毕业论文酵素实验设计

1、实验材料、器材与试剂：

材料：约的马铃薯小块（生、熟。）

器材：试管、移液管或吸量管、量筒

试剂：（1）铁粉 （2）2%的过氧化氢H2O2

2、实验步骤：

（1）选取四个试管编号1、2、3、4，各加入3ml的2%过氧化氢溶液。

（2）1号加入生马铃薯两块，2号试管加入熟马铃薯2块，三号试管加入一小勺铁粉，4号试管作为对照组不做处理。四个试管同时加样。

（3）各个试管反应的快慢与剧烈程度，依据反应完成顺序排序。

具体操作如图：

3、实验总结

1号试管反应最快，3号试管次之，2、4号试管最慢且一样快。证明马铃薯中的过氧化氢酶与铁粉一样对于过氧化氢的分解有催化作用，但是过氧化氢酶更有高效性。

扩展资料：

酶的主要特性：

1、酶具有高效率的催化能力；其效率是一般无机催化剂的10的7次幂~10的13次幂。

2、酶具有特异性；酶的特异性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的特异性。酶对底物的特异性通常分为以下几种：

（1）绝对特异性

有的酶只作用于一种底物产生一定的反应，称为绝对专一性，如脲酶（urease），只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。

（2）相对特异性

一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的专一性称为相对专一性。如脂肪酶（lipase）不仅水解脂肪，也能水解简单的酯类；磷酸酶（phosphatase）对一般的磷酸酯都有作用，无论是甘油的还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。

（3）立体异构特异性

酶对底物的立体构型的特异要求，称为立体异构专一性或特异性。如α-淀粉酶（α-amylase）只能水解淀粉中α-1，4-糖苷键，不能水解纤维素中的β-1，4-糖苷键；L-乳酸脱氢酶（L-lacticacid dehydrogenase）的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。酶的立体异构特异性表明，酶与底物的结合，至少存在三个结合点。

3、酶促反应进行后，，酶本身的性质和数量都不会发生改变

4、酶的作用需要合适的条件

（1）酶所催化的化学反应一般是在比较温和的条件下进行的。

（2）在最适宜的温度和PH条件下，酶的活性最高。温度和PH偏高或偏低，酶活性都会明显降低。一般来说，动物体内的酶最适温度在35~40℃之间；植物体内的酶最适温度在40~50℃之间；动物体内的酶最适PH大多在之间。

但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为；植物体内的酶最适PH大多在之间。

（3）过酸、过碱或温度过高，会使酶的空间结构遭到破坏，使酶永久失活。0℃左右时，酶的活性很低，但酶的空间结构稳定，在适宜的温度下酶的活性可以升高。

参考资料来源：百度百科-酶的特性

（1）实验设计要遵循对照原则和单一变量原则，该实验的目的探究PH对酵母菌酒精发酵酶促反应速度的影响，因此自变量是pH，因变量是酶促反应速度，实验步骤如下：①取反应底物：取4支试管分别标上A、B、C、D，向每只试管中各加入10%的蔗糖溶液2mL，加上橡皮塞抽去空气；②pH是自变量，自变要保持不同，处理方式为：分别用注射器吸取不同pH的缓冲溶液各2 mL分别注入4支试管内；③酵母菌的量是无关变量，无关变量要保持相同且适宜，无关变量的处理方式为：分别用另外4支注射器吸取酵母菌培养液各2mL分别注入4支试管内，开始记时；④观察并记录比较相应的因变量：观察每支试管上注射器针筒推柄上长2mL时，记录所需要的时间．（2）实验结果：产生2mL气体体积量（以针筒推柄上升的mL数为产气量，见如图所需要的时间如下表，可得出的实验结论是：酵母菌酒精发酵酶促反应速率受溶液酸碱度的影响，pH为7时，酶促反应速率最快，随pH的减小或增大，酶促反应速率都会减弱．（3）①本实验中温度是无关变量，温度会影响酶的活性，从而影响本实验的效果，无关变量要保持相同且适宜；②为了避免空气进入试管，尽量使试管内保持无氧状态，要用注射器吸取溶液注入试管内．故答案为：（1）②分别用注射器吸取不同pH的缓冲溶液各2 mL分别注入4支试管内（能答出等量）③再分别用另外4支注射器吸取酵母菌培养液各2mL分别注入4支试管内（能答出等量）④观察并记录每支试管上注射器针筒推柄上升2 mL时所需要的时间（2）酵母菌酒精发酵酶促反应速率受溶液酸碱度的影响，pH为7时，酶促反应速率最快，随pH的减小或增大，酶促反应速率都会减弱（3）①温度是无关变量，但是能够影响酶的活性，从而影响本实验的结果②避免空气进入试管，尽量使试管内保持无氧状态

酵素的功能作用

催化

酶是一类生物催化剂，生物体内含有数千种酶，它们支配着生物的新陈代谢、营养和能量转换等许多催化过程，与生命过程关系密切的反应大多是酶催化反应。

酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能互相适应。若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病，因此酶与医学的关系十分密切。

生物体由细胞构成，每个细胞由于酶的存在才表现出种种生命活动，体内的新陈代谢才能进行。酶是人体内新陈代谢的催化剂，只有酶存在，人体内才能进行各项生化反应。人体内酶越多，越完整，其生命就越健康。当人体内没有了活性酶，生命也就结束。人类的疾病，大多数均与酶缺乏或合成障碍有关。

酶使人体所进食的食物得到消化和吸收，并且维持内脏所有功能包括：细胞修复、消炎排毒、新陈代谢、提高免疫力、产生能量、促进血液循环。

酸-碱催化（acid-basecatalysis）：质子转移加速反应的催化作用。

共价催化（covalentcatalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。

人体内存在大量酶，结构复杂，种类繁多，到目前为止，已发现5000种以上（即多样性）。如米饭在口腔内咀嚼时，咀嚼时间越长，甜味越明显，是由于米饭中的淀粉在口腔分泌出的唾液淀粉酶的作用下，水解成麦芽糖的缘故。因此，吃饭时多咀嚼可以让食物与唾液充分混合，有利于消化。此外人体内还有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多种水解酶。

人体从食物中摄取的蛋白质，必须在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然后再在其它酶的作用下，选择人体所需的20多种氨基酸，按照一定的顺序重新结合成人体所需的各种蛋白质，这其中发生了许多复杂的化学反应。可以这样说，没有酶就没有生物的新陈代谢，也就没有自然界中形形色色、丰富多彩的生物界。

催化机理

酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。

S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。

酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P，同时释放E。E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。如没有催化剂存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能为每摩尔18千卡（1千卡=焦耳），用过氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能每摩尔2千卡，反应速度约增加10^11倍。

酶是高效生物催化剂，比一般催化剂的效率高107-1013倍。酶能加快化学反应的速度，但酶不能改变化学反应的平衡点，也就是说酶在促进正向反应的同时也以相同的比例促进逆向的反应，所以酶的作用是缩短了到达平衡所需的时间，但平衡常数不变，在无酶的情况下达到平衡点需几个小时，在有酶时可能只要几秒钟就可达到平衡。

酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。

酶的催化特异性表现在它对底物的选择性和催化反应的特异性两方面。体内的化学反应除了个别自发进行外，绝大多数都由专一的酶催化，一种酶能从成千上万种反应物中找出自己作用的底物，这就是酶的特异性。根据酶催化特异性程度上的差别，分为绝对特异性（absolutespecificity）、相对特异性（relativespecificity）和立体异构特异性（stereospecificity）三类。

一种酶只催化一种底物进行反应的称绝对特异性，如脲酶只能水解尿素使其分解为二氧化碳和氨；若一种酶能催化一类化合物或一类化学键进行反应的称为相对特异性，如酯酶既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯键。具有立体异构特异性的酶对底物分子立体构型有严格要求，如L乳酸脱氢酶只催化L-乳酸脱氢，对D-乳酸无作用。

有些酶的催化活性可受许多因素的影响，如别构酶受别构剂的调节，有的酶受共价修饰的调节，激素和神经体液通过第二信使对酶活力进行调节，以及诱导剂或阻抑剂对细胞内酶含量（改变酶合成与分解速度）的调节等。

机制

酶（E）与底物（S）形成酶-底物复合物（ES）

酶的活性中心与底物定向结合生成ES复合物是酶催化作用的第一步。定向结合的能量来自酶活性中心功能基团与底物相互作用时形成的多种非共价键，如离子键、氢键、疏水键，也包括范德华力。它们结合时产生的能量称为结合能（bindingenergy）。这就不难理解各个酶对自己的底物的结合有选择性。

若酶只与底物互补生成ES复合物，不能进一步促使底物进入过渡状态，那么酶的催化作用不能发生。这是因为酶与底物生成ES复合物后尚需通过酶与底物分子间形成更多的非共价键，生成酶与底物的过渡状态互补的复合物，才能完成酶的催化作用。

实际上在上述更多的非共价键生成的过程中底物分子由原来的基态转变成过渡状态。即底物分子成为活化分子，为底物分子进行化学反应所需的基团的组合排布、瞬间的不稳定的电荷的生成以及其他的转化等提供了条件。所以过渡状态不是一种稳定的化学物质，不同于反应过程中的中间产物。就分子的过渡状态而言，它转变为产物（P）或转变为底物（S）的概率是相等的。

当酶与底物生成ES复合物并进一步形成过渡状态，这过程已释放较多的结合能，现知这部分结合能可以抵消部分反应物分子活化所需的活化能，从而使原先低于活化能阈的分子也成为活化分子，于是加速化学反应的速度

1.邻近效应与定向排列

2.多元催化（multielementcatalysis）

3.表面效应（surfaceeffect）

应该指出的是，一种酶的催化反应常常是多种催化机制的综合作用，这是酶促进反应高效率的重要原因。

扩展资料:

研究历史

1773年，意大利科学家斯帕兰扎尼（，1729—1799）设计了一个巧妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。于是，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。但是什么，他不清楚。

1833年，法国的培安和培洛里将磨碎麦芽的液体作用于淀粉，结果发现淀粉被分解，于是将这个分解淀粉的物质命名为Diastase，也就是现在所谓的淀粉酶。后来，Diastase在法国成为用来表示所有酶的名称。

1836年，德国马普生物研究所科学家施旺（，1810—1882）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质，解开消化之谜。

“酶”（enzyme）这个名称的使用，始于19世纪后半，是1872年由居尼所提出的。

1926年，美国科学家萨姆纳（，1887—1955）从刀豆种子中提取出脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质。

20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结晶，并指出酶是一类具有生物催化作用的蛋白质。

1982年，美国科学家切赫（，1947—）和奥尔特曼（，1939—）发现少数RNA也具有生物催化作用，并将其命名为ribozyme。

1986年，Schultz和Lerner研制成功抗体酶(abzyme)。

分布环境

人体和哺乳动物体内含有5000种酶。它们或是溶解于细胞质中，或是与各种膜结构结合在一起，或是位于细胞内其他结构的特定位置上（是细胞的一种产物），只有在被需要时才被激活，这些酶统称胞内酶；另外，还有一些在细胞内合成后再分泌至细胞外的酶──胞外酶。

酶催化化学反应的能力叫酶活力（或称酶活性）。酶活力可受多种因素的调节控制，从而使生物体能适应外界条件的变化，维持生命活动。没有酶的参与，新陈代谢几乎不能完成，生命活动就根本无法维持。

一般来说，动物体内的酶最适温度在35到40℃之间，植物体内的酶最适温度在40-50℃之间；细菌和真菌体内的酶最适温度差别较大，有的酶最适温度可高达70℃。动物体内的酶最适PH大多在之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为，植物体内的酶最适PH大多在之间。

参考资料：酶_百度百科