼泪蛋白乳铁蛋白和S100A还有助于眼表的抗氧化防御。 经常与干眼症有关的环境因素包括暴露于污染物，臭氧，紫外线辐射以及长期使用防腐眼药水（如治疗青光眼）。 49 这些因素会增加氧化应激，从而导致眼表发炎。 50 ， 51 在干眼疾病的病理生理学活性氧和氮物种的重要的作用是通过增加证明在眼表面组织8-羟基脱氧鸟苷2，4-羟基壬烯醛，丙二醛和硝基酪氨酸水平。 49 ， 52 - 54 ROS的水平和活性保护酶导致的氧化性损伤和眼表面炎症之间的不平衡。 49 ， 55 减少的结膜上皮抗氧化酶（SOD，CAT和GPX）的表达是在与干眼疾病的受试者中发现。 56 干眼动物模型表明，氧化产物在角膜上皮中积累。 57 Kruk等人发现，增加的氧化应激反过来会导致眼表发炎和干眼症的发生。 58 眼泪中基质金属蛋白酶（MMP）及其抑制剂之间平衡的改变是与眼表疾病相关的病理生理机制之一。 59 ， 60 在氧化应激，MMP的在角膜上皮屏障（对-和反式-细胞上皮）的分子的破坏作用在干眼病进行了说明。 61 ， 62 MMP-9过度表达已被证明在干眼病。 63 类似于Kelch的ECH相关蛋白1（Keap1）-Nrf2抗氧化反应元件途径在调节抗氧化剂基因的表达，维持角膜上皮细胞的抗氧化剂状态并从而保护眼表免受干眼症的影响中起着关键作用。 64 ， 65 因此，Nfr-2在角膜上皮细胞中的激活可以间接增强抗氧化防御能力，例如SOD，CAT和GPx。 66 最近的一项研究得出结论，在干眼模型中，Nrf-2激活剂可有效抵抗角膜上皮细胞损伤。 67 仅少数研究提出氧化应激作为干眼病局部治疗的靶标。 49 ， 68 的氧化应激和ALA的干眼疾病中的作用描述于图 2 。最近的体外和体内研究表明，ALA可以下调MMP-2和MMP-9的表达并增加其组织抑制剂在眼泪中的表达。 69 ， 70个 研究在动物模型表明，ALA和硒蛋白P可以有助于减轻氧化应激的眼表。 71 ALA通过激活眼表细胞中的Nrf-2来增加泪腺过氧化物酶并恢复泪腺产生。 72 ALA对大鼠辐射性泪腺损伤具有保护作用，其作用是通过抑制活化的T细胞表达和NF-κB信号传导途径介导的，从而提示ALA在干眼症中可能具有治疗作用。 73 糖尿病患者中普遍存在干眼病。 32 在2型糖尿病患者中，糖尿病视网膜病变与干眼症之间存在显着相关性。 74 糖尿病患者血糖控制不佳也与干眼症发生率相关。 75 糖尿病中干眼症的可能机制与高血糖症有关，高血糖症可能导致高泪膜渗透压和眼表发炎。由于泪腺的神经病变，这种炎症和氧化应激降低了杯状细胞密度，结膜上皮鳞状化生以及泪液产生不足。 76 - 78 ALA的降血糖，抗炎和抗氧化作用可能对糖尿病相关的干眼症有效。然而，需要更多的研究来确定其在干眼病中的作用。 糖尿病性视网膜病 糖尿病性视网膜病仍然是糖尿病的主要眼部并发症之一。已经证明包括氧化应激和炎症在内的各种机制可导致糖尿病性视网膜病的形成。 79 葡萄糖的自动氧化，高级糖基化终产物的形成增加以及醛糖还原酶和蛋白激酶C活性的增加，是导致糖尿病视网膜多种细胞类型中ROS形成的因素。 65 糖尿病视网膜病变的病理生理学也报道了肾素-血管紧张素过度活化，血液血液动力学变化，白细胞介导的内皮细胞损伤以及视网膜毛细血管基底膜灌注不足和增厚。 80 - 83 高血糖症会在己糖胺的生物合成途径中诱导 O- 连接的β-N-乙酰氨基葡萄糖转移酶活性的激活。这种增强的 O- 连接的β-N-乙酰氨基葡萄糖转移酶活性产生了 O- 连接的β-N-乙酰氨基葡萄糖信号传导，这与糖尿病性视网膜病的发病机理有关。 84 ， 85 ö -GlcNAcylation在高血糖状态可以激活NF-κB，炎性转录因子。 86 由于视网膜神经节细胞（RGC）死亡，氧化应激和炎症在糖尿病性视网膜病变的发展中起着重要作用。 86 在图 3中 描述了ALA在糖尿病性视网膜病中的作用 。ALA在线粒体生物能反应中的作用以及在细胞膜和细胞溶质中作为抗氧化剂的作用可以显着控制糖尿病性视网膜病变，神经病变和其他血管疾病。 29 此外，ALA可以增强血管内皮细胞对内皮细胞的抗氧化防御能力。 87 Inman等人已经证明饮食疗法可以减轻氧化应激，从而改善青光眼的RGC存活率。 88 ALA补充4-11个月可以改变与氧化应激相关的基因和蛋白质的表达。 88 与对照组相比，ALA治疗组的RGC数和轴突转运，轴突数和轴突完整性发生了变化。 88 所测量的视网膜脂质过氧化，蛋白质亚硝基化和DNA氧化水平支持了这一效果。ALA可以激活内皮型一氧化氮合酶产生一氧化氮，改善内皮功能，并抑制糖尿病患者的糖基化反应。 29 ， 89 Nrf2在氧化应激过程中在视网膜中的保护作用被证明。 90 然而，糖尿病患者的高血糖水平可能有助于Keap1的表观遗传修饰，以增加其在细胞质中的水平，并且在糖尿病性视网膜病变中观察到Nrf2的相关失活。 91 ， 92 ALA增强的Nrf-2的视网膜神经元的核易位。 93 为ALA提出的另一种保护糖尿病小鼠RGC的机制是通过激活AMPK和抑制 O- 连接的β-N-乙酰氨基葡萄糖转移酶活性来介导的。 94 ALA可以抑制糖尿病动物视网膜中的NF-kB活化和血管内皮生长因子的作用。 95 在视网膜病变前期糖尿病患者中进行的临床试验表明，以染料木黄酮和维生素进行的ALA剂量为400 mg / d持续2个月可以保护视网膜细胞。 96 最近的一项研究表明，以600 mg / d的ALA对糖尿病患者的抗炎作用持续4个月。 97 但是，Haritoglou等人进行的临床试验表明，每天的ALA（600毫克，持续2年）不能预防在胰岛素依赖型糖尿病患者中发生具有临床意义的黄斑水肿。 98 因此，需要更多的研究来确定ALA在糖尿病性视网膜病中的作用。 4 结论与未来展望 硫辛酸被认为是“通用抗氧化剂”。ALA的抗氧化作用与直接ROS清除能力，金属离子螯合能力及其恢复细胞抗氧化剂的能力有关。ROS和抗氧化剂含量之间的不平衡会导致眼表的氧化损伤和炎症。动物模型研究表明，ALA和硒蛋白P可能有助于缓解眼表的氧化应激。ALA增加了泪腺过氧化物酶的活性并恢复了泪腺的产生，从而改善了干眼症。还发现ALA对糖尿病性视网膜病有效。它通过诱导Keap1-Nrf2-ARE信号通路在视网膜中发挥抗氧化应激的神经保护作用。 O- 连接的β-N-乙酰氨基葡萄糖转移酶活性。通过抗氧化活性，ALA可以抑制细胞凋亡并维持RGC。临床试验发现口服ALA（600 mg / d）可以有效缓解糖尿病患者中轻度至中度多发性神经病的作用，范围为40天至4年。 99 - 101 短期ALA治疗（600毫克/千克，静脉注射8周）可以改善在糖尿病患者中早期肾病。 102 口服剂量为1300 mg / d的ALA以及维生素E或二十碳五烯酸和能量受限的饮食8-10周可减轻肥胖症的体重。 26 ， 103 最近的研究结果发现，连续六个月给予ALA以及其他抗氧化剂和二十二碳六烯酸可减轻原发性开角型青光眼患者的氧化应激，而没有任何不良影响。 104 制备了一种基于纳米胶束的ALA滴眼剂，用于糖尿病相关的角膜治疗，它可以增强ALA的角膜通透性，稳定性，溶解性和积累。 105 ALA预防这些糖尿病并发症的有益作用是值得的。但是，在糖尿病患者中使用ALA治疗眼病（如干眼症和糖尿病性视网膜病）的临床试验尚不足以支持其有益作用。尽管进行了临床和临床前研究，但仍需要使用不同的口服剂量或ALA滴眼剂进行更有针对性的长期临床试验，以探索其在眼部疾病中的治疗潜力。 致谢 作者非常感谢印度印度喀拉拉邦Elthuruth，Thrissur，St。Aloysius HSS英语系Babitha NV，高级HSST，英语系的宝贵帮助。 利益冲突 作者声明没有潜在的利益冲突。 同行评审 本文的同行评审历史记录可从 ‐获得 。
电子产品的蓝光对于身体来说危害非常的大，蓝光照射常见的就是会出皮疹，而且还会出红色的皮疹，皮肤损伤也会非常严重；在平常可以去佩戴抗蓝光的眼镜，对于长时间看电脑还有手机的人群，就要在集中用眼的时候去佩戴防蓝光眼镜。
基质金属蛋白酶 (MMPs)，又称基质金属多肽酶或matrixins，它是一类锌依赖性的蛋白水解酶，可降解细胞外基质 (ECM) 中的多种蛋白。MMPs 属于金属蛋白酶的 metzincin超家族，其他成员如 astacins、serralysins、reprolysins、adamalysins 或 ADAMs。MMPs 由 24 个人类基因和 23 个小鼠基因编码。 MMP 家族至少可以分为六个亚家族：(1) 胶原酶; (2) 明胶酶，(3) 溶血素，(4) 基质溶素，(5) 膜型MMPs，(6) 其他 MMPs。 MMPs 的典型结构包括 N 端酶原前肽结构域、金属蛋白酶催化结构域、可变长度的连接区和 C 端类血凝蛋白结构域。 所有MMPs 都是作为原酶产生的，需要在生理条件下进行蛋白裂解，以促进前肽结构域的释放 (酶原激活)，并产生成熟的基质金属蛋白酶。MMPs 在许多生物学过程中发挥了关键作用，如胚胎发生、正常组织重塑、伤口愈合和血管生成，以及在疾病中也发挥了重要作用，如动脉粥样硬化、关节炎、癌症和组织溃疡 MCE重组蛋白产品种类丰富，涵盖细胞因子、病毒蛋白、免疫检查点蛋白、CAR-T蛋白、CD抗原、受体蛋白、生物素标记蛋白、GMP蛋白、酶等多种分类，可用于人、病毒、小鼠、大鼠、猴、猪、狗、牛、羊、兔、猫、非洲爪蟾等多种不同研究领域的生物学研究，包括蛋白结构研究、免疫检测试剂、重组蛋白药物、诊断试剂开发、抗体药物靶点、CAR-T细胞治疗靶点、Fc受体、流感病毒蛋白和细胞因子等热门研究领域。MCE因高品质的产品和优质的售前售后服务，成为全球数以百万计的科学家和技术人员值得信赖的实验伙伴。 产品种类丰富：细胞因子和生长因子, 免疫检查点蛋白, CAR-T相关蛋白, CD抗原, 受体蛋白, 酶&调节子, 补体系统蛋白, 病毒类蛋白, 生物素标记蛋白, 荧光标记蛋白, GMP蛋白, 泛素相关蛋白等。 产品物种多样性：人、病毒、小鼠、大鼠、猴、猪、狗、牛、羊、兔、猫、非洲爪蟾、细菌、真菌等 低内毒素水平：LAL法验证，内毒素含量低于绝大多数供应标准 高纯度：SDS-PAGE和HPLC检测验证 高生物活性：相关体内/体外生物学实验测定 稳定的一致性：多批次检测数据确认 规格齐全：满足客户的多种预分装规格 重组蛋白定制服务 * 从基因设计到蛋白制备的一站式服务 * 自主研发多种高表达载体与菌株 * 专业的重组蛋白技术研发团队 * 提供毫克至克级高纯度蛋白定制服务 * 提供蛋白在生物研究应用中专业的技术支持
你猜啊
1 邱雁临.纤维素酶的研究和应用前景[J].粮食与饲料科技，2001，30～31 2 刘耘，鄢满秀.纤维素酒精发酵的研究进展[J].广州食品工业发酵，1999，15（2）：51～54，63 3 戴四发，金光明，王立克，等.纤维素酶研究现状及其在畜牧业中的应用[J].安徽技术师范学院学报，2001，45（3）：32～38 4 阎伯旭，齐飞，张颖舒，等.纤维素酶分子结构和功能研究进展[J].生物化学与生物物理进展，1999，26（3）：233～237 5 张鸿雁，陈锡时.微生物纤维素酶分子生物学研究进展[J].生物技术，2003，13（3）：41～42 6 杨礼富，微生物学通报，2003, 30 (4):9 987 史雅娟，吕永龙，环境科学进展1999, 7 ( 6)3} 378 宋桂经，纤维素科学与技术，广西人学学报:自然科学版).2004. 29(1):73- 769 曲杳波，高培基.开展生物质转化为洒精研究实现液态燃料可持续供应}c}.发酵工程学科的进展一第一次全国发酵工程学术讨论会.北京:中国轻工业出版社，2002, 34一39.
夏叔芳 女，1924年11月出生，浙江绍兴人。研究员。1947年毕业于中央大学农学院农业化学系。曾任职于中国科学院上海植物生理研究所。中文名：夏叔芳国籍：中国民族：汉出生日期：1924年11月逝世日期：2003年5月10日主要贡献专长植物生理生化。主要从事光合产物的转化与利用的研究，如光合器官及籽实萌发和成熟时期淀粉，蔗糖等物质的代谢，积累与调节的研究；橡胶、淀粉、纤维素酶等的应用研究；红豆草，苜蓿的光合特性和固氮作用；植物激素及乙烯污染对植物的影响等研究。发表论文30余篇，其中《纤维素酶的应用》曾获得全国科学大会奖。2003年5月10日夏叔芳同志逝世，夏叔芳同志是彭加木同志遗孀。
xiān wéi sù méi
cellulase [21世纪双语科技词典]
纤维素酶（cellulase）是降解纤维素生成葡萄糖的一组酶的总称，它不是单成分酶，而是由多个酶起协同作用的多酶体系。人们已对纤维素酶的作用机制及工业化应用等方面进行了大量的研究，为纤维素酶的生产和应用打下了良好的基础。其在扩大食品工业原料和植物原料的综合利用，提高原料利用率，净化环境和开辟新能源等方面具有十分重要的意义。
纤维素酶的来源非常广泛，昆虫、微生物、细菌、放线菌、真菌、动物体内等都能产生纤维素酶。由于放线菌的纤维素酶产量极低，所以研究很少。细菌产量也不高，主要是葡萄糖内切酶，但大多数对结晶纤维素没有活性，并且所产生的酶是胞内酶或吸附在菌壁上，很少能分泌到细胞外，增加了提取纯化的难度，在工业上很少应用。目前，用于生产纤维素酶的微生物菌种较多的是丝真菌，其中酶活力较强的菌种为木霉属（Trichoderma）、曲霉属（Aspergillus）和青霉属（Penicillium）,特别是绿色木霉（Trichodermavirde）及其近缘菌株等较为典型，是目前公认的较好的纤维素酶生产菌。现已制成制剂的有绿色木霉、黑曲霉、镰刀霉等纤维素酶。同时，反刍动物依靠瘤胃微生物可消化纤维素，因此可以利用瘤胃液获得纤维酶的粗酶制剂。另外，也可利用组织培养法获得所需要的微生物。
目前，纤维素酶的生产主要有固体发酵和液体发酵两种方法。
固体发酵法固体发酵法是以玉米等农作物秸秆为主要原料，其投资少，工艺简单，产品价格低廉，目前国内绝大部分纤维素生产厂家均采用该技术生产纤维素酶。然而固体发酵法存在根本上的缺陷，以秸秆为原料的固体发酵法生产的纤维素酶很难提取、精制。目前，我国纤维素酶生产厂家只能采用直接干燥法粉碎得到固体酶制剂或用水浸泡后压滤得到液体酶制剂，其产品外观粗糙且质量不稳定，发酵水平不稳定，生产效率较低，易污染杂菌，不适于大规模生产。
液体发酵法液体发酵生产工艺过程是将玉米秸秆粉碎至20目以下进行灭菌处理，然后送发酵釜内发酵，同时加入纤维素酶菌种，发酵时间约为70h，温度低于60℃。采用除菌后的无菌空气从釜低通入进行通气搅拌，发酵完毕后的物料经压滤机板框过滤、超滤浓缩和喷雾干燥后制得纤维素酶产品。液态深层发酵由于具有培养条件容易控制，不易染杂菌，生产效率高等优点，已成为国内外重要的研究和开发方向。
制酒在进行酒精发酵时添加纤维素酶可显著提高酒精和白酒的出酒率和原料的利用率，降低溶液的黏度，缩短发酵时间，而且酒的口感醇香，杂醇油含量低。纤维素酶提高出酒率的原因可能有两方面：一是原料中部分纤维素分解成葡萄糖供酵母使用；另外，由于纤维素酶对植物细胞壁的分解，有利于淀粉的释放和被利用。
将纤维素酶应用于啤酒工业的麦芽生产中可增加麦粒溶解性，加快发芽，减少糖化液中单一葡萄糖含量，改进过滤性能，有利于酒精蒸馏。
酱油酿造在酱油的酿造过程中添加纤维素酶、可使大豆类原料的细胞膜膨胀软化破坏，使包藏在细胞中的蛋白质和碳水化合物释放，这样既可提高酱油浓度，改善酱油质量，又可缩短生产周期，提高生产率，并且使其各项主要指标提高3％。
饮料加工日本有专利报道，用纤维素酶处理豆腐渣后接入乳酸菌进行发酵，可制得营养、品味俱佳的发酵饮料。将纤维素酶应用于果蔬榨汁、花粉饮料中，可提高汁液的提取率（约10％）和促进汁液澄清，使汁液透明，不沉淀，提高可溶性固形物的含量，并可将果皮综合利用。目前，有报道已成功地将柑橘皮渣酶解制取全果饮料，其中的粗纤维有50％降解为短链低聚糖，即全果饮料中的膳食纤维，具有一定的保健医疗价值。
纤维废渣的回收利用应用纤维素酶或微生物把农副产品和城市废料中的纤维转化成葡萄糖、酒精和单细胞蛋白质等，这对于开辟食品工业原料来源，提供新能源和变废为宝具有十分重要的意义。
此外，在果品和蔬菜加工过程中如果采用纤维素酶适当处理，可使植物组织软化膨松，能提高可消化性和口感。
将纤维素酶用于处理大豆，可促使其脱皮，同时，由于它能使细胞壁破坏，使包含其中的蛋白质、油脂完全分离，增加其从大豆和豆饼中提取优质水溶性蛋白质和油脂的获得率，既降低了成本，缩短了时间，又提高了产品质量。
植物纤维原料是地球上最丰富、最廉价而又可再生的资源，其主要成分是纤维素和半纤维素，纤维素和半纤维素的利用一直是国际国内的研究热点课题。利用的途径和整体思路是利用纤维素酶和半纤维素酶先将纤维素和半纤维素降解成可发酵糖，进而通过发酵制取酒精、单细胞蛋白、有机酸、甘油、丙酮及其他重要的化学化工原料。此外，纤维素、半纤维素通过纤维素酶的限制性降解还可制备成功能性食品添加剂，如微晶纤维素、膳食纤维和功能性低聚糖等。
总之，纤维素酶具有非常广阔的应用前景，但由于液态发酵生产技术含量较高，在大规模生产上还有一定的困难，因此对纤维素酶液态发酵的研究与开发具有重要的现实意义。今后若能加强这方面的研究，则可以使之早日进入工业化生产，一方面可以提高纤维素酶的产量和质量；另一方面可以较好地解决纤维素的生物转化问题，创造良好的社会效益和经济效益。
纤维素酶
Cellulase
康彼身；康彼申；bizym
消化系统药物 > 助消化药物
。
每片含有胰酶220mg，相当于脂肪酶（lipase）74OOu（FIP），蛋白酶（protease）420u（FIP），淀粉酶（amylase）7000u（FIP）；含米曲菌提取酶120mg，相当于纤维素酶（cellulase）70u（FIP），蛋白酶（protease）10u（FIP），淀粉酶（amylase）170u（FIP）。
用于各类消化不良症状，老年人消化不良。治疗胰酶分泌不足，在肠液中消化脂肪、碳水化合物及蛋白质，起促进食欲的作用。
对纤维素酶过敏者、急性胰腺炎患者禁用。
纤维素酶不可嚼碎。
偶有腹泻及软便。
每次2片，每日3次，饭前服。
不宜与酸性或堿性药物同服。