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小麦蛋白粉又称活性面筋粉、谷朊粉，是从小麦(面粉)中获取出来的天然蛋白质，由多种氨基酸组成，蛋白质含量高达75%～85%，含有身体必须的十五种氨基酸，是营养丰富的植物蛋白资源.具有粘性、弹性、延展性、薄膜成形性和吸脂性.
谷朊粉是一种优良的面团改良剂，普遍用于面包、面条、方便面的生产中，也可用与肉类产品中做为保水剂，从而是高端水产饲料的基本原料。目前国内还把谷朊粉做为一种高效的绿色面粉增筋剂，将其用于高筋粉、面包专用粉的生产，添加量不受限制.谷朊粉还是提升食品中植物蛋白质含量的有效方法。
这些小麦蛋白被水稀释之后在鱼饵中产生蛋白纤维,使鱼饵入水后可以比较牢固地粘附在钓钩上,这对于在钓鱼中把诱鱼与垂钓相结合,使钓饵在掉入水质的情况下,部分鱼饵随着入水的流动而散落产生鱼饵颗粒的“雾化团”,起到集鱼的诱鱼效果,有很好的作用。
同时在钩体上仍会比较牢固地保留着使鱼类吞食的钓饵。应注意小麦蛋白含量的“多、中、少”；粘性的“强、中、弱”；鱼饵的比例“重、中、轻”,以了解调合好的钓饵入水前的情况、雾化水平、在水质中钓饵的保留时间,尤其是调节采用一种主饵,再添加一种或两种协助钓饵混和使用的灵活性。
要使鱼饵掉入水下的速率缓减和产生较大的“雾化团”,以达到集鱼的效果,这样在采用钓目标鱼的一种鱼饵的同时,再适度调入一些另外一种含小麦蛋白较少、粘性较差和比例较轻的鱼饵。当经过数次抛投,钓饵已经诱鱼开始吞饵时,就应开始在钓饵中提升或全部使用比重大、小麦蛋白含量多、粘性较强的目标鱼饵,以增加和提升钓饵入水落底的速率,维持钓饵不易脱落的坚固性,提升上鱼率。
小麦蛋白对身体胃肠有保护作用，胃炎、慢性肠炎、胃出血、胃穿孔等常见的肠胃病患者能够多食用一些小麦产品，以此补充小麦蛋白。小麦蛋白质在其他行业的发展提高了小麦的使用率，相信随着科学研究的不断深入，小麦蛋白的研究和应用将会更为普遍。
一、GMF发展概况 1994年，第一例进入市场的GMF（转基因番茄）在美国诞生。现在至少有13个国家种植了GMF，其中美国的种植面积最大，达3030万公顷，68%；其次是阿根廷1000万公顷，23%；加拿大300万公顷，7%；我国50万公顷，占1%。 美国食品和药物管理局（FDA）确定的GMF品种达43个，有60%以上的加工食品有转基因成分，GMF的销售额达百亿美圆；有调查显示，美国、加拿大两国的消费者大多接受了GMF，仅有27%的消费者我食用GMF可能对健康造成危害。 我国已批准了6种GMF的商品化，其中食品3种：抗病毒甜椒、抗病毒番茄、延迟成熟番茄。随着我国对GMF的研究和开发，我国的GMF品种会越来越多。目前，研究重点是开发转基因水稻、转基因鱼等食品。 根据GMF的来源可以将GMF分为植物源GMF、动物源GMFH和微生物源GMF。现阶段的主要是植物源GMF，涉及的食品或食品原料包括：转基因大豆、转基因玉米、转基因番茄、转基因油菜、转基因马铃薯等。全球转基因种植中，转基因大豆种植面积最大2580亿公顷，占全球GMF的58%。 二、转基因食品的特点 GMF与传统的食品比较：传统食品是通过自然选择或人为的杂交育种来进行。虽然转基因技术与传统的以及新近发展的亚种间杂交技术相比，在基本原则是并无实质差别，但生产GMF的转基因技术着眼于从分子水平上，进行基因操作（通过重组DNA技术做基因的 修饰或转移），因而更加精致、严密和具有更高的可控制性。人们可以利用现代生物技术改变生物的遗传性状，并且可以创造自然界中不存在的新物种。比如，可以杀死害虫的食品植物，抗除草剂的食品植物，可以产生人体疫苗的食品植物等。其具有如下特点： （1）成本低、产量高。成本是传统产品的40%60%，产量至少增加20%，有的增加几倍甚至几十倍。 （2）具有抗草、抗虫、抗逆境等特征。其一可以降低农业生产成本；其二可以提高农作物的产量。2000年的GMC达4420万公顷，其中抗除草剂的有3280万公顷，占74%；抗虫性状的有830万公顷，占19%；抗虫肩抗除草剂的占7%。 （3）食品的品质和营养价值提高。例如，通过转基因技术可以提高谷物食品赖氨酸含量以增加其营养价值，通过转基因技术改良小麦中谷蛋白的含量比以提高烘焙（bei）性能的研究也取得一定的成果。 （4）保鲜性能增强。例如，利用反义DNA技术抑制酶活力来延迟成熟和软化的反义RAN转基因番茄，延长贮zhu藏和保鲜时间。 三、转基因食品的安全性 1998年，英国苏格兰研究所的Arpad Pusztiai 教授用转基因马铃薯喂老鼠，1998年秋在电视上宣布大鼠食用后，引起器官生长异常，体重和器官重量减轻，免疫系统受损。此事引起国际轰动。这是对转基因食品提出的最早的，有所科学证据的质疑，并在英国及全世界引发了关于转基因食品安全性的大讨论。虽然，英国皇家学会于1999年5月宣布此项研究“充满漏洞”，从中不能得出转基因马铃薯有生物健康的结论。 1998年3月，美国专利和商标局批准了一项由美国农业部和DPL（Delta and Pine Land)公司联合申请的所谓“终结者”技术（terminator technology）专利，“终结者”技术获得专利后引起国际社会的强烈反响。因为该技术不是一般性技术，利用这个技术可以使作物第一年种植获得的种子不育，在第二年种植时，种子会自动死亡。“终结者”技术是将一种终止子基因插入到作物基因组中得到转基因作物种子，种子公司在种子出售前，在种子表面喷上一种诱导剂，农民播种后，种子可以长成正常的植株，结出成熟的种子。但是在诱导剂的作用下，插入的终止子基因会在种子成熟时激活启动，产生毒素杀死种子胚胎，因此收获的种子在第二年再种植不能正常发芽，但这种种子在油脂、蛋白质等方面完全正常。 美国农业部发言人声称，“终结者”技术是为了保护基因工程技术的知识产权。1998年10月，国际农业研究磋商小组（CGIAR）在华盛顿召开会议，明确提出禁止“终结者”技术，理由主要有：外观上不能辨认终结者技术生产的种子，易造成不可弥补的损失；通过花粉非故意传播造成生物安全风险。 1999年5月，康奈尔大学一个研究组报告，一个斑蝶食用了转苏云金杆菌的杀虫蛋白基因（bt）玉米花粉后44%死亡，表明GMF可能存在安全隐患。此事引起科学家对GMF的广泛争论。Bt玉米中的杀虫晶体蛋白CryLA是特异毒杀鳞翘目害虫，斑蝶属于鳞翘目昆虫，自然会受到bt蛋白的影响。事实上，Science、Nature拒绝发斑蝶的文章，审稿人认为，这并不反映田间的情况，最后在Nature上以简讯的形式报道。但该事件却成为《纽约时报》、《华尔街日报》、《今日美国》等报刊的头版消息。最后，该事件被科学界否定。 2001年7月9日联合国开发计划署承认，GMF可能会破坏生态平衡，它们可能把自身的基因传递给相关物种，产生超级杂草，也可能会对其他植物或动物产生意想不到的有害影响。有关GMF和GMC的潜在危险和安全性的许多问题，有待于进一步研究才能下结论。因此，对GMC和GMF的种植于市场化要慎重，否则可能对人体健康和生态环境造成不可估量的损失。 虽然目前没有发现GMF对人类健康有害的案例，并不表明没有危害，因为它进入人类的时间还太短，其潜在危害在短时间内不会表现出来。直到目前为止，人类长期食用是否安全仍然成疑，而科学界对这些食品是否安全也没有共识。世界粮农组织、世界卫生组织及经济合作组织这些国际权威机构都表示，人工移植外来基因可能令生物产生“非预期后果”。即是说我们到现在为止还没有足够的科学手段去评估转基因生物及食品的风险。国际消费者联会（成员包括全球 115个国家的250个消费者组织）表示“现时没有一个政府或联合国组织会声称转基因食品是完全安全的。” 目前大量的转基因技术的应用，给我们带来了巨大的利益，但从上述的分析中我们仍可以看出，转基因食品目前还没有可以评估的安全性，转基因食品是否安全还有待进一步的研究和时间上的验证。 参考文献： [1]徐宗良,刘学礼,翟晓梅.生命伦理学[M].上海人民出版社,2002. [2]沈铭贤.生命伦理学[M]. 高等教育出版社,2003. 公务员之家独家首发2010年转基因食品安全性探讨论文，全国公务员共同的天地－尽在公务员之家。 转载2010年转基因食品安全性探讨论文请务必注明来自公务员之家。 详细参考资料： 麻烦采纳，谢谢!
浅谈蛋白质折叠的有关问题 [关键字]生物 大分子 分子伴侣 蛋白质的折叠 识别 结合 生物大分子的结构与功能的研究是了解分子水平的先象的基础。没有对生物大分子的结构与功能的认识，就没有分子生物学。正如没有DNA双螺旋结构的发现，就没有遗传传达传递的中心法则，也就没有今天的分子生物学。结构分子以由第一分子进入对复和物乃至多亚基，多分子复和体结构研究。同时，过去难以研究的分子水平上的生命运动情况也随着研究的深入和技术手段的发展而逐渐由难点变为热点。蛋白质晶体学研究已从生物大分子静态（时间统计）的结构分析开始进入动态（时间分辨）的结构分析及动力学分析。第十三届国际生物物理大会的25个专题讨论会中有一半以上涉及蛋白质的结构与功能，而“结构与功能”又强调“动力学（Dynamics）”，即动态的结构或结构的运动与蛋白质分子功能的关系，以及对大分子相互作用的贡献。 蛋白质折叠问题被列为“21世纪的生物物理学”的重要课题，它是分子生物学中心法则尚未解决的一个重大生物学问题。从一级序列预测蛋白质分子的三级结构并进一步预测其功能，是极富挑战性的工作。研究蛋白质折叠，尤其是折叠早期过程，即新生肽段的折叠过程是全面的最终阐明中心法则的一个根本问题，在这一领域中，近年来的新发现对新生肽段能够自发进行折叠的传统概念做了根本的修正。这其中，X射线晶体衍射和各种波谱技术以及电子显微镜技术等发挥了极其重要的作用。第十三届国际生物物理大会上，Nobel奖获得者Ernst在报告中强调指出，NMR用于研究蛋白质的一个主要优点在于它能极为详细的研究蛋白质分子的动力学，即动态的结构或结构的运动与蛋白质分子功能的关系。目前的NMR技术已经能够在秒到皮秒的时间域上观察蛋白质结构的运动过程，其中包括主链和侧链的运动，以及在各种不同的温度和压力下蛋白质的折叠和去折叠过程。蛋白质大分子的结构分析也不仅仅只是解出某个具体的结构，而是更加关注结构的涨落和运动。例如，运输小分子的酶和蛋白质通常存在着两种构象，结合配体的和未结合配体的。一种构象内的结构涨落是构象转变所必需的前奏，因此需要把光谱学，波谱学和X射线结构分析结合起来研究结构涨落的平衡，构象改变和改变过程中形成的多种中间态，又如，为了了解蛋白质是如何折叠的，就必须知道折叠时几个基本过程的时间尺度和机制，包括二级结构（螺旋和折叠）的形成，卷曲，长程相互作用以及未折叠肽段的全面崩溃。多种技术用于研究次过程，如快速核磁共振，快速光谱技术（荧光，远紫外和近紫外圆二色）。 一、新生肽段折叠研究中的新观点 长期以来关于蛋白质折叠，形成了自组装（self-assembly）的主导学说，因此，在研究新生肽段的折叠时，就很自然的把在体外蛋白质折叠研究中得到的规律推广到体内，用变性蛋白的复性作为新生肽段折叠的模型，并认为细胞中新合成的多肽链，不需要别的分子的帮助，不需要额外能量的补充，就应该能够自发的折叠而形成它的功能状态。 1988年，邹承鲁明确指出，新生肽段的折叠在合成早期业已开始，而不是合成完后才开始进行，随着肽段的延伸同时折叠，又不断进行构象的调整，先形成的结构会作用于后合成的肽段的折叠，而后合成的结构又会影响前面已形成的结构的调整。因此，在肽段延伸过程中形成的结构往往不一定是最终功能蛋白中的结构。这样，三维结构的形成是一个同时进行着的，协调的动态过程。九十年代一类具有新的生物功能的蛋白，分子伴侣（Molecularchaperone）的发现，以及在更广泛意义上说的帮助蛋白质折叠的辅助蛋白(Accessoryprotein)的提出，说明细胞内新生肽段的折叠一般意义上说是需要帮助的，而不是自发进行的。 二、蛋白质分子的折叠和分子伴侣的作用 蛋白质分子的三维结构，除了共价的肽键和二硫键，还靠大量极其复杂的弱次级键共同作用。因此新生肽段在一边合成一边折叠过程中有可能暂时形成在最终成熟蛋白中不存在不该有的结构，他们常常是一些疏水表面，它们之间很可能发生本不应该有的错误的相互作用而形成的非功能的分子，甚至造成分子的聚集和沉淀。按照自组装学说，每一步折叠都是正确的，充分的，必要的。实际上折叠过程是一个正确途径和错误途径相互竞争的过程，为了提高蛋白质生物合成的效率的，应该有帮助正确途径的竞争机制，分子伴侣就是这样通过进化应运而生的。它们的功能是识别新生肽段折叠过程中暂时暴露的错误结构的，与之结合，生成复和物，从而防止这些表面之间过早的相互作用，阻止不正确的非功能的折叠途径，抑制不可逆聚合物产生，这样必然促进折叠向正确方向进行。（从哲学的观点说，似乎很容易驳斥自组装学说，它违背了矛盾的普遍性原理，试想，如果蛋白质的每一步折叠均是正确的，充分的，必要的，岂不是在无任何矛盾的前提下，完成了复杂的最稳定构象的形成，即完成了由量变到质变的伟大飞跃，从无活性的肽链变成有活性的功能蛋白，这显然是违背哲学基本原理的。换一个角度想，生物进化的过程本来就充满着不定向的变异，这些变异中有适应环境的，也有不适应环境的，“物竞天择”，自然的选择淘汰了那些不适应的，保留了那些适应的。蛋白质分子的折叠不也与此类似吗？我想，蛋白质的一级结构只是肽链折叠并形成功能蛋白的特定三维结构的内因，实际上，多肽链在形成活性蛋白的每一步，都有潜在的可能形成“不正确”的折叠，如果没有象分子伴侣或其它帮助蛋白等外部因素的作用，多肽链也永远不能折叠成为活性蛋百。） 三，分子伴侣的作用机制 分子伴侣的作用机制实际上就是它如何与靶蛋白识别，结合，又解离的机制。有的分子伴侣具高度专一性，如一些分子内分子伴侣，还有细菌Pseudomonascepacia的酯酶，有它自己的“私有分子伴侣”。它是由基因limA编码的，与酯酶的基因LipA只隔3个碱基，可能是进化过程中发生的基因分裂造成的。而一般的分子伴侣识别特异性不高，它是怎样识别需要它帮助的对象的呢？现在只能说分子伴侣识别非天然构象，而不去理会天然的构象。由于在天然分子中，疏水残基多半位于分子的内部而形成疏水核，去折叠后就可能暴露出来，或者在新生肽段的折叠过程中，会暂时形成在天然构象中本应该存在于分子内部的疏水表面，因此认为分子伴侣最有可能是与疏水表面相结合，如硫氰酸酶（Rhodanese）分子α-helix的疏水侧面。但是只有β-sheet结构的蛋白质才可为分子伴侣识别。 最近关于识别机制有较大的进展。Bip是内质网管腔内的分子伴侣，用一种affinitypanning的方法检查Bip与有随机序列的十二肽结合的特异性，结果发现，Hy-(W/X)-Hy-X-Hy-X-Hymotif与Bipj结合最强，Hy最多的是Trp、Leu、Phe，即较大的疏水残基。一般来说，2-4个疏水残基就足够进行结合。还有一种较普遍的说法是分子伴侣识别所谓熔球体结构（moltenglobule）。另一方面，分子伴侣本身与肽结合部位的结构分析最近也有些进展。譬如，PapD的晶体结构表明，多肽结合在它的β-sheet区。GroEL中，约40kD的153-531结构域是核苷酸的结合区。 分子伴侣作用的第二步是与靶蛋白形成复合物。非常盛行的一种模型认为分子伴侣常常以多聚`体形式而形成中心空洞的结构，用电子显微镜已经观察到由二圈层圆面包圈形组成的十四体GroEL分子和一个一层圆面包圈的七体GroES分子协同作用形成中空的非对称笼状结构（cagemodel），推测靶蛋白可以在与周围环境隔离的中间空腔内不受干扰的进一步折叠。但是不久前一个日本实验室发现GroEL的一个亚基，甚至其N端去除78个氨基酸残基的50kD片段，已经不能再组装成十四体结构，都有确定的分子伴侣功能。由此，我想:也许环状分子伴侣并非每个部位都是有效的结合部位，也就是说，该二层圆面包圈组成的十四体GroEL分子只有一个或若干个部位能够与疏水残基或所谓的熔球体结构结合，而其余部位起识别作用，就像一个探测器一样，整个十四体GroEL分子以圈层或笼状结构”包裹”在多肽链的主链上，以旋进方式再多肽链的链体上运动，一旦环状多聚体的某一识别部位发现疏水结构或所谓的熔球体结构等新生肽链折叠过程中暂时暴露的错误结构，经信号转导，多聚体的结合部位便与之结合，生成复合物，抑制不正确的折叠。以上完全是我个人的猜想，是基于上述两个试验现象的矛盾而试图作一番解释。至于为什么假设以旋进方式在多肽链上运动，我并没有相应的根据，只是觉得这应该是一个动态过程，因此作了一番狂妄的假想,另外，我觉得也许可以用X射线衍射来探测一下分子伴侣GroEL和GroES组成的笼状结构，看看它的a×b×c是否足以容纳多肽链的某一段，或者它的内部和外部的疏水性质和其他一些物化性质如何，也许可以找到支持或驳斥上述假设的证据。 以上谈的都是蛋白质的分子伴侣。不久前又出现了一个新名词“DNAchaperones”，DNA分子伴侣，这种分子伴侣是与DNA相结合并帮助DNA折叠的。在这种复合物中，DNA分子包围在蛋白质分子的表面，既是高度有序的，又是在一定程度上结构已有所改变的。DNA与蛋白的这种相互作用对DNA的转录，复制以及重组都十分重要;或如在核小体中，对DNA的包装是必须的。DNA在溶液中的结构有相当的刚性，必须克服一个能障才能转变成它的蛋白复合物中的结构，分子伴侣的作用就是帮助DNA分子进行折叠和扭曲，从而把DNA稳定在一个适合于和蛋白结构的特定构型中。这种结合是协同的，可逆的在形成复合物之后便解离下来。因此，不论是DNA分子伴侣还是蛋白分子伴侣，都与DNA和蛋白的相互作用有关，与基因调控有关，看来，分子伴侣确实与最终阐明中心法则当前主要问题有密切关系。 四、分子伴侣和酶的区别 与分子伴侣不同，以确定为帮助蛋白质折叠的酶目前只有两个，一个是蛋白质二硫键异构酶(proteindisulfideisomerase，PDI);另一个是肽基脯氨酸顺反异构酶(peptidylprolylcis-transisomerase，PPI)。以PDI为例，众所周知，蛋白质分子中的二硫键与新生肽段的折叠密切相关，对维系蛋白质分子的结构稳定性和功能发挥也有重要作用。PDI定位在内质网管腔内，含量丰富，催化蛋白质分子内巯基与二硫键之间的交换反应。同时，它是目前发现的最为突出的多功能蛋白，除了二硫键的异构酶的基本功能外，它还是脯氨酸-4-羟化酶的α亚基;又是微粒体内甘油三酯转移蛋白复合物的小亚基，还是一种糖基化位点结合蛋白(gkycisylationsitebindingprotein)等。其中，最引人注目的还是它有与多肽结合的能力，可以结合具有不同序列，长度和电荷分布的肽，特异性较低，主要是与肽的主链相作用，但对巯基尚有一些偏爱。按照分子伴侣的定义，一般认为PDI和分子伴侣是两类不同的帮助蛋白，但是我国上海生物物理研究所最近提出不同的看法，认为蛋白质二硫键异构酶也具有分子伴侣的功能。 蛋白质分子中天然二硫键的形成要求这些在肽链上往往处于不相邻位置的巯基，首先通过肽链一定程度的折叠，才能相互接近到可以正确形成二硫键的位置。肽链的自身折叠是一个慢过程，而蛋白质二硫键异构酶催化蛋白质天然二硫键的形成却是一个快过程。另一方面，蛋白质二硫键异构酶具有低特异性的与各种不同肽链相结合的能力，在内质网中以极高的浓度存在，又是是一个钙结合蛋白，是一个能被磷酸化的蛋白，这些都已经符合了分子伴侣的条件。因此他们推测蛋白质二硫键异构酶很可能首先通过它与伸展的，或部分折叠的肽段的结合，阻止错误的折叠途径，促进正确的中间物生成，帮助肽链折叠是相应的巯基配对，从而是正确的二硫键得以形成;然后催化巯基的氧化或二硫键的异构而形成天然二硫键。他们认为蛋白质二硫键异构酶的酶活性与它的分子伴侣功能不是相互排斥，而是密切相关，协调统一的。分子伴侣与帮助新生肽链折叠的酶之间，大概不应该，也不能够划一条绝对的分界线。我想:酶的最主要特性就是催化生化反应，分子伴侣的主要作用是与新生肽段的错误构象结合，从而阻止肽链不正确的非功能的折叠途径，促使其向正确的折叠方向反应，这难道不可以理解成间接的催化肽链的折叠吗?从表观上看，抑制不正确的折叠途径等于加快了正确反应的速度。所以，我本人也很赞成他们的观点。最近的试验已经为这一假说提供了很好的证据。PDI明显抑制变性的甘油醛-3-磷酸脱氢酶在复性股过程中的严重聚合，有效的提高它的复性效率，与典型的分子伴侣GroE系统对甘油醛3-磷酸脱氢酶复性的效应极其相似。 五、分子伴侣的结构 目前唯一解出晶体结构的分子伴侣是E.coli的PapD，帮助鞭毛蛋白折叠的分子伴侣。还有HSP70的N端结构域，即ATP结合域也以有晶体结构。用电子显微镜已经清楚的看到了GroEL的十四聚体和GroEL的七聚体的四级结构，象两个圆形中空的面包圈叠在一起，用NMR以及各种溶液构象变化是研究分子伴侣作用机制的有效手段。 六、分子伴侣研究的实际应用 分子伴侣的研究成果必然会大大加深我们对生命现象的认识，同时也一定会增加我们与自然斗争的能力和自身生存的能力。由于分子伴侣在生命活动的各个层次都具有重要作用，它的突变和损伤也必定会引起疾病，因此可以期望运用分子伴侣的知识来治疗所谓的”分子伴侣病”。另一方面，利用对分子伴侣的研究成果从根本上提高基因工程和蛋白工程的成功率，也必将对大幅度提高人类生活水平起重要作用。 [参考书目] 1.李宝健主编，面向21世纪生命科学发展前沿，广东科技出版社，1996年11月第一版：93-104页 2．郝柏林刘寄星主编，理论物理与生命科学，上海科学技术出版社，1997年12月第一版：29-58页 3．中国生物物理代表团，从第十三届国际生物物理大会看生物物理学研究的现状和趋势，生物物理学报，1999年第十五卷第四期：826-827页
我不知道你们的论文是什么要求，但可以给你些建议：论文应先写摘要，再写正文。从目的、方法、结果、结论这几方面写。具体的可参考范文，以下为蛋白质的结构，希望对你有所帮助。蛋白质一级结构（primary structure) 是指多肽链的氨基酸残基的排列顺序，也是蛋白质最基本的结构。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的，各种氨基酸按遗传密码的顺序通过肽键连接起来。每一种蛋白质分子都有自己特有的氨基酸的组成和排列顺序即一级结构，由这种氨基酸排列顺序决定它的特定的空间结构，也就是蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级三级等高级结构。胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成，分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。 蛋白质二级结构（secondary structure）二级结构是指多肽链借助于氢键沿一维方向排列成具有周期性的结构的构象，是多肽链局部的空间结构（构象），主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角等几种形式，它们是构成蛋白质高级结构的基本要素。 α－螺旋(α－helix)是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构元件.在α螺旋中，每 个螺旋周期包含 3.6 个氨基酸残基，残基侧链伸向外侧,同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键。这种氢键大致与螺旋轴平行。一条多肽链呈α-螺旋构象的推动力就是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部(α-螺旋内)的氢键，也能与水分子形成氢键。如果后者发生，多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。疏水环境对于氢键的形成 没有影响，因此，更可能促进α-螺旋结构的形成。β－折叠(β－sheet)也是一种重复性的结构,可分为平行式和反平行式两种类型，它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系。可以把它们想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成,每条纸片可看成是一条肽链, 称为β折叠股或β股(β－strand),肽主链沿纸条形成锯齿状,处于最伸展的构象,氢键主要在股间而不是股内。α－碳原子位于折叠线上,由于其四面体性质,连续的酰氨平面排列成折叠形式。需要注意的是在折叠片上的侧链都垂直于折叠片的平面,并交替的从平面上下二侧伸出。平行折叠片比反平行折叠片更规则且一般是大结构而反平行折叠片可以少到仅由两个β股组成。β－转角(β－turn)是种简单的非重复性结构。在β－转角中第一个残基的C=O与第四个残基的N-H氢键键合形成一个紧密的环,使β－转角成为比较稳定的结构,多处在蛋白质分子的表面,在这里改变多肽链方向的阻力比较小。β－转角的特定构象在一定程度上取决与他的组成氨基酸,某些氨基酸如脯氨酸和甘氨酸经常存在其中,由于甘氨酸缺少侧链(只有一个H),在β－转角中能很好的调整其他残基的空间阻碍,因此使立体化学上最合适的氨基酸；而脯氨酸具有换装结构和固定的角,因此在一定程度上迫使β－转角形成,促使多台自身回折且这些回折有助于反平行β折叠片的形成。蛋白质三级结构（tertiary structure）三级结构主要针对球状蛋白质而言的是指整条多肽链由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系,骨架和侧链在内的所有原子的空间排列。在球状蛋白质中，侧链基团的定位是根据它们的极性安排的。蛋白质特定的空间构象是由氢键、离子键、偶极与偶极间的相互作用、疏水作用等作用力维持的，疏水作用是主要的作用力。有些蛋白质还涉及到二硫键。如果蛋白质分子仅由一条多肽链组成，三级结构就是它的最高结构层次。蛋白质四级结构（quaternary structure）四级结构是指在亚基和亚基之间通过疏水作用等次级键结合成为有序排列的特定的空间结构。四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,亚基通常由一条多肽链组成，有时含两条以上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性。亚基有时也称为单体(monomer),仅由一个亚基组成的并因此无四级结构的蛋白质如核糖核酸酶称为单体蛋白质,由两个或两个以上亚基组成的蛋白质统称为寡聚蛋白质,多聚蛋白质或多亚基蛋白质。多聚蛋白质可以是由单一类型的亚基组成,称为同多聚蛋白质或由几种不同类型的亚基组成称为杂多聚蛋白质。对称的寡居蛋白质分子可视为由两个或多个不对称的相同结构成分组成,这种相同结构成分称为原聚体或原体(protomer)。在同多聚体中原体就是亚基,但在杂聚体中原体是由两种或多种不同的亚基组成。蛋白质的四级结构涉及亚基种类和数目以及各亚基或原聚体在整个分子中的空间排布,包括亚基间的接触位点(结构互补)和作用力(主要是非共价相互作用)。大多数寡聚蛋白质分子中亚基数目为偶数,尤以2和4为多；个别为奇数,如荧光素酶分子含3个亚基。亚基的种类一般是一种或两种,少数的多于两种。稳定四级结构的作用力与稳定三级结构的没有本质区别。亚基的二聚作用伴随着有利的相互作用包括范徳华力,氢键,离子键和疏水作用还有亚基间的二硫键。亚基缔合的驱动力主要是疏水作用,因亚基间紧密接触的界面存在极性相互作用和疏水作用,相互作用的表面具有极性基团和疏水基团的互补排列;而亚基缔合的专一性则由相互作用的表面上的极性基团之间的氢键和离子键提供。
蛋白质提取与制备的原理和方法 蛋白质提取与制备蛋白质种类很多，性质上的差异很大，既或是同类蛋白质，因选用材料不同，使用方法差别也很大，且又处于不同的体系中，因此不可能有一个固定的程序适用各类蛋白质的分离。但多数分离工作中的关键部分基本手段还是共同的，大部分蛋白质均可溶于水、稀盐、稀酸或稀碱溶液中，少数与脂类结合的蛋白质溶于乙醇、丙酮及丁醇等有机溶剂中。因此可采用不同溶剂提取、分离及纯化蛋白质和酶。蛋白质与酶在不同溶剂中溶解度的差异，主要取决于蛋白分子中非极性疏水基团与极性亲水基团的比例，其次取决于这些基团的排列和偶极矩。故分子结构性质是不同蛋白质溶解差异的内因。温度、pH、离子强度等是影响蛋白质溶解度的外界条件。提取蛋白质时常根据这些内外因素综合加以利用。将细胞内蛋白质提取出来。并与其它不需要的物质分开。但动物材料中的蛋白质有些可溶性的形式存在于体液（如血浆、消化硫等）中，可以不必经过提取直接进行分离。蛋白质中的角蛋白、胶原及丝蛋白等不溶性蛋白质，只需要适当的溶剂洗去可溶性的伴随物，如脂类、糖类以及其他可溶性蛋白质，最后剩下的就是不溶性蛋白质。这些蛋白质经细胞破碎后，用水、稀盐酸及缓冲液等适当溶剂，将蛋白质溶解出来，再用离心法除去不溶物，即得粗提取液。水适用于白蛋白类蛋白质的抽提。如果抽提物的pH用适当缓冲液控制时，共稳定性及溶解度均能增加。如球蛋白类能溶于稀盐溶液中，脂蛋白可用稀的去垢剂溶液如十二烷基硫酸钠、洋地黄皂苷（Digitonin）溶液或有机溶剂来抽提。其它不溶于水的蛋白质通常用稀碱溶液抽提。蛋白质类别和溶解性质 白蛋白和球蛋白：溶于水及稀盐、稀酸、稀碱溶液，可被50%饱和度硫酸铵析出。真球蛋白：一般在等电点时不溶于水，但加入少量的盐、酸、碱则可溶解。拟球蛋白：溶于水，可为50%饱和度硫酸铵析出醇溶蛋白：溶于70～80%乙醇中，不溶于水及无水乙醇壳蛋白：在等电点不溶于水，也不溶于稀盐酸，易溶于稀酸、稀碱溶液精蛋白：溶于水和稀酸，易在稀氨水中沉淀组蛋白：溶于水和稀酸，易在稀氨水中沉淀硬蛋白质: 不溶于水、盐、稀酸及稀碱缀合蛋白(包括磷蛋白、粘蛋白、糖蛋白、核蛋白、脂蛋白、血红蛋白、金属蛋白、黄素蛋白和氮苯蛋白等): 此类蛋白质溶解性质随蛋白质与非蛋白质结合部分的不同而异，除脂蛋白外，一般可溶于稀酸、稀碱及盐溶液中，脂蛋白如脂肪部分露于外，则脂溶性占优势，如脂肪部分被包围于分子之中，则水溶性占优势。蛋白质的制备是一项十分细致的工作。涉及物理学、化学和生物学的知识很广。近年来虽然有了不改进，但其主要原理仍不外乎两个方面：一是利用混合物中几个组分分配率的差别，把它们分配于可用机械方法分离的两个或几个物相中，如盐析、有机溶剂提取、层析和结晶等；二是将混合物置于单一物相中，通过物理力场的作用使各组分分配于不同区域而达到分离的目的，如电泳、超离心、超滤等。由于蛋白质不能溶化，也不能蒸发，所能分配的物相只限于固相和液相，并在这两相间互相交替进行分离纯化。制备方法可按照分子大小、形状、带电性质及溶解度等主要因素进行分类。按分子大小和形态分为差速离心、超滤、分子筛及透析等方法；按溶解度分为盐析、溶剂抽提、分配层析、逆流分配及结晶等方法；按电荷差异分为电泳、电渗析、等电点沉淀、离子交换层析及吸附层析等；按生物功能专一性有亲合层析法等。由于不同生物大分子结构及理化性质不同，分离方法也不一样。即同一类生物大分子由于选用材料不同，使用方法差别也很大。因此很难有一个统一标准的方法对任何蛋白质均可循用。因此实验前应进行充分调查研究，查阅有关文献资料，对欲分离提纯物质的物理、化学及生物学性质先有一定了解，然后再着手进行实验工作。对于一个未知结构及性质的试样进行创造性的分离提纯时，更需要经过各种方法比较和摸索，才能找到一些工作规律和获得预期结果。其次在分离提纯工作前，常须建立相应的分析鉴定方法，以正确指导整个分离纯化工作的顺利进行。高度提纯某一生物大分子，一般要经过多种方法、步骤及不断变换各种外界条件才能达到目的。因此，整个实验过程方法的优劣，选择条件效果的好坏，均须通过分析鉴定来判明。另一方面，蛋白质常以与其他生物体物质结合形式存在，因此也易与这些物质结合，这给分离精制带来了困难。如极微量的金属和糖对巨大蛋白质的稳定性起决定作用，若被除去则不稳定的蛋白质结晶化的难度也随之增加。如高峰淀粉酶A的Ca2+，胰岛素Zn2+等。此外，高分子蛋白质具有一定的立体构象，相当不稳定，如前所述极易变性、变构，因此限制了分离精制的方法。通常是根据具体对象联用各种方法。为得到天然状态的蛋白质，尽量采用温和的手段，如中性、低温、避免起泡等，并还要注意防腐。注意共存成分的影响。如蝮蛇粗毒的蛋白质水解酶活性很高，在分离纯化中需引起重视。纯化蝮蛇神经毒素时，当室温超过20℃时，几乎得不到神经毒素。蝮蛇毒中的蛋白水解酶能被0.1mol/L EDTA完全抑制，因此在进行柱层析前先将粗毒素0.1mol/LEDTA溶液处理，即使在室温高于20℃，仍能很好的得到神经毒素。整个制备过程一般可分为5个阶段：①材料的选择和预处理②细胞的破碎（有时需进行细胞器的分离）③提取④纯化（包括盐析，有机溶剂沉淀，有机溶剂提取、吸附、层析、超离心及结晶等）⑤浓缩、干燥及保存。以上5个阶段不是要求每个方案都完整地具备，也不是每一阶段截然分开。不论是哪一阶段使用哪一种方法，均必须在操作中保存生物大分子结构的完整性。保存活性防止变性及降解现象的发生。因空间结构主要依靠氢键、盐键和范德华力的存在，遇酸、遇碱、高温、剧烈的机械作用及强烈的辐射等均可导致活性丧失。因此选择的条件应为十分温和。同时应注意防止系统中重金属离子、细胞自身酶系及其他有毒物质的污染。蛋白质提取与制备的注意事宜：一、原料的选择早年为了研究的方便，尽量寻找含某种蛋白质丰富的器官从中提取蛋白质。但至目前经常遇到的多是含量低的器官或组织且量也很小，如下丘脑、松果体、细胞膜或内膜等原材料，因而对提取要求更复杂一些。原料的选择主要依据实验目的定。从工业生产角度考虑，注意选含量高、来源丰富及成本低的原料。尽量要新鲜原料。但有时这几方面不同时具备。含量丰富但来源困难，或含量来源均理想，但分离纯化操作繁琐，反而不如含量略低些易于获得纯品者。一般要注意种属的关系，如鲣的心肌细胞色素C较马的易结晶，马的血红蛋白 较牛的易结晶。要事前调查制备的难易情况。若利用蛋白质的活性，对原料的种属应几乎无影响。如利用胰蛋白 酶水解蛋白质的活性，用猪或牛胰脏均可。但若研究蛋白质自身的性质及结构时，原料的来源种属必须一定。研究由于病态引起的特殊蛋白质（本斯.琼斯氏蛋白 、贫血血红蛋白 ）时，不但使用种属一定的原料，而且要取自同一个体的原料。可能时尽量用全年均可采到的原料。对动物生理状态间的差异（如饥饿时脂肪和糖类相对减少），采收期及产地等因素也要注意。二、前处理1、细胞的破碎材料选定通常要进行处理。要剔除结缔组织及脂肪组织。如不能立即进行实验，则应冷冻保存。除了提取及胞细外成分，对细胞内及多细胞生物组织中的蛋白质的分离提取均须先将细胞破碎，使其充分释放到溶液中。不同生物体或同一生物体不同的组织，其细胞破坏难易不一，使用方法也不完全相同。如动物胰、肝、脑组织一般较柔软，作普通匀浆器磨研即可，肌肉及心组织较韧，需预先绞碎再制成匀桨。⑴机械方法主要通过机械切力的作用使组织细胞破坏。常用器械有：①高速组织捣碎机（转速可达10000rpm，具高速转动的锋利的刀片），宜用于动物内脏组织的破碎；②玻璃匀浆器（用两个磨砂面相互摩擦，将细胞磨碎），适用于少量材料，也可用不锈钢或硬质塑料等，两面间隔只有十分之几毫米，对细胞破碎程度较高速捣碎机高，机械切力对分子破坏较小。小量的也可用乳钵与适当的缓冲剂磨碎提取，也可加氧化铝、石英砂及玻璃粉磨细。但在磨细时局部往往生热导致变性或pH显著变化，尤其用玻璃粉和氧化铝时。磨细剂的吸附也可导致损失。⑵物理方法主要通过各种物理因素的作用，使组织细胞破碎的方法。Ⅰ反复冻融法于冷藏库或干冰反复于零下15～20℃使之冻固，然后缓慢地融解，如此反复操作，使大部分细胞及细胞内颗粒破坏。由于渗透压的变化，使结合水冻结产生组织的变性，冰片将细胞膜破碎，使蛋白质可溶化，成为粘稠的浓溶液，但脂蛋白 冻结变性。Ⅱ冷热变替法将材料投入沸水中，于90℃左右维持数分钟，立即置于冰浴中使之迅速冷却，绝大部分细胞被破坏。Ⅲ超声波法暴露于9～10千周声波或10～500千周超声波所产生的机械振动，只要有设备该法方便且效果也好，但一次处理量较小。应用超声波处理时应注意避免溶液中气泡的存在。处理一些超声波敏感的蛋白质酶时宜慎重。Ⅳ加压破碎法加一定气压或水压也可使细胞破碎。⑶化学及生物化学方法Ⅰ有机溶媒法粉碎后的新鲜材料在0℃以下加入5～10倍量的丙酮，迅速搅拌均匀，可破碎细胞膜，破坏蛋白质与脂质的结合。蛋白质一般不变性，被脱脂和脱水成为干燥粉末。用少量乙醚洗，经滤纸干燥，如脱氢酶等可保存数月不失去活性。Ⅱ自溶法将待破碎的鲜材料在一定pH和适当的温度下，利用自身的蛋白 酶将细胞破坏，使细胞内含物释放出来。比较稳定，变性较难，蛋白质不被分解而可溶化。利用该法可从胰脏制取羧肽酶。自体融解时需要时间，需加少量甲苯、氯仿等。应防止细菌污染。于温室30℃左右较早溶化。自体融解过程中PH显著变化，随时要调节pH。自溶温度选在0～4℃，因自溶时间较长，不易控制，所以制备活性蛋白质时较少用。Ⅲ酶法与前述的自体融法同理，用胰蛋白酶等蛋白酶除去变性蛋白质。但值得提出的是溶菌酶处理时，它能水解构成枯草菌等菌体膜的多糖类。能溶解菌的酶分布很广。尤其卵白中含量高，而多易结晶化。1g菌体加1～10mg溶菌酶，pH6.2～7.01h内完全溶菌。于生理食盐水或0.2mol蔗糖溶液中溶菌，虽失去细胞膜，但原形质没有脱出。除溶菌酶外，蜗牛酶及纤维素酶也常被选为破坏细菌及植物细胞用。表面活性剂处理较常用的有十二烷基磺酸钠、氯化十二烷基吡淀及去氧胆酸钠等。此外一些细胞膜较脆弱的细胞，可把它们置于水或低渗缓冲剂中透析将细胞胀破。2、细胞器的分离制备某一种生物大分子需要采用细胞中某一部分的材料，或者为了纯化某一特定细胞器上的生物大分子，防止其他细胞组分的干扰，细胞破碎后常将细胞内各组分先行分离，对于制备一些难度较大需求纯度较高的生物大分子是有利的。尤其近年来分子生物学、分子遗传学、遗传工程等学科和技术的发展，对分布在各种细胞器上的核酸和蛋白质的研究工作日益增多，分离各种细胞器上的各类核酸和特异性蛋白质已成为生物大分子制备工作重要内容之一。各类生物大分子在细胞内的分布是不同的。DNA几乎全部集中在细胞核内。RNA则大部分分布于细胞质。各种酶在细胞内分布也有一定位置。因此制备细胞器上的生物大分子时，预先须对整个细胞结构和各类生物大分子在细胞内分布匹有所了解。以肝细胞为例,蛋白质、酶及核酸在肝细胞内分布情况为: 细胞核: 精蛋白、组蛋白、核酸合成酶系 RNA占总量10%左右 DNA几乎全部粒线体: 电子传递、氯化磷酸化、三羧酸循环、脂肪酸氧化、氨基酸氧化、脲合成等酶 系RNA占总量5%左右 DNA微量内质网（微粒体）: 蛋白质合成酶系、羟化酶系 RNA占总量50%左右溶酶体：水解酶系（包括核酸酶、磷酸脂酶、组织蛋白酶及糖苷及糖苷酶等） 高尔基氏体: 糖苷转移酶、粘多糖及类固醇合成酶系 细胞膜：载体与受体蛋白、特异抗蛋、ATP酶、环化腺苷酶、5’-核苷酸酶、琥珀酸脱氢酶、葡萄糖-6-磷酸酶等 ,细胞液 嘧啶和嘌呤代谢、氨基酸合成酶系、可溶性蛋白类 RNA（主要为tRNA）占总量30%.细胞器的分离一般采用差速离心法。细胞经过破碎后，在适当介质中进行差速离心。利用细胞各组分质量大小不同，沉降于离心管内不同区域，分离后即得所需组分。细胞器的分离制备、介质的选择十分重要。最早使用的介质是生理盐水。因它容易使亚细胞颗粒发生聚集作用结成块状，沉淀分离效果不理想，现一般改用蔗糖、Ficoll（一种蔗糖多聚物）或葡萄糖-聚乙二醇等高分子溶液。1.水溶液提取大部分蛋白质均溶于水、稀盐、稀碱或稀酸溶液中。因此蛋白质的提取一般以水为主。稀盐溶液和缓冲溶液对蛋白质稳定性好、溶度大，也是提取蛋白质的最常用溶剂。以盐溶液及缓冲液提取蛋白质经常注意下面几个因素。盐浓度等渗盐溶液尤以0.02～0.05mol/L磷酸盐缓冲液和碳酸盐缓冲液常用。0.15mol/L氯化钠溶液应用也较多。如6-磷酸葡萄糖脱氢酶用0.1mol/L碳酸氢钠液提取等。有时为了螯合某些金属离子和解离酶分子与其他杂质的静电结合，也常使用枸橼酸钠缓冲液和焦磷酸钠缓冲液。有些蛋白质在低盐浓度下浓度低，如脱氧核糖核蛋白质需用1mol/L以上氯化钠液提取。总之，只要能溶解在水溶液中而与细胞颗粒结合不太紧密的蛋白质和酶，细胞破碎后选择适当的盐浓度及PH，一般是不难提取的。只有某些与细胞颗粒上的脂类物质结合较紧的，需采用有机溶剂或加入表面活性剂处理等方法提取。PH值蛋白质提取液的PH值首先应保证在蛋白质稳定的范围内，即选择在偏离等电点两侧。如碱性蛋白质则选在偏酸一侧，酸性蛋白质选择偏碱一侧，以增大蛋白质的溶解度，提高提取效果。如细胞色素C属碱性蛋白质，常用稀酸提取，肌肉甘油醛-3-磷酸脱氢酶属酸性蛋白质，用稀碱提取。某些蛋白质或酶与其分物质结合常以离子键形式存在，选择pH3～6范围对于分离提取是有利的。温度多数酶的提取温度在5℃以下。少数对温度耐受性较高的蛋白质和酶，可适当提高温度，使杂蛋白变性分离且也有利于提取和进一步纯化。如胃蛋白酶等及许多多肽激素类，选择37～50℃条件下提取，效果比低温提取更好。此外提取酶时加入底物或辅酶，改变酶分子表面电荷分布，也能促进提取效果。2.有机溶剂提取有机溶剂提取用于提取蛋白质的实例至今是不多的。但一些和脂结合较牢或分子中非极性侧链较多的蛋白质，不溶于水、稀盐或稀碱液中，可用不同比例的有机溶剂提取。从一些粒线体（Mitochondria）及微粒体（Microsome）等含多量脂质物质中提取蛋白质时，采用Morton的丁醇法效果较好。因丁醇使蛋白质的变性较少，亲脂性强，易透入细胞内部，与水也能溶解10%，因此具有脂质与水之间的表面活性作用，可占据蛋白质与脂质的结合点，也阻碍蛋白质与脂质的再结合，使蛋白质在水中溶解能力大大增加。丁醇提取法的pH及温度选择范围较广（pH3～10，温度-2℃至40℃）。国内用该法曾成功地提取了琥珀酸脱氢酶。丁醇法对提取碱性磷酸脂酶效果也是十分显著的。胰岛素既能溶于稀酸、稀碱又能溶于酸性乙醇或酸性丙酮中。以60―70%的酸性乙醇提取效果最好，一方面可抑制蛋白质水解酶对胰岛素的破坏，同时也达到大量除去杂蛋白的目的。3.表面活性剂的利用 对于某些与脂质结合的蛋白质和酶，也有采用表面活性剂如胆酸盐及十二烷基磺酸钠等处理。表面活性剂有阴离子型（如脂肪酸盐、烷基苯磺酸盐及胆酸盐等），阳离子型（如氧化苄烷基二甲基铵等）及非离子型（Triton X-100 、Tirton X-114、吐温60及吐温80）等。非离子型表面活性剂比离子型温和，不易引起酶失活，使用较多。对于膜结构上的脂蛋白和结构，己广泛采用胆酸盐处理，两者形成复合物，并带上净电荷，由于电荷再排斥作用使膜破裂。近年来研究膜蛋白使用表面活性剂的稀溶液提取时，较喜欢用非离子型表面活性剂。4.对提取物的保护在各种细胞中普遍存在着蛋白水解酶，提取时要注意防止由它引起的水解。前面所讲的降低提取温度其目的之一也是防止蛋白水解酶的水解。多数蛋白水解酶的最适PH在3～5或更高些，因在较低PH条件下可降低蛋白质水解酶引起的破坏程度。低pH可使许多酶的酶原在提取过程中不致激活而保留在酶原状态，不表现水解活力。加蛋白质水解酶的抑制剂也同样起保护作用，如以丝氨酸为活性中心的酶加二异丙基氟磷酸，以巯基为中心的酶加对氯汞苯甲酸等。提取溶液中加有机溶剂时也能产生相类似的作用。蛋白水解酶的性质变化很大，上述条件均视具体对象而变化。有一些蛋白含巯基，这些巯基可能是活性所必需。在提取这种蛋白不要带入金属离子和氧化剂。前者可往提取液中加金属螯合剂如EDTA，后者可加入还原剂如抗坏血酸。有某些蛋白质带一些非共价键结合的配基。提取时要注意保护，不要使酸基丢失。蛋白质提取与制备的方法：1.分离纯化的原则从破碎材料或细胞器提出的蛋白质是不纯的，需进一步纯化。纯化包括将蛋白质与非蛋白质分开，将各种不同的蛋白质分开。选择提取条件时，就要考虑尽量除去非蛋白质。一般总是有其它物质伴随混入提取液中。但有些杂质（如脂肪）以事先除去为宜。先除去便于以后操作。常用有机溶剂提取除去。对于异类物质，提纯蛋白质和酶时常混有核酸或多糖，一般可用专一性酶水解，有机溶剂抽取及选择性部分沉淀等方法处理。小分子物质常在整个制备过程中通过多次液相与固相转化中被分离或最后用透析法除去。而对同类物质如酶与杂蛋白、RNA、DNA以及不同结构的蛋白质、酶、核酸之间产分离，情况则复杂得多。主要采用的方法有盐析法、有机溶剂沉淀法，等电点沉淀法、吸附法、结晶法、电泳法、超离心法及柱层析法等。其中盐析法、等电点法及结晶法用于蛋白质和酶的提纯较多，有机溶剂抽提和沉淀用于核提纯较多，柱层析法、梯度离心法对蛋白质和核酸的提纯应用十分广泛。如前所述，蛋白质的分离纯化较难，而且其本身的性质又限制了某些方法的使用，因此要研究目的物的微细特征，巧妙的联用各种方法并进行严密的操作，同时有必要了解精制各过程的精制程度和回收率。具有活性的蛋白质可利用吸收光谱等物理性质或以相当于单位氮活性增加为尺度进行追踪。其他蛋白质可用电泳、超离心、层析、扩散及溶解等测定纯度。如结晶核糖核酸酶经层析分为两个成分。可见对确定蛋白质结晶纯度尚无最终的尺度。根据经验即或纯净的标准品，有极微量的不纯物时，也会给实验带来较大的影响。不稳定的蛋白质，如分离SH-酶时使用试剂及缓冲液等，要确认不含重金属离子（特级试剂也需检定）。蛋白质纯化的操作如脱盐、浓缩干燥等均与低分子化合物不同，必须经过独特的繁琐操作。蛋白质和蛋白质相互分离主要利用它们之间的各种性质的微小差别。诸如分子形状、分子量大小、电离性质、溶解度、生物功能专一性等。蛋白质提取液中，除包含所需要的蛋白质（或酶）外，还含有其它蛋白质、多糖、脂类、核酸及肽类等杂质。杂质除去的方法有：A.核酸沉淀法该法可用核酸沉淀剂和氯化锰、硫酸鱼精蛋白或链霉素等。必要时也可用脱氧核糖核酸酶除去核酸。即在粗匀浆中加入少量DNase,于4℃保温30～60min，可使DNA降解为足够小的碎片，以致不影响以后的纯化。B.醋酸铅沉淀法利用醋酸铅沉淀剂除去杂蛋白。因这些沉淀剂也常常使需要的酶（或蛋白质）缓缓变性而失去活性，所以用这类试剂时应迅速进行盐析，使样品与这类试剂脱离接触。C.调pH值或加热沉淀法利用蛋白质酸碱变性性质的差异除去杂蛋白。利用蛋白质的热变性的温度系数差异，可在一定的PH下将蛋白提取液加热到一定的温度，使对热不稳定的杂蛋白性沉淀而除去。D.选择性变性法利用各种蛋白质稳定性的不同，可用选择性变性法来除去杂蛋白 。例如胰蛋白 酶及细胞色素C等少数特别稳定的酶，甚至可用2.5%三氯醋酸处理，此时其它杂蛋白 均变性而沉淀，而胰蛋白 酶和细胞色素C则仍留在溶液中。E.透析法小分子物质常在整个制备过程中多次液相与固相互转化中被分离，或最后用透析法除去。F.利用溶解度不同的纯化方法2.盐析法盐析法对于许多非电解质的分离纯化均适合。对蛋白质和酶的提纯应用也最早。至今还广泛使用，一般粗抽提物经常利用盐析法进行粗分。也有反复用盐析法得到纯的蛋白质的例子。其原理是蛋白质在低盐浓度下的溶解度随盐液浓度升高而增加（盐溶，与离子强度10～1间成比例增加）。球蛋白 当盐浓度不断上升时，蛋白质的溶解度又以不同程度下降并先后析出（盐析）（离子强度I2～10）。这是由于蛋白质分子内和分子间的电荷的极性基团有静电引力。当水中加入少量盐时，盐离子与水分子对蛋白质分子一的极性基团的影响，使蛋白质在水中溶解度增大。但盐浓度增加一定程度时，水的活度降低，蛋白质表面的电荷大量被中和，水化膜被破坏，于是蛋白质相互聚集而沉淀析出。盐析法是根据不同蛋白质在一定浓度盐溶液中溶解度降低程度不同达到彼此分离的方法。盐的选择如上所述，蛋白质在水中溶解度取决于蛋白质分子上离子基团周围的水分子数目，即取决于蛋白质的水合程度。因此，控制水合程度，也就是控制蛋白质的溶解度。控制方法最常用的是加入中性盐。主要有硫酸铵、硫酸镁 、硫酸钠、氯化钠、磷酸钠等。其中应用最广的是硫酸铵，它的优点是温度系数小而溶解度大（25℃时饱满和溶解度为4.1mol,即767g/l;0℃时饱满和溶解度为3.9mol,即676g/l）。在这一溶解度范围内，许多蛋白质均可盐析出来，且硫酸铵价廉易得，分段效果较其它盐好，不易引起蛋白质变性。应用硫酸铵时对蛋白 氮的测定有干扰，另外缓冲能力较差，故有时也应用硫酸钠，如盐析免疫球蛋白 ，用硫酸钠的效果也不错，硫酸钠的缺点是30℃以下溶解度太低。其它的中性盐如磷酸钠的盐析作用比硫酸铵好，但也由于溶解度太低，受温度影响大，故应用不广。氯化钠的溶解度不如硫酸铵，但在不同温度下它的溶解度变化不大，这是方便之处。它也是便宜不易纯化的试剂。硫酸铵浓溶液的PH常在4.5～5.5之间,市售的硫酸铵还常含有少量游离硫酸,PH值往往降至4.5以下,当用其他PH值进行盐析时,需用硫酸或氨水调节.确定沉淀蛋白质所需硫酸铵浓度的方法将少量样品冷却到0～5℃，然后搅拌加入固体硫酸铵粉末，见蛋白质产生沉淀时，离心除去沉淀，分析上清液确定所要蛋白质的浓度，如它仍在溶液中则弃去沉淀，再加更多的硫酸铵于上清液中，直到产生蛋白质沉淀时止。以所要提取的蛋白质在溶液中的浓度对硫酸铵浓度作图，得沉淀曲线，找出蛋白质开始沉淀的浓度。如不考虑收率，饱和度区间可取得窄一些，使纯度高一些。盐析时注意的几个问题:(1)盐的饱和度: 不同蛋白质盐析时要求盐的饱和度不同。分离几个混合组成的蛋白质时，盐的饱和度常由稀到浓渐次增加。每出现一种蛋白质沉淀进行离心或过滤分离后，再继续增加盐的饱和度，使第2种蛋白质沉淀。例如用硫酸铵盐析分离血浆中的蛋白质饱和度达20%时，纤维蛋白原首先析出；饱和增至28～33%时，优球蛋白 析出；饱和度再增至33～50%时，拟球蛋白 析出；饱和度大于50%以上时清蛋白 析出。用硫酸铵不同饱和度分段盐析法，可从牛胰酸性提取液中分离得到9种以上蛋白质及酶。(2)PH值: pH值在等电点时蛋白质溶解度最小易沉淀析出。因此盐析时除个别特殊情况外，pH值常选择在被分离的蛋白质等电点附近。由于硫酸铵有弱酸性，它的饱和溶液的pH值低于7，如所要蛋白质遇酸易变性则应在适当缓冲液中进行。(3)蛋白质浓度: 在相同盐析条件下蛋白质浓度愈高愈易沉淀。使用盐的饱和度的极限也愈低。如血清球蛋白 的浓度从0.5%增至3.0%时,需用中性盐的饱和度的最低极限从29%递减至24%.某一蛋白质欲进行两次盐析时,第1次由于浓度较稀,盐析分段范围较宽,第2次则逐渐变窄.例如胆碱酯酶用硫酸铵盐析进时，第1次硫酸铵饱和度为35%至60%,第2次为40%至60%.蛋白质浓度高些虽然对沉淀有利,但浓度过高也易引起杂蛋白的共沉作用.因此,必须选择适当浓度尽可能避免共沉作用的干扰。(4)温度: 由于浓盐液对蛋白质有一定保护作用，盐析操作一般可在室温下进行。至于某些对热特别敏感的酶，则宜维持低温条件。通常蛋白质盐析时对温度要求不太严格。但在中性盐中结晶纯化时，温度影响则比较明显。================================================
21世纪生命科学的研究进展和发展趋势 20世纪后半叶生命科学各领域所取得的巨大进展，特别是分子生物学的突破性成就，使生命科学在自然科学中的位置起了革命性的变化。很多科学家认为，在未来的自然科学中，生命科学将要成为带头学科，甚至预言21世纪是生物学世纪，虽然目前对这些论断还有不同看法，但勿庸置疑，在21世纪生命科学将继续蓬勃发展，生命科学对自然科学所起的巨大推动作用，决不亚于19世纪与20世纪上半叶的物理学。假如过去生命科学曾得益于引入物理学、化学和数学等学科的概念、方法与技术而得到长足的发展，那么，未来生命科学将以特有的方式向自然科学的其他学科进行积极的反馈与回报。当21世纪来临的时候，一些有远见的科学家、思想家与政治家将日益严重的诸多人类社会问题，如人口、地球环境、食物、资源与健康等重大问题的解决，莫不寄希望于生命科学与生物技术的进步。 2· 08·生命科学将成为21世纪自然科学的带头学科 20世纪50年代DNA双螺旋结构模型的发现，随后遗传信息传递“中心法则”的确立与DNA重组技术的建立使生命科学的面貌起了根本性的变化。分子生物学与遗传学的结合将用10一15年测定出人类基因组30亿个碱基对（遗传密码）的全序列，人体细胞约有10万个基因。人类基因组的“工作草图”迄今20％的测序已达99.99%的准确率和完成率，今后将要继续发现与阐明大量新的重要基因，诸如控制记忆与行为的基因，控制细胞衰老与程序性死亡的基因，新的癌基因与抑癌基因，以及与大量疾病有关的基因。将利用这些成果去为人类健康服务。 70年代后，分子生物学的发展，以基因工程为代表的生物工程的出现，生物技术通过对DNA链的精确切割与有目的地重组，使有目的地改良生物的性状与品质成为可能。迄今生物工程所取得的成就已在生产上显示出诱人的前景，尽管还存在有不少争议的问题，但很有可能成为21世纪的新兴产业。 发育生物学将要快速地兴起，它将要回答无数科学家100多年来孜孜以求而未解决的重大课题，一个受精卵通过细胞分裂与分化如何发育成为结构与功能无比复杂的个体，阐明在个体发育中时空上有条不紊的程序控制机理，从而为人类彻底控制动植物生长、发育创造条件。 RNA分子既有遗传信息功能又有酶功能的发现，为数十年踏步不前的难题“生命如何起源”的解决提供了新的契机。在21世纪，人们还要试图在实验室人工合成生命体。人们己有可能利用生物技术将保存在特殊环境中的古生物或冻干的尸体的DNA扩增，揭示其遗传密码，建立已绝灭生物的基因库，研究生物的进化与分类问题。 神经科学的崛起，预示着生命科学又一个高峰的来临。脑是含有1011细胞的无比复杂的高级结构体系，21世纪初从分子到行为水平的各个层次对脑功能的研究都将有重大突破，在阐明学习。记忆。思维。行为与感情机理等方面也将有重大进展。脑机能在理论上的进展将会促进新一代智能计算机的研制，这可能成为未来生命科学对自然科学与技术科学回报的最好例子。 生态学可能是最直接为人类生存环境服务并对国民经济持续与协调发展起重要作用的科学。生态学的理论与实践为中国三峡水库建设提供的决策依据就是一个例证。保护生物的多样性是当前生命科学最紧迫的任务之一。据可靠的数据说明每天约有100多种生物在地球上绝灭，很多生物在没有被人类认识以前就已消亡，这对人类无疑是一种灾难。生态学与生物多样性保护与利用的研究成果将指导人类遵循自然规律积极保护自己生存环境，否则人类的物质文明与精神文明都要受到灾难性影响。 顺应生命科学迅速发展的形势，发达国家政府及一些国际组织先后提出了《国际地圈及生物圈计划》、《人类基因组作图与测序计划》、《人类前沿科学计划》、《脑的十年》及《生物多样性利用与保护研究》等投资巨大的生命科学研究计划。其中仅《人类基因组作图与测序计划》，一项预算就高达30亿美元。 由于生命科学的发展，人才的需求量激增，近年除越来越多的物理学家，化学家与技术科学家被吸引到生物学研究领域外，以美国为例，近年统计48万博士学位获得者中从事生命科学的占51％。优秀青年科学家流向生命科学前沿，这是21世纪生命科学欣欣向荣的动力与源泉。 2． 08． 2 21世纪初生命科学的重大分支学科和发展趋势 80年代有远见的生物学家把分子生物学（包括分子遗传学）、细胞生物学、神经生物学与生态学列为当前生物科学的四大基础学科，无疑是正确地反映了现代生命科学的总趋势。遗传学（主要是分子遗传学）不仅当前是生物科学的带头学科，在今后多年还将保持其在生命科学中的核心作用。 有些科学家早就预测到，由于分子生物学、细胞生物学与遗传学的结合，必然促进发育生物学的蓬勃发展，从而提出发育生物学将成为21世纪生命科学的“新主人”，这种预测已逐渐变为现实。 分子生物学（包括分子遗传学）在生命科学中的主流地位，以及它在推动整个生命科学发展中所起的巨大作用是无可争辩的。细胞是生命活动基本的结构与功能单位，细胞生物学作为生物科学的基础学科地位必须给予重视。 很多生物科学家认为神经科学或脑科学的崛起将代表着生命科学发展的下一个高峰，然后将促进认知科学与行为科学的兴起。 生态学可能是最直接为人类生存环境服务，井对国民经济持续与协调发展起重要作用的学科。 A.分子生物学 分子生物学是在分子水平上研究生命现象本质与规律的学科。核酸与蛋白质（有人认为还有糖）是生命的最基本物质，因此核酸与蛋白质结构与功能的研究今后仍然是分子生物学研究的主要内容。蛋白质是生命活动的主要承担者，几乎一切生命活动都要依靠蛋白质（包括酶）来进行。蛋白质分子结构与功能的研究除了要阐明由氨基酸形成的并有一定顺序的肽链结构外，今后将特别重视肽链拆叠成的特定的三维空间结构，因为蛋白质生物功能与它的空间构型关系极为密切，核酸是遗传信息的携带者与传递者，遗传信息由DNA～RNA一蛋白质的传递过程，称为遗传信息传递的“中心法则”，是分子生物学（分子遗传学）研究的核心。其基本问题己比较清楚，当前研究的重点是： ①约经10一15年，人类基因组30亿个碱基对全序列（遗传密码）可以测出，这是具有里程碑意义的工作； ②真核生物基因表达过程在各层次上调节的研究仍然是今后相当长一段时间的任务。 分子生物学的概念、方法与技术和各学科的渗透，正在形成很多新的学科，诸如分子遗传学、细胞分子生物学、神经分子生物学、分子分类学、分子药理学与分子病理学等等。因此分子生物学在生命科学中的主导作用还将要持续下去。 B.遗传学 遗传学比分子生物学更具有自己独立的学科体系。但现代遗传学与分子生物学是不可分割、相互交叉的两个学科，且很难截然分开。 有些著名的遗传学家把遗传学概括称为基因学，因为现代遗传学主要是研究生物体遗传信息传递与表达的学科。基因携带的信息是由基因的结构所决定，信息的表达是由基因的功能实现的，因此遗传学研究的是基因的结构与功能。从遗传学的角度看，所有生命现象的机制，追根究底都会与基因的结构与功能相关。因此遗传学在今后较长时间仍然是生命科学的核心学科和推动力。 有人估计人体细胞内约有10万个基因，迄今弄清楚的不到5％，所以与重要生命活动有关与疾病有关的新基因的发现与阐明将是今后几十年的重要任务。 C.细胞生物学 著名生物学家威尔逊（Wilson）早在20世纪20年代就提出一句名言“一切生物学关键问题必须在细胞中找寻”，至今还有着很深的内涵。魏斯曼与摩尔根都曾先后试图在细胞研究的基础上建立遗传、发育与进化统一的理论，虽然当时没有找到具体解决的途径，但关于细胞的知识在生物科学中的重要性是显而易见的。细胞是一切生命活动结构与功能的基本单位，细胞生物学是研究细胞生命活动基本规律的科学，细胞的结构。细胞代谢、细胞遗传、细胞的增殖与分化，细胞信息的传递与细胞的通讯等是细胞生物学主要研究内容。虽然今后细胞生物学研究的内容是全方位的，但概括起来可能是两个基本点： 一是基因与基因产物如何控制细胞的重要生命活动，如生长、增殖、分化与衰老等，在此要涉及到一个全新的问题，细胞内外信号如何传递；二是基因产物一一蛋白质分子与其他生物分子如何构建与装配成细胞的结构，并行使细胞的有序的生命活动。 今后20多年，以下一些问题可望取得重要进展与突破： ①遗传信息的储存、复制与表达的主要执行者——染色体的结构与功能可能在不同的结构层次上得到阐明。 ②细胞骨架（包括核骨架与染色体骨架）的研究将得到全方位的进展。 ③细胞生物学与分子生物学、遗传学的结合，将在细胞分化机理研究方面有重要突破，为发育生物学快速发展奠定基础。 ④细胞衰老与细胞程序化死亡的机理将在更深层次上阐明。 ⑤以细胞分子生物学为骨干学科与其他学科结合，人工装配生命体的理想可能逐步 实现。 D．发育生物学 从一个受精卵通过细胞分裂与分化如何发育成为一个结构与功能复杂的个体，是至今未能解决的生命科学的重大课题，也是发育生物学的主课题。由于近几十年分子生物学、遗传学与细胞生物学所取得一一系歹（突破性成果与知识的积累，已为解决这一重大课题创造了条件，这也就是今后发育生物学应运而飞速发展的原因。 发育生物学当今要解决的基本问题是细胞的基因如何按一定的时空关系选择性地表达专一性的蛋白质，从而控制细胞的分化与个体发育。阐明基因在多层次水平上控制胚胎的发育就不仅是涉及到个别基因的问题，而是一系列调节基因在时空上的联系与配合，从而支配发育的程序。虽然这是难度极大的课题，但近年已初见端倪并有所突破。估计今后发育生物学将沿着这条道路深入下去，并可望取得丰硕的成果。 E．神经科学（或脑科学） 神经科学是研究人与动物神经系统（主要是脑）的结构与功能，在分子水平、神经网络水平、整体水平乃至行为水平阐明神经系统特别是脑的活动规律的学科群。脑的结构与功能是无比复杂的高级体系，含有10 11细胞。它是感觉、运动、学习、记忆、感情、行为与思维的活动基础。大脑细胞，口何指导人与动物的行为是未来生物学中最富潜力与最吸引人的领域；神经科学的崛起，预示着生命科学又有一个高峰的来临。神经科学或脑科学必然在下世纪促进认知科学与行为科学的兴起。因此各国政府投入巨资支持这一课题，包括美国总统签署的“命名1990年1月1日为脑的10年”不是没有道理的。 在今后几十年内可以预示到的神经科学突破性的进展可能包括： ①在分子到行为的各层次上阐明学习、记忆与认知等活动的基础； ②很快会发现与阐明一系列与记忆、行为有关的基因与基因产物； ③神经细胞的分化与神经系统的发育研究会有重大进展； ④脑机能在理论上的进展与突破（如模式识别、联想记忆、思维逻辑机理的阐明）会 促进新一代智能计算机与智能机器人的研制； ⑤一系列神经性疾病与精神病的病因可望在神经生物学研究中得到解释。 F．主态学（包括物种多样性保护研究） 生态学是研究有机体与周围环境——包括非生物环境与生物环境相互关系的科学。 由于生态学理论与应用是与世界环境保护。资源合理开发与保护，以至人类本身在地球上继续生存紧密相关的，尤其是地球环境日益恶化的情况下，生态学的重要性就变得十分突出。未来生态学的主要任务是协调人类活动与环境的关系。所以生态学经典学科的概念与研究内容必然要适应人类生存环境的保护与社会经济持续发展的要求而不断改变。 今后生态学研究的重点可能表现在以下方面： ①生态群落的多样性、稳定性与演变规律与人类活动的关系； ②全球气候变化对生态系统结构与功能的影响； ③生物多样性的保护和永续利用也是保护人类自身生存环境尤其是拯救濒临绝灭的 生物种类更加具有紧迫性； ④城市生态学与经济生态学将迅速发展； ⑤生态工程与生态技术将在国民经济建设中发挥作用。 G．空间生命科学 空间环境向生命科学提出了新的挑战，也为生命科学的发展提供了机遇。 21世纪人类的空间活动将要离开地球附近，探索月球及其他太阳系的大体。这就要求人在地球外各种环境中能长期地生活和工作，首先是在，长期空间飞行器中航行，月球站以及火星或火卫站等，空间医学必须有重大突破，解决长期在地外空间所遇到的宇航员骨质疏松，肌肉萎缩和兔疫功能变化等生理学难题，同时，与开拓大疆相关联的是受控生态系统，创造一个不需要外界补给，而使人们能在其中长期生活的环境。这些问题有希望在21世纪20一30年代解决，其中空间生理学问题有可能利用中医和中药的方法取得某些重大突破。 地球外层空间为研究重力生物学提供了理想的条件，重力条件对各种层次结构生物的影响仍然是21世纪重力生物学的主题，今后的研究重点将集中于细胞，绿色植物，一些微生物和小动物。特别是重力环境对哺乳动物细胞形态、结构、变异和基因表达的影响将是一个热点。重力生物学的学术意义在于揭示重力效应在生物进化过程中的作用，是自然科学的基本问题；另一方面，重力生物学的成果将是空间制药及空间生态系统等应用领域的基础，重力生物学的学术和应用都是下个世纪的重要课题，可望在21世纪20-30年代取得突破性的进展。 地外生物探索是生命起源的重大课题，其中地球以外的智能生物探索是一个长期的 课题。地球上的人类正在向外层空间发射电波和接收讯号。外星人与地球人之间可能存在的学术和技术差距不仅是一种危险，也是自然科学的重大前沿问题，将被持续地研究下去。 2． 08． 5 21世纪初生命科学最有可能突破的领域 ①人类基因组的全序列（遗传密码）将在10一15年测定完毕，为全部遗传信息的破译奠定基础。 ②与生命活动有关的重要基因与重要疾病有关的基因将被陆续发现，其中特别引人注目的是控制记忆与行为的基因、控制衰老与细胞程序性死亡的基因、控制细胞增殖的系列基因、胚胎发育多层次网络调节基因。新的癌基因与抑癌基因的发现与其生物学功能的释明将大大提高对生命本质的了解。 ③人与动物的高级生命活动：感知、思维、记忆、行为与感情的发生与活动机制在脑科学研究突破的基础上，有更深的认识。 ④癌症的治疗将有全面的突破，爱滋病的防治得到控制。 ⑤在阐明地球上原始生命起源的基础上，人类还可能在实验室合成生命体，这种生命体应具有原始细胞的基本特征。
如果在五年前提到蛋白质组学（Proteomics），恐怕知之者甚少，而在略知一二者中，部分人还抱有怀疑态度。但是，2001年的Science杂志已把蛋白质组学列为六大研究热点之一，其“热度”仅次于干细胞研究，名列第二。蛋白质组学的受关注程度如今已令人刮目相看。1．蛋白质组学研究的研究意义和背景随着人类基因组计划的实施和推进，生命科学研究已进入了后基因组时代。在这个时代，生命科学的主要研究对象是功能基因组学，包括结构基因组研究和蛋白质组研究等。尽管现在已有多个物种的基因组被测序，但在这些基因组中通常有一半以上基因的功能是未知的。目前功能基因组中所采用的策略，如基因芯片、基因表达序列分析(Serialanalysisofgeneexpression,SAGE)等，都是从细胞中mRNA的角度来考虑的，其前提是细胞中mRNA的水平反映了蛋白质表达的水平。但事实并不完全如此，从DNAmRNA蛋白质，存在三个层次的调控，即转录水平调控(Transcriptionalcontrol)，翻译水平调控(Translationalcontrol)，翻译后水平调控(Post-translationalcontrol)。从mRNA角度考虑，实际上仅包括了转录水平调控，并不能全面代表蛋白质表达水平。实验也证明，组织中mRNA丰度与蛋白质丰度的相关性并不好，尤其对于低丰度蛋白质来说，相关性更差。更重要的是，蛋白质复杂的翻译后修饰、蛋白质的亚细胞定位或迁移、蛋白质－蛋白质相互作用等则几乎无法从mRNA水平来判断。毋庸置疑，蛋白质是生理功能的执行者，是生命现象的直接体现者，对蛋白质结构和功能的研究将直接阐明生命在生理或病理条件下的变化机制。蛋白质本身的存在形式和活动规律，如翻译后修饰、蛋白质间相互作用以及蛋白质构象等问题，仍依赖于直接对蛋白质的研究来解决。虽然蛋白质的可变性和多样性等特殊性质导致了蛋白质研究技术远远比核酸技术要复杂和困难得多，但正是这些特性参与和影响着整个生命过程。传统的对单个蛋白质进行研究的方式已无法满足后基因组时代的要求。这是因为：(1)生命现象的发生往往是多因素影响的，必然涉及到多个蛋白质。(2)多个蛋白质的参与是交织成网络的，或平行发生，或呈级联因果。(3)在执行生理功能时蛋白质的表现是多样的、动态的，并不象基因组那样基本固定不变。因此要对生命的复杂活动有全面和深入的认识，必然要在整体、动态、网络的水平上对蛋白质进行研究。因此在上世纪90年代中期，国际上产生了一门新兴学科－蛋白质组学（Proteomics），它是以细胞内全部蛋白质的存在及其活动方式为研究对象。可以说蛋白质组研究的开展不仅是生命科学研究进入后基因组时代的里程碑，也是后基因组时代生命科学研究的核心内容之一。虽然第一次提出蛋白质组概念是在1994年，但相关研究可以追溯到上世纪90年代中期甚至更早，尤其是80年代初，在基因
我不知道你们的论文是什么要求，但可以给你些建议：论文应先写摘要，再写正文。从目的、方法、结果、结论这几方面写。具体的可参考范文，以下为蛋白质的结构，希望对你有所帮助。蛋白质一级结构（primary structure) 是指多肽链的氨基酸残基的排列顺序，也是蛋白质最基本的结构。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的，各种氨基酸按遗传密码的顺序通过肽键连接起来。每一种蛋白质分子都有自己特有的氨基酸的组成和排列顺序即一级结构，由这种氨基酸排列顺序决定它的特定的空间结构，也就是蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级三级等高级结构。胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成，分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。 蛋白质二级结构（secondary structure）二级结构是指多肽链借助于氢键沿一维方向排列成具有周期性的结构的构象，是多肽链局部的空间结构（构象），主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角等几种形式，它们是构成蛋白质高级结构的基本要素。 α－螺旋(α－helix)是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构元件.在α螺旋中，每 个螺旋周期包含 3.6 个氨基酸残基，残基侧链伸向外侧,同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键。这种氢键大致与螺旋轴平行。一条多肽链呈α-螺旋构象的推动力就是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部(α-螺旋内)的氢键，也能与水分子形成氢键。如果后者发生，多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。疏水环境对于氢键的形成 没有影响，因此，更可能促进α-螺旋结构的形成。β－折叠(β－sheet)也是一种重复性的结构,可分为平行式和反平行式两种类型，它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系。可以把它们想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成,每条纸片可看成是一条肽链, 称为β折叠股或β股(β－strand),肽主链沿纸条形成锯齿状,处于最伸展的构象,氢键主要在股间而不是股内。α－碳原子位于折叠线上,由于其四面体性质,连续的酰氨平面排列成折叠形式。需要注意的是在折叠片上的侧链都垂直于折叠片的平面,并交替的从平面上下二侧伸出。平行折叠片比反平行折叠片更规则且一般是大结构而反平行折叠片可以少到仅由两个β股组成。β－转角(β－turn)是种简单的非重复性结构。在β－转角中第一个残基的C=O与第四个残基的N-H氢键键合形成一个紧密的环,使β－转角成为比较稳定的结构,多处在蛋白质分子的表面,在这里改变多肽链方向的阻力比较小。β－转角的特定构象在一定程度上取决与他的组成氨基酸,某些氨基酸如脯氨酸和甘氨酸经常存在其中,由于甘氨酸缺少侧链(只有一个H),在β－转角中能很好的调整其他残基的空间阻碍,因此使立体化学上最合适的氨基酸；而脯氨酸具有换装结构和固定的角,因此在一定程度上迫使β－转角形成,促使多台自身回折且这些回折有助于反平行β折叠片的形成。蛋白质三级结构（tertiary structure）三级结构主要针对球状蛋白质而言的是指整条多肽链由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系,骨架和侧链在内的所有原子的空间排列。在球状蛋白质中，侧链基团的定位是根据它们的极性安排的。蛋白质特定的空间构象是由氢键、离子键、偶极与偶极间的相互作用、疏水作用等作用力维持的，疏水作用是主要的作用力。有些蛋白质还涉及到二硫键。如果蛋白质分子仅由一条多肽链组成，三级结构就是它的最高结构层次。蛋白质四级结构（quaternary structure）四级结构是指在亚基和亚基之间通过疏水作用等次级键结合成为有序排列的特定的空间结构。四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,亚基通常由一条多肽链组成，有时含两条以上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性。亚基有时也称为单体(monomer),仅由一个亚基组成的并因此无四级结构的蛋白质如核糖核酸酶称为单体蛋白质,由两个或两个以上亚基组成的蛋白质统称为寡聚蛋白质,多聚蛋白质或多亚基蛋白质。多聚蛋白质可以是由单一类型的亚基组成,称为同多聚蛋白质或由几种不同类型的亚基组成称为杂多聚蛋白质。对称的寡居蛋白质分子可视为由两个或多个不对称的相同结构成分组成,这种相同结构成分称为原聚体或原体(protomer)。在同多聚体中原体就是亚基,但在杂聚体中原体是由两种或多种不同的亚基组成。蛋白质的四级结构涉及亚基种类和数目以及各亚基或原聚体在整个分子中的空间排布,包括亚基间的接触位点(结构互补)和作用力(主要是非共价相互作用)。大多数寡聚蛋白质分子中亚基数目为偶数,尤以2和4为多；个别为奇数,如荧光素酶分子含3个亚基。亚基的种类一般是一种或两种,少数的多于两种。稳定四级结构的作用力与稳定三级结构的没有本质区别。亚基的二聚作用伴随着有利的相互作用包括范徳华力,氢键,离子键和疏水作用还有亚基间的二硫键。亚基缔合的驱动力主要是疏水作用,因亚基间紧密接触的界面存在极性相互作用和疏水作用,相互作用的表面具有极性基团和疏水基团的互补排列;而亚基缔合的专一性则由相互作用的表面上的极性基团之间的氢键和离子键提供。
核酸保健品到底有无功效？前不久新闻媒体议论纷纭。虽然，卫生部对此给予了必要的解答，但人们仍然希望对核酸及其有无保健作用有更多、更科学的了解。有些读者也来信要求对此予以介绍。核酸的营养作用是个科学问题，科学需要公众理解。科学家需要向公众说明科学知识，本报在此选登部分专家的学术文章，仅供读者参考，希望能够让更多的人从 科学的角度，全面地了解核酸，并对其新技术的进展和新兴产业的发展有所了解，同时欢迎本专业内的专家发表见解。 一、什么是核酸 核酸分脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两大类，与蛋白质等一样是构成人体细胞的生物大分子，由碱基、核糖和磷酸组成。碱基又分嘌呤和嘧啶两种。一个碱基连上一个核糖就是核苷，再连上一个磷酸就是核苷酸，许多核苷酸按一定顺序连接起来就构成核酸。核酸具有编码遗传命令的功能，携带基因；但内源性和外源性的碱基、核苷、核苷酸都没有遗传功能，不带有任何遗传信息，它们有许多生理和营养功能。 二、食物核酸可被消化吸收、发挥营养作用，没有遗传功能 食物中的核酸被肠道中原本就存在的酶降解，变成了没有遗传功能的碱基、核苷、核苷酸，食物中核酸真正被吸收的是这三种物质，而不是具有遗传功能的核酸。人们吃米、面，也不直接吸收碳水化合物，而是吸收它的降解物葡萄糖；吃肉、蛋时不直接吸收蛋白质，而是蛋白质的降解物氨基酸；吃脂肪时吸收的是脂肪的降解物甘油和脂肪酸等。但我们不把吃蛋白质说成吃氨基酸，也不把蛋白质营养称作氨基酸营养。从食物中消化吸收的碱基、核苷、核苷酸，在组成、结构和功能上与内源性同类物质没有区别，同样起生理和营养作用。因此核酸能被消化吸收、转化成生理物质和营养物质；核酸食品不是基因食品。 核酸食品的开发和利用 核酸是生命之源，核酸营养和核酸食品是当前医学界研究的热点，它关系到人类寿命的延长、疾病的预防和治疗以及粮食的生产和计划生育等人类最密切相关的问题。有科学家认为核酸是21世纪的营养素。 一、脱氧核糖核酸（简写为DNA的损伤是人类衰老的首要因素） 二、DNA与抗衰老 三、DNA在人体内能合成，还能通过饮食进入细胞 四、核酸营养风靡全球 近年来人们对核酸的营养性，核酸抗衰老的认识，日益深入，核酸营养风靡全球。据美国科学界预测：到2025年，核酸基因营养制品，将占美国国民生产总值的20%。目前美国把核酸作为防治癌症和艾滋病药物来研究，有些已经投放市场。法国和美国几乎同时研制成功核酸营养制品。80年代初生产了多种核酸药物，并推荐给国际市场。由于核酸能吸紫外线，可预防黑斑、雀班、黄褐班、老年班，并有保湿、抑制皮脂分泌、活化细胞、软化皮肤等功能。近年来，多制成化妆品，倍受欢迎。 日本对核酸的研究和开发至少有30多年。日本分子综合医学营养研究所从酵母中提取二核酸补给食品，从鱼精子、动物脏器中提取多种核酸添加剂，生产核酸调味品、核酸面包、核酸豆腐、核酸健脑素，核酸健美素、核酸健壮素等，畅销国内和东南亚地区。1988年"日本新药株式会社"还把核酸作为抗癌与抗病毒制剂，抢先在中国申请专利。日本的核酸制剂，供不应求，特别是中老年人，很看重核酸营养。 五、核酸的补充 从80年代以来，国际医学界就倡导核酸营养。主张在日常膳食中，尽量摄取一些含核酸丰富的天然食物，如海鱼、海产品、动物肝、豆类及制品，酵母、蘑菇、芦荟、仙人掌、木耳、花粉、花菜、胡萝卜、洋葱、韭菜、葱、菠菜、甘蓝、芥菜、芦笋、萝卜等，充分利用天然富含核酸的食品，是摄核酸的重要来源，此外，还可以通过一些核酸的工业化产品补充。
市场上具有“神奇作用”的蔬菜水果总是层出不穷。最近流行的是紫薯。据某网络百科称，“它除了具有普通红薯的营养成分外，还富含硒元素和花青素。花青素对100多种疾病有预防和治疗作用，被誉为继水、蛋白质、脂肪、碳水化合物、维生素、矿物质之后的第七大必需营养素。花青素是目前科学界发现的防治疾病、维护人类健康最直接、最有效、最安全的自由基清除剂。”紫薯确实含有很多的花青素。实际上，不单紫薯，大多数高等植物中都含有。它是植物新陈代谢的产物，在不同的酸度和金属离子环境中，会吸收日光中不同波长的部分，从而使植物呈现红色、蓝色或者紫色。紫薯之外，茄子、蓝莓、红(紫)葡萄、甘蓝、紫玉米等等蓝紫色的蔬菜水果中，花青素的含量都很高。花青素对于人体健康有什么样的好处吸引了大量的研究。在实验室进行的化学实验或者细胞实验中，花青素展示了强大的抗氧化功能。细胞的抗氧化损伤与许多慢性疾病的发生有关，比如癌症、衰老、心血管疾病等等。因为蔬菜水果对于降低癌症的发生风险有一定作用，所以人们自然想到花青素是不是抗癌的有效成分。许多人对此进行过研究，也有大量的科学论文发表。一般而言，花青素对于体外培养的癌细胞显示了很强的抑制作用。针对老鼠等实验动物，花青素对人工诱导产生肿瘤也显示了一定的抗性。但是，它是否对人体有效，则缺乏相应的证据。在意大利进行过一些“病例-对照”研究，比较过上千例癌症病人与情况相似但是没有得病的“对照”的饮食状况，没有发现花青素等蓝紫色蔬菜中的“有效成分”跟癌症发生有关。有学者认为花青素虽然有很强的抗氧化性，但是一旦吃到人体内，就很难保持它的作用。目前宣称的花青素的种种“功效”是从“抗氧化”衍生出来的，并没有直接的临床试验数据。细胞实验和动物实验可以给科学家们一些研究的方向，但是并不能作为“功效”的证据。在美国，曾经有公司鼓吹某种蓝紫色水果的“功效”，被FDA严厉警告和制止。当然，这并不是说紫薯有什么不好。任何蔬菜水果，都含有对人体有益的成分。不管是蓝紫色、绿色还是黄色，都对健康有好处。在实际生活中，完全没有必要去追究哪种蔬菜有什么“特定功能”——实际上，那些传说中的功能也往往缺乏可靠的科学证据。对现代都市人来说，蔬菜水果的食用量往往不足。所以，重要的是增加各种蔬菜水果在食谱中的量，而不是去寻找一些“特别好的品种”，希望它们会有“神奇的作用”。
忘君采纳
好的啊，每天吃几个就得了。
功效与作用通便、延缓衰老、调节免疫力紫薯中含有较多的膳食纤维，可以促进胃肠道蠕动，帮助调节胃肠道菌群、促进排便，对便秘患者有一定的好处。紫薯中还含有紫薯花青苷，具有较为显著的抗氧化作用，能够清除自由基，延缓衰老。紫薯还能调节免疫力，有抗癌防癌的效果。紫薯中含有的糖蛋白对心血管有保护作用，可以预防脂肪堆积、血管硬化。注意事项适宜人群抵抗力较差者、排便不畅者禁忌人群消化功能较差者、积食者不宜同食柿子、产气类食物柿子中含有较多的酸性物质，而紫薯中的糖分会刺激胃酸分泌增加，二者同食容易引起胃酸、胃痛。进食紫薯后消化道内的气体会变多，如果再进食其他产气类食物，比如豆腐、韭菜等，会引起腹胀、肛门排气增多等情况。食用方法水煮将紫薯洗干净放入锅中，倒入清水加热，水没过紫薯即可。水煮时间在三十分钟左右。煮粥准备适量的紫薯切成小丁，和大米一同放入清水中高温烹煮，直至紫薯化开，粥变得粘稠，再盛出食用。做馒头准备适量的紫薯、面粉、酵母，将紫薯洗净之后蒸熟，捣成泥状，加入适量的酵母水、面粉搅匀，揉成面团，做成面坯，醒发半个小时，再放入蒸笼蒸熟。
紫薯饼最好吃的做法，外酥里糯，香甜不腻，放凉更Q弹嗨，大家好，欢迎来到小圆的厨房，今天分享的是“紫薯饼最好吃的做法，外酥里糯，香甜不腻，放凉更Q弹”孩子喜欢吃的紫薯饼来啦，煎好的紫薯饼，外边金黄酥脆，里边软糯香甜，放凉了，口感更Q弹，比外面买的更好吃，而且自己在家做也非常的实惠，做法也非常的简单，只要掌握好火候和比例就行，下面的这些食材总共做了16个，用来做早餐和点心都不错的呢！吃不完可以放冰箱冷冻，吃的时候回温，再煎，口感也一样非常的好，下边将详细讲解它的做法，喜欢的一块动手试试哟！［紫薯饼］食材：紫薯两个（蒸好300克），糯米粉160克，小麦淀粉40克，白糖30克，炼乳15克，奶粉十克，芝麻小半碗，油适量［制作步骤如下］：1、把准备好的紫薯连皮洗净，放入锅中，隔水蒸熟，蒸好的紫薯，用筷子戳一下，很容易能穿透，把皮去掉，放入盘中，用叉子压成泥2、然后再加入炼乳，奶粉和白糖，平常做紫薯饼，只加些白糖，可以在里边加些炼乳和奶粉，口感更好，而且奶香更浓郁3、接着加入糯米粉和小麦淀粉，和成团，糯米粉和小麦淀粉的比例是4:1，单加糯米粉口感太过软糯，这个比例做出来的口感非常的好，4、盖上保鲜膜，松弛十分钟，然后揪一块面团下来，用手先搓圆，然后再压成饼状5、放入准备好的芝麻中，两面均匀的沾上一层芝麻，再用手掌轻轻的按压，让面团和芝麻更加的粘合，防止炸的时候掉的太多6、挨个全部做好，这个分量总共做了16块，吃不完的放冰箱冷冻，吃的时候回温，然后再煎，或者是炸，口感一样的很好7、这个用的是煎的，油温3成热下紫薯饼，如果用炸的，油温5－6成热下，小火煎制，期间要时不时的翻下面，让饼胚受热均匀8、直到煎制两面金黄，用筷子按压一下饼身，能迅速回弹，就可以捞出控油了小贴士：紫薯的含水量有所不同，粉类的用量请酌情加减煎紫薯饼，油温不要过高，三成热就行了，小火煎，期间时不时地翻面，让其受热均匀
论文研究现状怎么写 课题研究现状也叫“国内外相关研究现状综述”，即简述储综述别人在本研究领域或相关课题研究中做了什么，做得如何，有哪些问题解决了，哪些尚未解决，以便为自己开展课题研究提供一个背景和起点。也有利于自己课题找到突破口和创新处。如果说格式的话,基本上就是先分门别类地梳理一下相关研究及其成果，注意最好是条理化、分门别类，这本身就是一项研究。分类是最基础性的研究工作。然后对这些研究和成果进行评论，共同点、不同点、优点、缺点，然后做一个总结。大概就是如此。 参考资料：zhidao.baidu/question/146996233 论文进展情况怎么写 进展就是你所研究的领域现在发展到什么水平了。你可以从你研究的东西的起源开始写，是怎么发现的。然后在写有哪些人做过这个研究并得出了什么结论或哪些方面做过研究，有哪些人做。最后要总结一下，做了这么多研究有哪些不足，这个不足就厂你要研究的东西。也就是你研究的价值。 论文的开题报告中的本课题的研究现状怎么写 可以参考chenghaipaper/?/article/id-19/index 在毕业论文的开题报告中，一般都会要求对研究领域的国内外研究现状进行综述，以体现毕业生对相关文献的收集、整理与参考的完成情况。同时研究现状综述一般也会放在毕业论文的正文中，所以，掌握这一部分内容的写法与技巧不仅有利于开题报告的顺利完成，同时对后期的毕业论文正式撰写工作也有非常大的帮助。 相对于理工科专业而言，偏向文科类的专业对于毕业论文中的文献综述（即国内外研究现状）的要求更加明确，通常为论文中的必备项，在毕业论文中占据着重要的地位与篇幅。 严格而言，研究现状综述是对毕业论文研究领域的起步阶段到当前的研究状况进行一个简单的总结。所以，这部分内容一般包括两个方面： 第一，领域内比较成熟的概念、研究成果的综述 在撰写研究现状综述时，如果本研究领域内已有比较成熟的理论体系，则需要对该理论体系的创立、完善过程进行概括描述，包括做出突出贡献的人物及其主要观点。一般的撰写格式为：人名（年代）主要观点。并按照时间顺序进行排序描述。 这部分内容可以从相关的教科书、以往的毕业论文中进行参考，同时为了避免在论文查重时达到要求，需要使用自己的话语进行描述。 但是，毕业论文的开题报告一般没有重复率要求，如果时间比较紧，则可以直接将书本或以往论文中的内容复制到开题报告中，在论文写作时换一种说法即可。 第二，领域内当前的论文概述 这部分内容需要毕业生收集领域内的相关论文文献，一般要求在10年之内的论文。在写作时按照“作者名+（年份）+主要观点”的格式进行写作即可。通常需要参考至少五篇以上的论文，并用自己的话语对作者的主要观点以及贡献进行总结。 最后，研究现状综述中，不能带有毕业生个人的观点与看法，需要完全客观地将其他人的研究成果及观点进行表述。这里提供一种常用的写法： “某人（2006）通过使用某种方法对某一问题进行了研究与探讨，并指出……（作者的观点概述）。” 一条内容一般字数要求200字左右即可。理工科类专业的毕业论文则没有严格的规定，在撰写研究现状时简单对当前某一项技术的发展历程进行概括即可。 参考资料：诚海毕业论文网 chenghaipaper论文中国内外的研究现状及发展趋势怎么写 你这篇中国知网也好， 万方数据也好都有例子！ 甚至百度文库都有！ 英文原文最好用谷歌学术搜索！ ==================论文写作方法=========================== 论文网上没有免费的，与其花人民币，还不如自己写，万一碰到人的，就不上算了。 写作论文的简单方法，首先大概确定自己的选题，然后在网上查找几份类似的文章，通读一遍，对这方面的内容有个大概的了解！ 参照论文的格式，列出提纲，补充内容，实在不会，把这几份论文综合一下，从每篇论文上覆制一部分，组成一篇新的文章！ 然后把按自己的语言把每一部分换下句式或词，经过换词不换意的办法处理后,网上就查不到了,祝你顺利完成论文! 毕业论文中如何写“国内外研究现状”？ 通过写国内外研究现状，可以考察学生是不是阅读了大量的相关文献。在写之前，同学们要先把收集和阅读过的与所写毕业论文选题有关的专著和论文中的主要观点归类整理，并从中选择最具有代表性的作者。在写毕业论文时，对这些主要观点进行概要阐述，并指明具有代表性的作者和其发表观点的年份。还要分别国内外研究现状评述研究的不足之处，即还有哪方面没有涉及，是否有研究空白，或者研究不深入，还有哪些理论问题没有解决，或者在研究方法上还有什么缺陷，需要进一步研究。三、写国内外研究现状应注意的问题二是要反映最新研究成果。三是不要写得太少。如果只写一小段，那就说明你没有看多少材料。四是如果没有与毕业论文选题直接相关的文献，就选择一些与饥业论文选题比较靠近的内容来写。 毕业论文开题报告中的“国内外发展现状、研究动态”，怎么写啊？ 1 总述开题报告的总述部分应首先提出选题，并简明扼要地说明该选题的目的、目前相关课题研究情况、理论适用、研究方法、必要的数据等等。2 提纲开题报告包含的论文提纲可以是粗线条的，是一个研究构想的基本框架。可采用整句式或整段式提纲形式。在开题阶段，提纲的目的是让人清楚论文的基本框架，没有必要像论文目录那样详细。开题报告学生：一、 选题意义1、 理论意义2、 现实意义二、 论文综述1、 理论的渊源及演进过程2、 国外有关研究的综述3、 国内研究的综述4、 本人对以上综述的评价三、 论文提纲前言、一、1、2、3、 二、1、2、3、 三、1、2、3、结论四、论文写作进度安排毕业论文开题报告提纲一、开题报告封面：论文题目、系别、专业、年级、姓名、导师二、目的意义和国内外研究概况三、论文的理论依据、研究方法、研究内容四、研究条件和可能存在的问题五、预期的结果六、进度安排 《论文进展情况怎么写》 进展就是你所研究的领域现在发展到什么水平了。你可以从你研究的东西的起源开始写，是怎么发现的。然后在写有哪些人做过这个研究并得出了什么结论或哪些方面做过研究，有哪些人做。最后要总结一下，做了这么多研究有哪些不足，这个不足就是你要研究的东西。也就是你研究的价值。 我的论文是在导师的指导下，从选题开始，经过了收集资料、编制论文提纲、完成 开题报告等论文撰写过程，现在论文初稿已基本完成，取得了阶段性的成果。 我的论文主要研究礼貌原则视角下委婉语的差异，通过运用对比，分析，举例例证等写作手法进行研究，总结委婉语在中英生活中的运用差异，怎样更好运用委婉语，进而达到使跨文化交际更顺畅的目的。 在资料收集阶段，由于相关的资料文献较多，针对什么什么，需要在什么什么基础上中大量蒐集较为新颖的例证，并进行较深入的思考，我耗费了大量的精力和时间来阅读、观看电影、思考、分析和整理。接下来，按照预期的工作进度，下一步，首先要针对论文的文字、格式和内容进行基本的修改，使之精简和升华；其次我需要多翻阅一些参考文献、更有针对性的在什么什么中寻找例证来支持论点，之后需要在老师的指导之下，再对我论文进行梳理，看能否再找出一些创新点来使论文更加出彩。 从毕业论文开始以来，我严格按照指导老师的要求，采用一丝不苟的学习态度，从图书馆从因特网详细查找了与消费心理、消费行为以及广告策略相关的文献资料，设计制作了调查问卷并进行实地调查，并以论文任务书和开题报告为立足点，按部就班，已初步完成设计的大部分工作，以下是具体进展情况。 1.毕业设计(论文)工作任务的进展情况 （1）提交开题报告，参加开题答辩。（已完成） （2）编写调查问卷，进行调研活动。（已完成）。 （3）撰写论文初稿。（已完成） （4）修改论文初稿，完成正稿。（进行中） 已经认真写好开题报告，并在规定日期交给张俊老师。 已经完成调研活动，主要以调查问卷为主，实印刷50份调查问卷，随机发放给本校学生，实收回48份。经过对数据的整理分析，总结出当代大学生消费特点、消费倾向、消费存在的问题，分析了形成这些现象的主观原因及客观原因。 已经完成论文的初稿撰写。 研究本题目的意义：大学生的消费行为，与其他消费者一样，也要经历认识过程、情感过程和意志过程。大学生所受教育的经历和所处的特殊的校园环境，使得他们成为社会上一个比较特殊的消费群体，产生了与其他消费者不同的消费需求，具有比较特殊的消费心理，外观为不同的消费行为。如果能够充分认识大学生的消费心理以及由此而进行的消费行为特征，便可以为商家进行针对大学的广告策略提供有力的理论指导和实际数据依据。 大学生消费的方面：主要有基本生活消费、学习消费、休闲娱乐消费、人际交往消费等几个方面。 大学生消费特征：包换潮汐性、独特性与普遍性共存、符号性、情感指导性。大学生的消费容易出现潮汐现象。即一个新事物、新品牌在大学生市场的渗透会在某一个节点出现突然的高峰。原因可以从多角度解释，但根源在于：大学生高度一致的群体认同感。当代大学生追求个性，希望自己被视为有独特风格的人。于是，他们追求独特、新奇、时髦的产品。但与此同时，特特、新奇带来的往往是流行、普及，从个体消费走向普遍消费，有时过程并不复杂。商品除了使用价值和交换价值以外，还具有另外一种价值属性，那就是符号价值。一件商品，越是能够体现消费者的社会地位和社会声望，越是能够将消费者与其他人区别开来，它的符号价值也就越高。这种“重视商品所传达的社会和个人信息的消费行为，就叫做符号消费”。于是，大学生们选择和消费的产品或品牌成了自我表现、体现个...... 论文怎么写 关于经济发展现状的 20分 浅谈我国低碳经济发展现状及对策 摘 要：全球气候变暖是当前世界各国广泛关注的问题之一，而世界经济的发展对能源需求量的持续增加，使二氧化碳的排放量、温室气体排放所带来的环境和生态问题将进一步加剧。而且我国能源紧张、人均资源占有量低、环境污染严重也使我国面临着较大的国际转移排放压力。倡导发展低碳经济，符合科学发展观的客观要求，也有利于现代能源服务的普及、可再生能源的利用、提高能源效率、改善能源结构和加强能源安全。 关键词：低碳经济；现状政策选择 一、低碳经济的内涵 低碳经济是一种全新的经济理念，低碳经济的提法最早源于英国在2003年发布的能源白皮书“我们未来的能源：创建低碳经济。”从可持续发展的角度认识，低碳经济是通过技术创新、制度创新、产业转型、新能源开发等多种手段，尽可能地减少煤炭石油等高碳能源消耗，减少温室气体排放，达到经济社会发展与生态环境保护双赢的一种经济发展形态。从技术角度认识，低碳经济是以市场机制为基础，在制度框架和政策措施的作用下，利用提高能效技术、节约能源技术、可再生能源技术和温室气体减排技术等各种低碳技术，促进整个社会经济朝着高能效、低能耗和低碳排放的模式转型。 综上所述，广义的低碳经济是以低排放、低能耗、低污染为标志的绿色生态经济模式。目标是控制碳排放，维持生物圈碳平衡；实质是提高能源利用效率和创建清洁能源结构；核心是技术创新、制度创新和发展观的转变。可以说，发展低碳经济是一场涉及价值观念、国家权益、生产生活方式的全球性革命。 二、国外发展低碳经济的现状 近年来，越来越多的国家把环境保护作为经济发展战略的重要组成部分，通过制定低碳经济政策，积极推动低碳绿色增长。尤其是为了应对此次全球金融危机，一些国家更是把开发新能源、发展低碳产业作为重振经济的重要动力。 德国发展低碳经济的重点是发展生态工业。德国的生态工业政策主要包括六个方面的内容：严格执行环保政策；制定各行业能源有效利用战略；扩大可再生能源使用范围；可持续利用生物智能；推出 *** 汽车业改革创新措施以及实行环保教育、资格认证等方面的措施。为了实现从传统经济向绿色经济转轨，德国除了注重加强与欧盟工业政策的协调和国际合作之外，还计划增加 *** 对环保技术创新的投资，并通过各种政策措施，鼓励私人投资。德国 *** 希望通过筹集公共和私人资金，建立环保和创新基金，以此推动绿色经济的发展。 法国的低碳经济政策重点是发展核能和可再生能源。2008年12月，法国环境部公布了一揽子旨在发展可再生能源的计划，这一计划有50项措施，涵盖了生物能源、风能、地热能、太阳能以及水力发电等多个领域。除了大力发展可再生能源之外，2009年，法国 *** 还投资4亿欧元，用于研发清洁能源汽车和“低碳汽车”。此外，核能一直是法国能源政策的支柱，也是法国低碳经济的一个重点。 美国选择以开发新能源、发展绿色经济作为此次全球金融危机后重新振兴美国经济的主要动力。美国 *** 低碳经济政策可以进一步分为节能增效、开发新能源、应对气候变化等多个方面。其中，新能源的开发是核心。2009年2月15 日，美国出台了《美国复苏与再投资法案》，投资总额达到7870亿美元，该法案将发展新能源列为重要内容，包括发展高效电池、智能电网、碳储存和碳捕获、可再生能源(如风能和太阳能等)。在节能方面最主要的是汽车节能。此外，为应对气候变暖，美国力求通过一系列节能环保措施大力发展低碳经济。 三、我国发展低碳经济的实践 在低碳经济的实践上，英国作为低碳经济的先行国，在2006年通过了全球第一个有关低碳经济的法案一《气候...... 开题报告的研究现状怎么写啊
论文提纲：硅基超连续谱的研究进展 1. 引言 超连续谱(Supercontinuum，SC)是指当一束高强度的短脉冲通过非线性材料时，经过一系列非线性效应与线性色散的共同作用，使得出射光中产生许多新的频率成分，从而使频谱得到极大展宽的一种现象。超连续谱光源在光子学集成回路中有着重要作用，特别是在波分复用系统中扮演着重要角色。使用展宽的激光光源，筛选出所需的波长信道，比使用独立的光源更节省能源，也更利于集成。另外，超连续谱光源在光源检测、生物医学、高精密光学频率测量等方面有着重要应用。产生超连续谱的介质需具有非常高的非线性系数以及可调的色散系数，可用于超连续谱产生的介质很多，例如，单模光纤，光子晶体光纤（Photonic CrystalFiber，PCF），硅波导，泥酸锂等。目前以光纤为介质产生超连续谱的技术已经较为成熟，实现了大范围的光谱展宽。通过大量的实验研究证实，在非线性效应强、色散可调的介质中，可在低功率、短距离上实现超连续谱的产生。例如Kumar 等人用75 cm 的SF6 保偏光纤已得到了展宽从350 nm 到2200 nm 的超连续[1]；B. A. Cumberland 使用50 W 的掺Yb 光纤激光器泵浦一段20 m 长的高非线性光子晶体光纤，最终得到输出功率为29 W 的超连续谱[2]。 然而光纤中非线性效应较弱，即使使用经过特殊设计的光子晶体光纤也要有几十厘米的长度才能得到有效展宽，不利于集成化设计。 近几年，具有低损耗、低功率、小体积等特性的硅波导受到人们的广泛重视。对硅波导中各种现象机理的研究也日趋成熟。拉曼放大、四波混频、自相位调制等非线性效应已成功运用于硅波导器件中。硅的三阶非线性效应比普通光纤高许多，例如，硅的Kerr 系数比普通单模光纤大100 倍，拉曼增益系数比普通单模光纤高三个数量级。并且，硅具有高折射率，能够将光很好地限制在一个很小的范围。通过对硅波导尺寸、几何结构的合理设计，可以实现对其色散系数的可控性。硅波导所具有特殊的色散和非线性特性，使其比普通光纤更易产生超连续谱。随着CMOS 技术的发展成熟，在硅波导中产生超连续谱将有利于超连续谱的应用向集成化、小型化发展。与光纤相比，硅波导具有无可替代的优势，可望在通信领域获得全新的应用，硅材料中实现超连续谱将为全光通讯翻开崭新的一页。 2．超连续谱的产生机制 超连续谱的产生是多种非线性效应与色散共同作用的结果。脉冲光在硅波导中传播，各种非线性效应，诸如，自相位调制（Self-Phase Modulation，SPM），交叉相位调制（Cross-PhaseModulation，XPM），参量过程，拉曼散射都会起作用。当高强度的短脉冲通过非线性介质时，入射光的瞬时高光强会引起自身的相位调制，即自相位调制。自相位调制会产生新的波长，这是出射光谱展宽的重要来源。随着光谱成分的增加，交叉相位调制，参量过程以及内拉曼散射作用逐渐增强，使得频谱进一步展宽。 然而，硅是一种半导体材料，具有一些特殊的非线性性质，如双光子吸收（Two-photoabsorption ，TPA）以及由双光子吸收产生的自由载流子（Free-carrier absorption，FCA）对入射光的影响，而这种影响可以分为相位调制和吸收两部分，因此硅中超连续谱的产生机制比普通光纤更为复杂。双光子吸收是指在强激光作用下,介质分子同时吸收两个光子通过一个虚中间态跃迁到高能态的过程。双光子吸收带来大量能量损失，降低光脉冲的峰值功率，从而限制了脉冲展宽。同时，双光子吸收过程中会产生大量的自由载流子，高浓度的自由载流子对光脉冲产生相位调制作用而使其蓝移，且调制作用与自由载流子浓度成正比。而脉冲后沿会积累大量的载流子，因此脉冲后沿的出射频谱展宽蓝移。于此同时，自由载流子对脉冲后沿产生吸收，使脉冲在时域上整体前移。另外，硅中拉曼散射与光纤中也有很大不同，硅基波导中的拉曼散射增益谱很窄只有105 GHz，并且响应时间约为10 ps，若使用飞秒脉冲入射，拉曼效应可以忽略。 激光脉冲在硅波导中传播，可以用广义非线性薛定谔方程描述如下式。 其中，右边第一项描述了硅波导中的色散效应，βm 表示m 阶色散系数，第二项描述了自由载流子产生的相移以及自由载流子吸收项，σn 表示自由载流子产生的相移大小，σα 表示自由载流子吸收大小，第三项描述了非线性Kerr 效应以及双光子吸收项，n2 为Kerr 效应系数，βT 为双光子吸收系数，ā 为波导有效截面积。 在超连续谱的产生过程中，哪种效应起决定作用主要取决于初始入射脉冲的参数和介质的线性色散特性。若用皮秒脉冲入射，色散效应较弱，光脉冲主要在非线性效应，特别是自相位调制作用下发生展宽，一般范围有限。若用飞秒脉冲入射，在波导的反常色散区，波导的色散效应和自相位调制效应会相互平衡,出现孤子传播态。光谱展宽初期以自相位调制为主，之后发生高阶孤子分裂，并伴随孤子辐射，随着光谱成分的增加四波混频效应逐渐增强。 在反常色散区，相位匹配条件很易满足，故能得到较宽的超连续谱。 3．自相位调制（SPM）诱导的频谱展宽 随着硅器件在通信系统的广泛应用，人们对硅波导中产生超连续谱作了大量工作，同时也取得了许多重大的成果。理论研究表明，对于一般的短脉冲，脉冲传播的色散长度远大于所用的波导长度，此时色散效应可以忽略，自相位调制效应起主要地位，从而导致出射频谱的展宽。 2004 年，Jalali 研究小组首次通过实验在硅波导中获得超连续谱，得到了2 倍展宽的出射光谱[3]。他们使用被动锁模光纤激光器产生脉宽为1 ps 的短脉冲，通过3 dB 带通滤波器对光谱整形后经由掺铒光纤放大器放大得到脉宽为4 ps，峰值功率为110 W（相当于光功率密度为2.2 GW/cm2）的入射脉冲光。脊型硅波导的有效面积为5 μm2，总长度2 cm。实验结果所示。从图中可清楚地看到出射光谱的宽度大约是入射光谱宽度的2 倍。光谱展宽主要是由自相位调制效应造成的。在考虑双光子吸收效应的情况下，通过理论模拟，将入射峰值功率增加10 倍可以得到5 倍展宽的出射光谱。此实验证实了利用硅波导可以产生超连续谱，同时揭开了在较低泵光功率下产生超连续谱的新篇章。 之后，Jalali 研究小组又讨论了硅波导中自由载流子对超连续谱产生的影响[4]。众所周知，Kerr 效应、自由载流子效应均对频谱的相移有贡献。Kerr 效应使得脉冲前沿红移、后沿蓝移。而自由载流子效应使得脉冲整体蓝移。由此可知脉冲后沿得到很大的蓝移展宽。但是，脉冲后沿积累了更多的自由载流子，光脉冲衰减更为严重。他们通过理论模拟分析了自由载流子对出射光谱展宽的作用，如图2 所示,只考虑Kerr 效应带来的相移时，展宽因子大约为8，考虑自由载流子对相移的影响后，展宽因子迅速增大大约为28，最后考虑自由载流子吸收后，展宽因子下降到12。由此可知，自由载流子对频谱展宽（尤其使得频谱蓝移）有着重要作用，但其浓度的增加导致的吸收也会削弱光谱展宽。 2006 年，E.dulkeith 等人研究了入射光波长以及峰值功率对光谱展宽的影响[5]。硅波导截面为470×226 nm、长4 mm。入射脉冲脉宽1.8 ps、周期1 kHz、中心波长1550 nm。改变入射光功率可以看到，在功率较低时，波导工作在线性区域，出射光谱的形状和位置几乎没有变化，随着功率的增加，出射光谱的展宽随之增大。实验结果如图3 所示。实验中使用皮秒脉冲作为入射光，色散作用在脉冲传播过程中并不显著，脉冲展宽主要来自自相位调制的作用。从图中可以清楚地看到，脉冲展宽并不对称，这主要是因为在脉冲后沿比前沿积累更多的自由载流子，因此后沿的相移更大，导致脉冲展宽的不对称性。 4．孤子分裂与超连续谱的产生 从上面的实验结论可以看到，由于存在双光子吸收对脉冲功率的损耗，利用SPM 并不能得到较大的展宽。为了克服这一缺点，必须在TPA 带来大的损失前实现频谱展宽。此时，可以借鉴光纤中孤子分裂以及超连续谱产生的方法，利用高阶孤子在波导入射端的孤子分裂现象来得到频谱的展宽。 2007 年，Richard M. Osgood. Jr 等人观察到展宽350 nm 的超连续谱[6]。硅波导横截面积520×220 nm2，长4.7 mm，入射脉冲脉宽100 fs，周期250 kHz。中心波长在1300 nm 到1600nm 之间变化，此波长范围正处于波导的反常色散区，能够得到更有效的超连续谱。实验结果如图4 所示，随着入射峰值功率的增加展宽也逐渐增加。在λ<1700 nm 时，双光子吸收对最大功率有限制作用，但仍能得到较大展宽。 此外他们还观察了超连续谱对波长的依赖性。从图5 中可以看到，中心波长越靠近零色散区（ZGVD),出射光谱展宽越大。这是由于在零色散区线性色散小，非线性作用在脉冲传播过程中占据主要地位。在短波方向有突起的平滑的峰，由于短波方向的光学损耗大，随着中心波长向短波方向移动，峰值越来越小，因此短波方向频谱展宽受到限制。三阶色散微扰导致的孤子分裂以及孤子辐射的影响，在长波方向突起的峰，随着中心波长向长波方向移动，峰值越来越大，这对超连续谱的产生有着决定性作用。 同年，Lianghong Yin 等人通过数值模拟利用入射飞秒脉冲作为高阶孤子得到展宽达400nm 的超连续谱[7]。模拟用直波导截面宽0.8 μm，高0.7 μm，长1.2 cm，入射脉冲带宽50 fs、峰值功率25 W。此时，入射光脉宽远小于自由载流子寿命，而脉冲周期大于自由载流子寿命，故自由载流子吸收在超连续谱的产生过程中不起重要作用。同时从理论上得出双光子吸收只对输入的最大功率有衔制作用，而不影响超连续谱的产生。并且由于Si 的晶格结构，使得受激拉曼散射依赖于硅波导的结构以及入射光的偏振特性，故合理选择硅波导的结构以及入射光的偏振特性，可以忽略受激拉曼散射的.影响。模拟中使用N=3 的三阶孤子脉冲，在三阶色散的微扰下分裂成为低阶孤子并伴有色散波，此时出射脉冲得到较大展宽，结果如图6 所示。这是自硅波导超连续谱研究以来在硅波导中能产生的最宽的光谱。 5．硅基超连续谱的应用 随着波分复用技术的广泛应用，为了寻找更好的光源，掀起对超连续谱光源的研究热潮。 硅波导中产生超连续谱将使全光网络向小型化发展，前景诱人，将硅基波导中产生的超连续谱应用到实际，将为全光网络翻开崭新的一页。 波分复用技术是光通信系统的一大优势，要实现能够高速传递信号的片上光通讯系统，波分复用技术是必不可少的，而超连续谱这是一种有效的解决方案。2007 年，Jalali 研究小组成功实现超连续谱的硅基集成化并将展示了其在波分复用系统中的应用潜力[8]。实验中，他们将微盘共振器与硅波导共同集成在一个三维芯片上，使用未集成在芯片上的脉宽为3 ps的激光脉冲作为入射光，脉冲沿着硅波导传播，利用自相位调制效应得到展宽的光谱，然后以微盘共振器作为光滤波器将超连续谱中不同的光谱成分有硅波导中分别导出，从而实现多个波长信道。实验中硅波导与微盘共振器的集成和工作原理如图7 所示。该装置得到的最远信道离入射脉冲中心波长3.1 nm，使硅基超连续谱应用于片上集成的波分复用技术成为可能。 另外，硅基超连续谱还可以在拉曼泵浦方面产生应用。硅波导中的高拉曼增益系数使拉曼散射成为在硅波导中实现激光振荡和放大的有效途径，然而，硅的拉曼增益带宽非常窄，限制了拉曼放大的带宽，从而制约了其在实际应用中的范围。随着硅波导中超连续谱的研究逐渐深入，利用超连续谱的产生机制，在硅波导中产生超连续谱的同时实现拉曼散射效应，由此来增大拉曼增益带宽成为一种可能的解决方法。2008 年，Jalali 研究小组成功实现这一构想，获得展宽的拉曼增益谱[9]。实验中使用中心波长1550 nm 的皮秒脉冲作为泵浦光源，激光脉冲在硅波导中受到Kerr 效应和自由载流子效应的共同作用而发生展宽，从而使拉曼增益谱获得扩展。实验在中心波长为1638 nm 处获得了宽度超过10 nm 的拉曼增益谱。为了观察入射脉宽对拉曼增益展宽的影响，实验中使用两个脉宽不同的入射脉冲，分别为3 ps、42 ps，得到的拉曼增益谱如图8 所示，对于3 ps 的入射脉冲，拉曼展宽频谱起伏不定，并且由于自由载流子的作用频谱明显蓝移。对于42 ps 的入射脉冲，拉曼展宽频谱同样蓝移，但频谱变化相对平滑。另外，在入射功率较大时，能过得到较大的拉曼展宽。实验证明，通过改变脉冲的性质，例如，脉冲功率、脉宽、脉冲 啁 啾，可以实现对增益范围和形状的调节，从而应用于实现集成化的光信号传输以及可调硅基激光器的研制。 6．结论 硅在电子器件的发展过程中起着举足轻重的作用，目前大部分的器件使用硅作为芯片材料，在硅波导中产生超连续谱将有利于硅基光子器件的实现，并向集成化、小型化发展。目前，实验中能得到的硅基超连续谱宽度仅为400 nm，在实际应用的波分复用系统中，还存在各种各样的损耗，使得展宽大大减小，因此还需进一步的研究，合理设计硅波导的色散特性，减小有效面积增大非线性强度，从而进一步增大展宽，使得硅基超连续谱更加实用化。 ;