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yí dàn bái méi
parenzyme [朗道汉英字典]
TPS,trypase,trypsase,trypsin,trypsinase,tryptar,trypure [湘雅医学专业词典]
胰蛋白酶是胰腺分泌的一种水解酶。能水解由肽链相连的氨基酸类化合物，具有酯酶活性。正常血清中含量甚微。测定血清胰蛋白酶对诊断急性胰腺炎有一定意义。
胰蛋白酶
血液生化检查 > 酶类测定
同酶速率法测定。
同酶速率法测定。
同酶速率法测定。
（1）RIA法：阴性。
（2）酶速率法（37℃）：十二指肠液：150～600μg/ml
（1）升高：急性胰腺炎、慢性胰腺炎（复发期）、胰腺癌、肾功能不全等。
（2）降低：胰腺外分泌功能不全（慢性胰腺炎后期）。
急性胰腺炎时血清胰蛋白酶可上升至正常人的2～400倍，一般在10～15天恢复正常。
急性胰腺炎、慢性胰腺炎、胰腺癌
胰蛋白酶
Yidanbaimei
Trypsin
本品系自猪、羊或牛胰中提取的蛋白分解酶。按干燥品计算，每1mg中胰蛋白酶的活力不得少于2500单位。
本品应从检疫合格的牛、羊或猪胰中提取，生产过程应符合现行版《药品生产质量管理规范》的要求。
本品为白色或类白色结晶性粉末。
取本品约2mg，置白色点滴板上，加对甲苯磺酰L精氨酸甲酯盐酸盐试液,搅匀，即显紫色。
取本品，加水溶解并制成每1ml中含2mg的溶液，依法测定（2010年版药典二部附录Ⅵ H），pH值应为～。
取本品，加氯化钠溶液溶解并制成每1ml中含10mg的溶液，依法检查（2010年版药典二部附录Ⅸ B），溶液应澄清。
取N乙酰L酪氨酸乙酯，置100ml量瓶中，加磷酸盐缓冲液（取磷酸二氢钾溶液与磷酸氢二钠溶液，混合，pH值为）50ml，温热使溶解，冷却后再稀释至刻度，摇匀。冰冻保存，但不得反复冻融。
取本品适量，精密称定，加盐酸溶液溶解并定量稀释制成每1ml中含的溶液。
取底物溶液、盐酸溶液与上述磷酸盐缓冲液（pH ）1ml，混匀，作为空白。取供试品溶液与底物溶液（预热至25℃±℃），立即计时并摇匀，使比色池内的温度保持在25℃±℃，照紫外－可见分光光度法（2010年版药典二部附录Ⅳ A），在237nm的波长处，每隔30秒读取吸光度，共5分钟，每30秒钟吸光度的变化率应恒定，且恒定时间不得少于3分钟。以吸光度为纵坐标，时间为横坐标，作图，取在3分钟内成直线部分的吸光度，按下式计算。
式中 P为每2500胰蛋白酶单位中含糜蛋白酶的量，单位；
A2为直线上开始的吸光度；
A1为直线上终止的吸光度；
T为A2至A1读数的时间，分；
W为测定液中含供试品的量，mg;
为在上述条件下，吸光度每分钟改变，即相当于1个糜蛋白酶单位。
每2500单位胰蛋白酶中不得多于50单位的糜蛋白酶。
取本品适量，以五氧化二磷为干燥剂，在60℃减压干燥4小时，减失重量不得过（2010年版药典二部附录Ⅷ L）。
取N苯甲酰L精氨酸乙酯盐酸盐，加水溶解使成100ml，作为底物原液；取10ml，用磷酸盐缓冲液（取磷酸二氢钾溶液13ml与磷酸氢二钠溶液87ml混合，pH值为）稀释成100ml，照紫外－可见分光光度法（2010年版药典二部附录Ⅳ A），恒温于℃±℃，以水作空白，在253nm的波长处测定吸光度，必要时可用上述底物原液或磷酸盐缓冲液调节，使吸光度在～之间，作为底物溶液。制成后应在2小时内使用。
精密称取本品适量，加盐酸溶液溶解并定量稀释制成每1ml中含50～60胰蛋白酶单位的溶液。
取底物溶液，加盐酸溶液200μl，混匀，作为空白。另取供试品溶液200μl，加底物溶液（恒温于℃±℃），立即计时，混匀，使比色池内的温度保持在25℃±℃，照紫外－可见分光光度法（2010年版药典二部附录Ⅳ A），在253nm的波长处，每隔30秒钟读取吸光度，共5分钟。以吸光度为纵坐标，时间为横坐标，作图；每30秒钟吸光度的改变应恒定在～之间，呈线性关系的时间不得少于3分钟。若不符合上述要求，应调整供试品溶液的浓度，再作测定。在上述吸光度对时间的关系图中，取成直线部分的吸光度，按下式计算：
式中P为每1mg供试品中含胰蛋白酶的量，单位；
A1为直线上终止的吸光度；
A2为直线上开始的吸光度；
T为A1至A2读数的时间，分；
W为测定液中含供试品的量，mg；
为在上述条件下，吸光度每分钟改变，即相当于1个胰蛋白酶单位。
蛋白分解酶。
遮光，密封，在阴凉干燥处保存。
注射用胰蛋白酶
《中华人民共和国药典》2010年版
胰蛋白酶
Trypsin
结晶胰蛋白酶；Crystalline Trypsin；Parenzyme；Tryptar；Novo；Tryptest
呼吸系统药物 > 祛痰药物 > 促进痰液溶解的药物
25mg，50mg；
2.注射剂（粉）：5mg，10mg。
3.注射用结晶胰蛋白酶：每支1000单位、2000单位、5000单位、10000单位.
胰蛋白酶为肽链内切酶，对精氨酸和赖氨酸肽链具有选择性水解作用，可使天然蛋白、变性蛋白、纤维蛋白和黏蛋白等水解为多肽或氨基酸。由于血清中含有非特异性抑肽酶，故胰蛋白酶不会消化正常组织，而能分解黏痰、脓性痰等黏性分泌物，能促进抗生素、化疗药物向病灶渗透。
（尚不明确）
1.用于脓胸、血胸、外科炎症、溃疡、创伤性损伤、娄管等所产生的局部水肿、血肿、脓肿。
2.用于呼吸道疾患溶解黏痰和脓性痰。
3.用于治疗毒蛇咬伤，曾试用于竹叶青、银环蛇、眼镜蛇、蝮蛇等毒蛇咬伤的各型病人800余例，均获治愈。
1.肝肾出血、出血倾向及结核性脓肿患者禁用。
2.不可用于急性炎症及出血空腔中。
1.不可作静注。用前需作划痕试验，应注意可能产生过敏反应。
2.吸取注射液后应另换针头，以免注射时疼痛。
3.外用时，可采用注射用制剂以缓冲液溶解，但必须在3小时内用毕。
有寒战、发热、头痛、头晕及皮疹等过敏反应。但并不影响继续用药，一般给予抗组胺药和解热药，即可控制或预防。
1.每次～5mg，用蒸馏水5～10ml溶解。
2.一般应用：1次5000单位，每日1次肌注，用量酌情而定。为防止疼痛，可加适量普鲁卡因。局部用药视情而定，可配成溶液制剂（～，微堿性时活性最强）、喷雾剂、粉剂、油膏等，用作体腔内注射、患部注射、喷雾、湿敷、涂搽等。
3.治蛇毒：取注射用结晶胰蛋白酶2000单位1～3支，加～盐酸普鲁卡因（或注射用水）4～20ml稀释，以牙痕为中心，在伤口周围作浸润注射，或在肿胀部位上方作环状封闭1～2次。如病情需要可重复使用。若伤肢肿胀明显，可于注射本品30分钟后，切开伤口排毒减压（严重出血者例外），也可在肿胀部位针刺排毒。如伤口已坏死、溃烂，可用其溶液湿敷患处
（尚不明确）
来源当然是胰腺的细胞分秘的拉，人工制取的话应该是基因工程，将基因导入诸如大肠杆菌这样的细胞里面繁殖来的快吧！它的作用是可以水解掉动物细胞间的粘连物质，使动物细胞离散开来，主要应用在动物体细胞融合
笨蛋，自己写嘛！！！！！！
【关键词】 蛋白质组 【关键词】 线粒体；蛋白质组 0引言 线粒体拥有自己的DNA（mtDNA），可以进行转录、翻译和蛋白质合成. 根据人类的基因图谱，估计大约有1000~2000种线粒体蛋白，大约有600多种已经被鉴定出来. 线粒体蛋白质只有2%是线粒体自己合成的，98%的线粒体蛋白质是由细胞核编码、细胞质核糖体合成后运往线粒体的，线粒体是真核细胞非常重要的细胞器，在细胞的整个生命活动中起着非常关键的作用. 线粒体的蛋白质参与机体许多生理、病理过程，如ATP的合成、脂肪酸代谢、三羧酸循环、电子传递和氧化磷酸化过程. 线粒体蛋白质结构与功能的改变与人类许多疾病相关，如退行性疾病、心脏病、衰老和癌症. 尤其是在神经退行性疾病方面，线粒体蛋白质的研究日益受到关注. 蛋白质组研究技术的产生与发展为线粒体蛋白质组的研究提供了有力的支持，使得从整体上研究线粒体蛋白质组在生理、病理过程中的变化成为可能. 1线粒体的结构、功能与人类疾病 线粒体一般呈粒状或杆状，也可呈环形、哑铃形或其他形状，其主要化学成分是蛋白质和脂类. 线粒体由内外两层膜封闭，包括外膜、内膜、膜间隙和基质四个部分. 线粒体在细胞内的分布一般是不均匀的，根据细胞代谢的需要，线粒体可在细胞质中运动、变形和分裂增殖. 线粒体是细胞进行呼吸的主要场所，在细胞代谢旺盛的需能部位比较集中，其主要功能是进行氧化磷酸化，合成ATP，为细胞生命活动提供直接能量. 催化三羧酸循环、氨基酸代谢、脂肪酸分解、电子传递、能量转换、DNA复制和RNA合成等过程所需要的一百多种酶和辅酶都分布在线粒体中. 这些酶和辅酶的主要功能是参加三羧酸循环中的氧化反应、电子传递和能量转换. 线粒体具有独立的遗传体系，能够进行DNA复制、转录和蛋白质翻译. 线粒体不仅为细胞提供能量，而且还与细胞中氧自由基的生成、细胞凋亡、细胞的信号转导、细胞内离子的跨膜转运及电解质稳态平衡的调控等有关. 许多实验证实，线粒体功能改变与细胞凋亡〔1〕、衰老〔2〕、肿瘤〔3，4〕的发生密切相关；另外，有许多人类疾病的发生与线粒体功能缺陷相关，如线粒体肌病和脑肌病、线粒体眼病，老年性痴呆、帕金森病、2型糖尿病、心肌病及衰老等，有人统称为线粒体疾病〔5〕. 2线粒体蛋白质组学研究现状 线粒体蛋白质组的蛋白质鉴定Rabilloud等〔6〕在1998年，以健康人的胎盘作为组织来源，分离提取线粒体进行蛋白质组研究，试图建立线粒体蛋白质组的数据库，为研究遗传性或获得性线粒体功能障碍时线粒体蛋白质的变化提供依据. 他们使用IPG（pH ）双相电泳技术, 共获得1500个蛋白点. 通过MALDITOFMS和PMF等技术鉴定其中的一些蛋白点，鉴于当时基因组信息的局限性，只有46种蛋白被鉴定出来. 随着人类基因组图谱的完成，应该有更多的蛋白点被鉴定出来. Fountoulakis等〔7〕从大鼠的肝脏中分离线粒体，并分别利用宽范围和窄范围pH梯度IPG对线粒体蛋白质进行双相电泳，通过MALDIMS鉴定出192个基因产物，大约70%的基因产物是具有广谱催化能力的酶，其中8个基因产物首次被检测到并且由一个点构成，而大多数蛋白质都是由多个点构成，平均10~15个点对应于一个基因产物. Mootha等〔8〕从小鼠大脑、心脏、肾脏、肝脏中分离提取线粒体蛋白质，进行线粒体蛋白质组研究，他们参照已有的基因信息共鉴定出591个线粒体蛋白质，其中新发现了163个蛋白质与线粒体有关. 这些蛋白质的表达与RNA丰度的检测在很大程度上是一致的. 不同组织的RNA表达图谱揭示出线粒体基因在功能、调节机制方面形成的网络. 对这些蛋白与基因的整合分析使人们对哺乳动物生物起源的认识更加深入，对理解人类疾病也具有参考价值. 线粒体亚组分的研究线粒体对维持细胞的体内平衡起着关键作用，因此加速了人们对线粒体亚组分的研究. 线粒体内膜不仅包含有呼吸链复合物，它还包含多种离子通道和转运蛋白. 对线粒体发挥正常的功能起着重要作用. Cruz等〔9〕专注于线粒体内膜蛋白质的研究，他们通过二维液相色谱串联质谱技术鉴定出182个蛋白质，pI（），MW（Mr 6000~527 000），这些蛋白与许多生化过程相关，比如电子传递、蛋白质运输、蛋白质合成、脂类代谢和离子运输. 线粒体蛋白质复合物的研究线粒体内膜上嵌有很多蛋白质复合物，对于线粒体的功能具有重要作用，应用常规的双相电泳很难将这些蛋白质复合物完整地分离出来. Devreese等〔10〕采用Bluenative polyacrylamide gel electrophoresis（BNPAGE）分离线粒体内膜上的五个氧化磷酸化复合物，结合肽质量指纹图谱，成功地鉴定出氧化磷酸化复合物中60%的已知蛋白质. BNPAGE在分离蛋白质复合物时可以保持它们的完整性，因此这项技术可以用于研究在不同的生理病理状态下蛋白质复合物的变化及临床诊断等. 线粒体蛋白质组数据库目前人们查询最多的线粒体蛋白质组数据库有MITOP, MitoP2和SWISSPROT三种. MITOP〔11〕是有关线粒体、核编码的基因和相应的线粒体蛋白质的综合性数据库，收录了1150种线粒体相关的基因和对应的蛋白质，人们可依据基因、蛋白质、同源性、通道与代谢、人类疾病分类查询相关的信息.MitoP2〔12〕数据库中主要为核编码的线粒体蛋白质组的数据，MitoP2数据库将不同来源的线粒体蛋白质的信息整合在一起，人们可以根据不同的参数进行查询. MitoP2数据库既包括最新的数据也包括最初的MITOP〔11〕数据库中的数据. 目前数据库中主要为酵母和人的线粒体蛋白质组的数据，以后还将收录小鼠、线虫等的数据. 数据库旨在为人们提供线粒体蛋白质的综合性数据. SWISSPROT数据库包含269种人类线粒体蛋白质，其中与人类疾病相关的蛋白质有225种. 数据库中有相当一部分蛋白质没有明确的定位和功能信息的描述. 随着线粒体研究热潮到来和蛋白质组学技术的发展，将有更多的数据被填充到数据库中. 3线粒体蛋白质组研究中存在的问题 线粒体碱性蛋白质与低分子量蛋白质线粒体蛋白质中，具有碱性等电点的蛋白质占有很大比例，在等电聚焦时难以溶解，一些碱性程度很大的蛋白质如细胞色素C（pH ）在pH 3~10的IPG胶上不能被分离出. 线粒体蛋白质中相当一部分蛋白是低分子量蛋白，因此在SDSPAGE电泳时要分别应用高浓度和低浓度分离胶，以更好地分离低分子量蛋白质和高分子量蛋白质. 线粒体膜蛋白质线粒体是一个具有双层膜结构的细胞器，内膜和外膜上整和有很多膜蛋白质，这些膜蛋白质对于线粒体功能的发挥具有重要作用，但是膜蛋白质具有很强的疏水性，在等电聚焦时，用常规的水化液难以溶解，因此用常规的IPG胶检测不出来. 换用不同的裂解液对膜蛋白的溶解具有帮助. 有研究人员在等电聚焦缓冲液中加入SB310以增加膜蛋白的溶解性. 在等电聚焦前对样品进行有机酸处理也可以增加膜蛋白的溶解性. 在研究中人们发现,不同的样品应该选用不同的裂解液，没有一种裂解液能够适合于所有的膜蛋白质.百事通针对膜蛋白质的难溶和等电聚焦时的沉淀，一些研究人员另辟径，避开双相电泳而进行一维SDSPAGE电泳，如Taylor等〔13〕先通过蔗糖梯度离心将线粒体蛋白质分成不同的组分，而后将每一个组分进行一维电泳，一维电泳中SDS可以很好地溶解疏水性蛋白质和膜整合蛋白质，他们鉴定出600多种线粒体蛋白质，其中有很多蛋白质以前应用双相电泳没有被鉴定出来. 他们鉴定的蛋白质中有很多具有跨膜结构域，如adenine nucleotide translocator（ANT1）和VDACs蛋白质，这些蛋白质对于调节线粒体的功能具有关键作用而且应用常规双相电泳很难被鉴定出来. 提高质谱鉴定的灵敏性对于一维SDSPAGE电泳后蛋白质分析鉴定具有很大的帮助，Pflieger等〔14〕应用液相色谱串联质谱（LCMS/MS）成功地鉴定出179种线粒体蛋白质，其中43%是膜蛋白质而且23%具有跨膜结构域. 液相色谱串联质谱（LCMS/MS）检测灵敏度较高，SDS可以很好地溶解膜蛋白，因此这种方法比传统的双相电泳具有更高的灵敏性而且不受蛋白质等电点、分子量、疏水性的限制. 线粒体样品的纯度线粒体样品的纯度对于蛋白质组分析非常重要，在样品制备的过程中，具有与线粒体相同沉降系数的成分会同线粒体一起沉降下来，如内质网、微粒体、胞浆蛋白的一些成分. 这些蛋白斑点出现在双相电泳胶上，会影响整体蛋白质组分析的结果. 因此提高样品的纯度至关重要. Scheffler等〔15〕采用多步percoll/metrizamide密度梯度离心纯化线粒体样品，双相电泳后鉴定出61个蛋白质，几乎全部是线粒体蛋白质. 4未来展望 随着人类基因组工作草图的完成，生命科学的研究进入后基因组时代，蛋白质组学的研究遂成为重点. 蛋白质组学旨在采用全方位、高通量的技术路线，确认生物体全部蛋白质的表达和功能模式，从一个机体、一个器官组织或一个细胞的蛋白质整体活动来揭示生命规律，并研究疾病的发生机制、建立疾病的早期诊断和防治方法. 抗体技术在线粒体蛋白质组学领域中具有重要的应用价值. 单克隆抗体还具有高度的特异性，应用于亲和层析技术中不仅可以去除组织细胞样品中高表达的蛋白质成分，同样也可以富集表达量极低的组分. 结合蛋白免疫转印、流式细胞术和免疫组织细胞化学，实现对相应蛋白质的定性、定量和细胞（内）定位分析. 与微阵列技术（芯片）结合，可以研制出含有成百上千种抗体的蛋白(抗体)芯片，这种新技术使得研究人员可以在一次实验中比较生物样品中成百上千的蛋白质的相对丰度，能够检测到样品中浓度很低的抗原，以实现蛋白质组学对复杂组分高通量、高效率的检测. 某些抗体可以特异性识别蛋白质翻译后修饰的糖基化或磷酸化位点、降解产物、功能状态和构象变化，成为基因芯片检测不可替代的补充. 抗体捕获组分的分析有助于蛋白质复合物及其相互作用的研究，也在新的蛋白质发现和确认方面提供重要信息和证据. 随着抗体技术的不断提高，抗体数目的不断增多，蛋白质组学的研究也将更加深入. 线粒体不仅参与细胞重要的生命活动，而且对于生物进化的研究也有重要意义. 随着线粒体研究热潮的到来，将有更多的蛋白质被发现，对于蛋白质功能的研究也将更加深入，相信线粒体蛋白质组的研究对于人类疾病的发病机制和早期诊断将做出重要贡献. 【参考文献】 〔1〕 Jiang X, Wang X. Cytochrome Cmediated apoptosis 〔J〕. Annu Rev Biochem, 2004,73: 87-106. 〔2〕 Chen XJ, Wang X, Kaufman BA, et al. Aconitase couples metabolic regulation to mitochondrial DNA maintenance 〔J〕. 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固定化细胞技术的食品工业应用论文
摘要 :固定化细胞技术是一种现代化高新技术，该种技术将细胞、酶、原生质等物质束缚于特殊相中，使之与整体流体分割开来，但是可以实现与效应物与低物的分子交换。目前，固定化细胞技术已经在环保、化工、制药、食品等领域中得到了应用。本文就固定化细胞技术在食品工业中的应用进行分析。
关键词 :固定化细胞技术;食品工业;应用
固定化技术最早产生于上世纪60～70年代，是指利用化学或物理方式将酶或细胞固定在载体上，可以有效的提升酶的稳定性。固定化细胞技术是食品中经常使用的一种技术，酶的效力在反复的反应中不会流失，可以连续生产，节约成本，因此得到广泛的应用。
一、固定化细胞的优缺点
固定化细胞较之固定化酶有下列优点:一是细胞中的酶直接发挥作用，不用直接从微生物细胞中提取出来，这样既能有效的保证酶的活性，也可以降低成本;二是细胞的繁殖速度快稳定性高;三是较之提取出来的酶，细胞中的酶的稳定性更好;四是细胞中的酶可以连续反应，操作简便;固定化细胞也有一些缺点，首先，菌体具有自溶的特点，要防止菌体自溶，保持菌体的完整性，从而提高产品的纯度;其次，细胞中的蛋白酶容易分解，要采用一定的技术防止这种情况的发生;再次，细胞中有多种菌，会影响细胞的固定性，为了防止副作用的发生，要有效抑制其它酶的活性。
二、细胞固定化的方法
细胞固定化有许多的方法，企业可以根据自己的情况合理的选用。(一)吸附法吸附法分为表面吸附法和细胞聚集法两种，其中表面吸附法是指利用微生物本身的吸附能力，将细胞固定在载体中。可以充当吸附细胞的载体有多种，例如高岭土、多孔硅、活性炭等多孔性的物质［1］。细胞聚集法是指利用细胞本身的聚集性，将细胞大面积的培养，从而提升细胞的浓度。(二)包埋法包埋法是最常用的一种方法，分为凝胶包埋法和微胶囊法两种，凝胶包埋法是将细胞用凝胶来包埋固定，生产啤酒、酒精、抗生素一般采用这种方法。微胶囊法是利用胶囊将细胞包埋起来，以利于长期保存。(三)共价结合法共价结合法对于条件的要求比较严格，没有很专业的技术不容易成功。它是利用氨基、羧基等反应基因，与已经活化的`载体相互融合形成共价键，从而让细胞固定在载体中［2］。(四)交联法交联法是利用戊二醛、甲苯二异氰酸酯等交联剂，直接与细胞上的氨基、酚基等反应集团进行反应，让各个细胞之间相连，形成网状的结构，从而形成固定化细胞。
三、固定化细胞技术在食品工业中的应用
固定化细胞技术在食品中有非常广泛的应用，并且取得很好的效果。现阶段固定化细胞技术不仅仅应用于食品加工上，在制药技术、化学分析、环境保护方面也有广泛的应用。
(一)果葡糖浆的生产
首次利用微生物菌体生产果葡糖浆是在1966年的日本，并且取得了很大的成功，随即投入了生产［3］。1969年将技术进行进一步提升，利用菌体热固法生产出固定化细胞，实现连续化的生产，有效的提升了果葡糖浆的质量。在生产的过程中，首先在微生物中水解出葡萄糖，然后再将葡萄糖转化为比较甜的果糖，再提炼浓缩就可以成为果葡糖浆。
(二)柑桔类果汁的脱苦
常用的柠檬苦素类脱苦酶其PH值为碱性，但是不适用柑桔的加工生产中使用，可以采用细胞固定化的技术，将细胞固定在载体中，用于柑桔果汁的脱苦。利用固定化细胞技术，对于PH值不再有特殊的影响，可以有效的进行具有酸性特征的柑桔的脱苦。固定化细胞技术的使用，有效的解决了柑桔果汁的脱苦问题，让柑桔果汁的口感更好，更能符合消费者的需求。
(三)酱油生产
酱油是每个家庭厨房中的必需品，采用固定化细胞技术可以更有效的促进酱油的生产。通过固定化细胞技术生产酱油，可以缩短生产周期，提升酱油的口感，让酱油的质量更加优越。在生产的过程中，将固定化细胞放置在搅拌罐的反应器中与过滤装置有效的结合，让它们做出反应，即可生产出风味良好的酱油产品。
(四)酿酒
酿酒是固定化细胞技术另一项重要的应用，较之传统的酿酒技术，利用固定化细胞酿出的啤酒香气更浓、澄清度更高，口感更好，并且酵母菌得到更好的发酵，让其中的麦芽糖得到广泛的应用。目前，固定化细胞技术已经广泛的应用于酿酒领域，并取得了很好的效果。另外固定化细胞技术也可以应用于米酒的酿造和酒精的生产中［4］。固定化细胞技术在食品工业生产中的应用还非常多，如固定a-淀粉酶、固定化氨基酰化酶的生产中，目前，很多固定化细胞与固定化酶还处在试验阶段，其中还有一些技术难题尚未克服，很多还处于研究和开发中，但它已经给我们指明了发展方向，随着固定化技术的发展，将会有更多的固定化酶、细胞、原生质体应用于生产。
四、结语
目前，各个国家都开始将固定化细胞技术应用在工业生产领域之中，其应用范围已经超过了食品加工、制药工业与轻化工业，扩展至环境保护、化学分析、能源开发等新型领域中，在下一阶段下，固定化细胞技术将表现出更好的发展前景。总之，固定化细胞技术利用了细胞密度高、繁殖速度快和耐毒害性好的特点，在食品工业的生产中表现出很高的优势。固定性细胞技术还有许多优良的性能没有发挥出来，我们要加大固定化细胞技术的研究，让其更好的为我们服务。
参考文献:
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淀粉生产中浸泡大米蛋白酶法改性及酶解物功能特性研究 剂亚硫酸的替代工艺
蛋白质折叠机制的阐明将揭示生命体内的第二套遗传密码，这是它的理论意义。折叠机制的阐明对包涵体的复性会有重要帮助，深入了解蛋白质折叠与错误折叠的关系对于这些疾病的致病机制的阐明以及治疗方法的寻找将大有帮助。另外，我们对于蛋白质相互作用、配体与蛋白质的作用等结构与功能关系的研究也有赖于蛋白质折叠机制的阐明，随着蛋白质折叠研究的深入，人们会发现更多疾病的真正病因和更针对性的治疗方法，设计更有效的药物。广东三甲医院-生物114
随着分子生物学的飞速发展，最为世人瞩目的人类基因组计划即将提前完成。人类将向了解自己的生命奥秘这一目标迈进一大步。但是，由于基因是遗传信息的携带者，而生命活动的执行者却是蛋白质，即基因的表达产物。因此，即使得到人类全部基因序列，也只是解决了遗传信息库的问题。人类揭示整个生命活动的规律，就必须研究基因的物产——蛋白质。相对于基因组而言，后者称为蛋白质组。1 蛋白质组概述及其相关研究技术和方法鉴于基因组研究的局限性，1994年澳大利亚Macquaie 大学的Wilkins和Williams等在意大利的一次科学会议上首次提出了蛋白质组（Proteome）这个概念。定义为“蛋白质组指的是一个基因组所表达的蛋白质”，即“PROTEOME”是由蛋白质的”PROTE”和基因组的“OME”字母拼接而成[1].这个新术语很快得到了国际生物学界的认可。目前对蛋白质组的分析工作大两个方面。一方面，通过二维胶电泳等技术得到正常生理条件下的机体、组织或细胞的全部蛋白质的图谱，相关数据将作为待测机体、组织或细胞的二维参考图谱和数据库。另一方面是比较分析在变化了生理条件下蛋白质组所发生的变化。目前蛋白质组研究技术常用以下手段：（1）用于蛋白质分离技术方面的如双向凝胶电泳（2-DE）、双向“高效”柱层析等。（2）用于蛋白质鉴定的技术如质谱技术、凝胶图像分析、蛋白质和多肽的N端、C端测序及氨基酸组成分析等。（3）用于蛋白质相互作用及作用方式研究的双杂交系统。（4）用于分析大量数据的生物工程信息学等[2].。2 蛋白质组在医学研究中的现状和前景自蛋白质组概念提出以来，已发表相关论文及论著数篇。并于是1997年举行了第一届国际性的“蛋白质组学”会议。同年出版式了第一部蛋白质组学的专著。目前蛋白质组在医学方面的研究重点在于对人类疾病的发病机制、早期诊断及治疗，对致病微生物的致病机理、耐药性及发现新的抗生素为主。现将这两方面的进展情况综述如下。 人类疾病的蛋白质组研究 直肠癌 直肠癌的发生是因多个基因的突变，导致肿瘤抑制基因失能所致，但确切机制仍不清楚。为探讨其发病机制，Sanchez等对15例结肠癌和13例正常人的结肠上皮进行2-DE，每个多肽模式用Melanie I12-DE分析软件进行分析。据此建立了包括882和861个斑点的结肠癌及正常人结肠粘膜的标准胶图。结果发现在分子量为13kD和pI值为处的蛋白质仅出现在结肠癌的组织中。15例结肠癌患者中13/蛋白有13例（87%）。此外，发现13/蛋白不仅在中度、低度分化的结肠癌及有24年病史的溃疡性结肠炎过度表达，而且出现在7例分化程度不同的腺瘤的癌前病灶。但对照组则极少出现。这表明该蛋白的出现对检测早期直肠癌有很强提示。通过对该蛋白HPLC及测序等分析后，发现与钙粒蛋白B（calgranulin B）及钙卫蛋白（calprotectin）有很大关系[3]。 肝癌 醛糖还原酶（aldose reductase, ）是醛酮还原酶超家族中的一个成员。它催化葡萄糖还原为山梨醇，通过减少内源或外源性代谢产物而起到解毒作用。Peter R等在用N-甲基-N-亚基脲诱导（N-methly-N-nitrosourea-induced）的小鼠肝癌中，用2-DE及氨基酸微型测序可分辩出一种肝癌诱导的醛糖还原酶样的蛋白质（35Kd/）。而在小鼠的晶状体中，则发现一种醛糖还原的同工酶，该酶与已知的小鼠醛糖还原酶有98%的同源性，而与肝癌诱导的醛糖还原酶样的蛋白质截然不同。这表明两种蛋白质是由相关的两条基因编码，在小鼠不同的器官中表达不同。肝癌诱导的醛糖还原酶蛋白质优先表达在肝癌及胎肝中，它们均受到纤维细胞生长因子的刺激，但随小鼠鼠器官的生理及病理环境而表现不同的形式。经免疫组化证实，肝癌诱导的醛糖还原酶样的蛋白质在成人肝脏中不表达，但在小鼠的肝癌 中又重新表达。同时发现该蛋白在癌前病变及肝癌中表达强烈，而在肝脏周围的正常组织不表达[4]。表明该蛋白可能与肝癌的发病有很大关系。 扩张型心肌病 扩张型心肌病是一种严重的可导致心衰的心脏病，大多数患者需行心脏移植术。目前其发病机理不明，推测可能为多种因素所致。1990年已有两组人员进行该病的蛋白质组分析。其后不久心肌的2-DE数据库建成，并进入国际互联网络。Knecht等采用2-DE取得了3300个心肌蛋白条带，通过氨基酸序列分析、Edman降解法及基质辅助的激光解吸离子化质谱（MALDI-MS）等分析了其中150条。经活检及术后病理证实，有12条为扩张性心肌病特有的蛋白。但具体资料尚在进一步分析之中[5]。Arnott D等对新福林诱导的肥大心肌细胞进行蛋白质组分析，同对照相比亦发现有8种蛋白质的表达水平发现了变化[6]。 膀胱癌 IFN-γ除抗病毒外，还有一项重要的功能即抗肿瘤作用。目前其抗肿瘤作用机制不明。有资料表明，IFN-γ可能通过在相关细胞中增强或抑制有关基因而发挥抗肿瘤作用。重组IFN-γ和IL-2已开始应用于膀胱癌的治疗中。为探明其作用机制，George等将四种分级程度不同的人膀胱癌新鲜活检标本，用50U/ml IFN-γ作用20个小时后，采用2-DE、微型序列分析、等电聚集、蛋白质印迹等方法，对标本进行蛋白质组分析。结果表明有五种蛋白质（色按酸-tRNA合成酶、IFN-γ诱导的r3，超氧化物歧化酶及两种分子量为和的未知蛋白）的表达量增加了75%，而醛糖还原酶表达量则下降。为研究IFN-γ对治疗膀胱癌的作用机制提供了一种方法[7]。此外，由于缺乏对膀胱鳞状细胞癌客观可靠的组织学分级标准，因而很其进行早期诊断。为此，Morten等对150例膀胱癌进行双盲法2-DE，并结合了蛋白质印迹法、微型序列分析及质谱等技术，建立了新鲜膀胱癌标本的2-DE数据库，且发现角蛋白10、14及银屑病相关的脂肪酸结合蛋白（psoriasis-associated fatty acid-binding protein,PA-FABP）等可以作为膀胱癌不同分化程度的标记物[8]。为早期诊断提供了一种新的手段。[ 本帖最后由 snow_white 于 2007-7-20 16:32 编辑 ]查看完整版本请点击这里：蛋白质组学研究〔综述〕05我也来说两句 查看全部回复 最新回复snow_white (2007-7-20 16:31:50) 其它 目前人的各种组织、器官、细胞乃至各种细胞器已被广泛研究。以期为疾病诊治及了解发病机制提供新的手段。在一项利用蛋白质组研究技术进行的酒精对人体毒性的研究中发现，乙醇 会改变血清蛋白糖基化作用，导致许多糖蛋白的糖基缺乏，如转铁蛋白[9]。Jagathpala等对免疫所致的不孕症的男性精子蛋白质进行蛋白质组分析，发现了导致不孕症的6种自体及异体抗 精子抗体[10]。在对肾癌的研究中，发现有4种蛋白质存在于正常肾组织而在肾癌细胞中缺失。其中两种分别是辅酶Q蛋白色素还原酶和线粒体乏醌氧化还原复合物I。这提示线粒体功能低下可能在肿瘤发生过程中起重要作用[11]。Ekkehard Brockstedt等利用2-DE、Edman微型序列法、MALDI-MS等对人BL60-2伯基特淋巴瘤细胞系进行了细胞凋亡机制的研究，结果发现RNA聚合酶转录因子3a（BTF3a）和/或BTF3b与抗IgM抗体介导（anti-IgM antibody-mediated）的细胞凋亡有很大关系[12]。 致病微生物的蛋白质组研究 近年来，WHO越来越重视感染性疾病对人类健康的影响。除结核、多重耐药链球菌感染及机会致病菌外，出现了一些新的感染因素如HIV、博氏疏螺旋体及埃博拉病毒等。因此这些致病微生物的蛋白质组分析，对于了解其毒性因子、抗原及疫苗的制备非常重要，此外对疾病的诊断、治疗和预防也同样重要。现已获得18种微生物的全部基因组序列，另有60余种的基因序列正在研究之中。这些工作的开展为蛋白质组的研究提供了有利条件。 检测博氏疏螺旋体与免疫有关的蛋白质 博氏疏螺旋体（Borrelia burgdorferi）是莱姆病的主要病因，表现为环形红斑及流感样症状，大约有50%的未治患者发展为神经系统及关节系统疾病。该螺旋体可分为3种类型： sensu stricto,, 。其诊断需依靠血清学检查，但存在敏感性及特异性变化的缺点。为获得更可靠的血清学检查，Peter等用2-DE从得到217个银染的蛋白斑点。从中国兔多克隆抗体鉴别出6个已知的讥原。将不同临床表现莱姆病患者的血浆用 2-DE图杂交。用抗IgM及抗IgG作为第二抗体，在10例有游走性红斑的患者血浆中，检测出60~80个抗原。同时发现在有关节炎的患者血浆中，包含有抗15种抗原的IgM抗体及抗76种不同抗原的IgG抗体。而晚期有神经系统症状的患者血浆中，则包含有抗33种抗原的IgM抗体及抗76种抗原的IgG抗体。上述3种类型患者的血浆中均包含有抗6种已知抗原的抗体，且被SDSPAGE杂交所证实。这些抗原均是潜在的具有特异性诊断的标志物。 弓形体抗原的检测 弓形体病是由鼠弓形体虫引起的寄生虫病。全球人口大约有30%是携带者，在欧洲是最常见的寄生虫病。如果妊娠者感染，该虫可通过胎盘引起胎儿的感染。且随着妊娠时间的增加，感染的机会也增加。大约50%母体的感染可引起新生儿先天性疾病。因此诊断及治疗越早越好。目前要依靠血清学及PCR，而单独采用血清学如用IgG，IgM,或IgA抗体对疾病活动期敏感性不够，尤其对于妊娠或有免疫抑制的患者。潜在感染常发生在有免疫抑制的患者中。对AIDS患者来说，鼠弓形体虫是最主要的致命性脑损伤的病因。因此，能否早期诊断对治疗来说尤为关键。Jungblut等将鼠弓形体虫RH株在人羊膜细胞系FL521中传代后，用2-DE得到300个银染的斑点。再将其与以下3种患者的血浆进行免疫杂交：（1）患有急性弓形体病的妊娠女性（n=11）; (2)患急性弓形体病的非妊娠者（n=6）(3)有潜在感染的患者（n=9）。结果有9个斑点对各阶段的弓形体感染均反应，这9种斑点被用来当作弓形体感染的标记。其中7种标记可用作区别疾病的不同阶段。但对区别急性期与潜在期仍需联合应用多种抗原[4]。 白色念珠菌 芽管结构是白色念珠菌向菌丝体转变的早期阶段，该结构能增强白色念珠菌对宿主细胞的粘附力、穿透力及破坏性。目前通过蛋白质组分析方法如2-DE、质谱等已检测出在芽管结构所表达的一组特异蛋白如DNA结合蛋白等，为致病提高了一些参考指标[13]。Monkt等发现，在conA反应后的SDS-PAGE图中，在芽管结构的膜上，分子量为80kD复合糖处，出现很淡的考马斯亮蓝染色，而在孢子时则未出现。提示膜的整合、出现未与ConA结合的80kD复合糖可能与芽管结构的发生及生长有关。粘附素（adhesin）是白色念珠菌表面的组成部分，介导其与宿主的结合，是侵入宿主所需的重要蛋白，包含多种成分如白色念珠菌胞壁上的疏水蛋白等，通过增强菌株的粘附性而在其致病机制中发挥一定作用。但由于这些蛋白有很大同源性、多种糖基化作用及与胞壁或胞浆膜上其它成分形成共价结合，故提纯及分析很难。现通过等电聚集、2-DE及洗脱电泳等方法，可使这些蛋白得到很好的纯化、分离及分析[14]。抗真菌药通过改变真菌胞壁组分的生物合成和重组胞壁相关酶的结合位置而发挥作用。抗真菌药远少于抗细菌药就在于对真菌细胞壁蛋白分析了解太少。现在临床上用于抗真菌的药物多为咪唑类（咪康唑、酮康唑）及三唑类（氟康唑、伊曲康唑），但有很多患者出现耐药现象。在白色念珠菌中，目前发现至少有8种CDR家族的基因可产生耐药株的表现型。且有55种基因分别表达ABC及MFS蛋白（菌内药物输出泵）[]。但这些基因、蛋白与耐药之间的关系仍未清楚。应用2-DE、免疫检测蛋白质等技术，对这些蛋白在菌内的表达量进行分析，发现Cdrlp及CaMdrlp蛋白在耐咪唑类菌株中过量表达。在对咪唑类每感及去除CDR1基因的白色念珠菌株CA114中，提取并检测耐氟康唑突变子（FL3）的表达。结果发现FL3对氟康唑的耐是去除CDR1的基因的白色念珠菌株CA114的500倍 ，是CA114的250倍。且CDR1 mRNA在FL3的量是Ca114的8倍[17]。同时，对敏感性及耐药株蛋白质的2-DE图分析发现，在耐中有25种蛋白质增加，有76种蛋白质减少。推测白色念株菌是通过改变染色体数目或染色体重组来调节基因的表达量，进而产生耐药性[18]。随着蛋白质组技术成熟完善，将对真菌壁及耐药基因分泌的各种蛋白组成分析带来重大突破，并对抗真菌的研制提供重要资料。虽然蛋白质组学还处在一个初期发展研段，但我们相信随着其不断地深入发展，蛋白质组（学）研究在提示诸如生长、发育和代谢调控等生命活动的规律上将会有所突破，对探讨重大疾病的机理、疾病诊断、疾病防治和新药开发将提供重要的理论基础。[ 本帖最后由 snow_white 于 2007-7-20 16:33 编辑 ]snow_white (2007-7-20 16:34:25)二、蛋白质组学的研究进展蛋白质组学强调的是针对蛋白质的一个整体思路。从整体的角度看，蛋白质组研究大致可分为两种类型：一种是针对细胞或组织的全部蛋白质，也就是着眼点是整个蛋白质组；而另一种是以与一个特定的生物学机制或机制相关的全部蛋白质为着眼点，在这里整体是局部性的。针对细胞蛋白质组的完整分析的工作已经比较全面地展开，不仅如大肠杆菌、酵母等低等模式生物的蛋白质组数据库在建立之中，高等生物如水稻和小鼠等的蛋白质研究也已开展，人类一些正常和病变细胞的蛋白质数据库也已在建立之中。与此同时，更多的蛋白质组研究工作则是将着眼点放在蛋白质组的变化或差异上，也就是通过对蛋白质组的比较分析。首先发现并去鉴定在不同生理条件下或不同外界条件下蛋白质组中有差异的蛋白质组分。限于篇幅，本文不对这方面的工作做进一步论述。本文接下来重点介绍近期发表的关于蛋白质组学的几个工作，从中可以看到蛋白质组学的思想方法在蛋白质整体（或局部整体）水平上是如何解决生理学的一些重要问题的。1999年11月《Nature》杂志发表了一篇用蛋白质组学方法研究蛋白质折叠的研究论文[10]。在这篇文章中，Houry等报道了在大肠杆菌胞质中的2500种新生多肽链种只有近300种以GroEL作为分子伴侣来帮助其折叠成正确构象。在以往的相关研究中，通常只是针对某个或某些特定的蛋白质，观察它（们）在折叠过程中是否需要诸如GroEL等分子伴侣的帮助。而在这个工作中，研究是从一个整体的思路出发，首先通过免疫共沉淀的方法获得所有与GroEL结合的肽链，再通过二维电泳和数据库比较等蛋白质研究的手段对这些肽链进行分析鉴定，从而实现了对大肠杆菌近2500条新生多肽链与分子伴侣GroEL的关系的全面分析。在这个工作中，研究者还通过对其中50种与GroEL作用的肽链的鉴定，进一步揭示了决定这些蛋白质能与GroEL相互作用的关键结构特征。应该说，这个工作很好地体现了蛋白质组学的思想方法和技术手段的运用。过去在细胞生物学领域还没有得到过一个主要亚细胞结构的完整的分子图。核孔复合体是一个巨大的跨核膜的八角形结构，是控制大分子在胞质和核质间运输的通道。多年来，很多方法被用来分析这一复合体的组成成分。虽然这些工作取得了很大的进展，但究竟在多大程度上反映了这一复合体的分子原貌仍然是一个未知数。最近通过使用蛋白质组学的手段，Rout等[11]鉴定了完整的酵母核孔复合体所有能检测到的多肽，并系统地对每种可能的蛋白质组分在细胞中定位，结合免疫电镜的方法将各组分在复合体内定位并定量，从而揭示了酵母核孔复合体的完整分子构造，并在此基础上揭示了其工作原理。这个工作可以说是蛋白质组学解决构造生物学问题的一个典范，为揭示其他巨大分子机器的"构造"和工作原理指出了一条新路[12]。通过分析一个蛋白质是否跟功能已知的蛋白质相互作用可得到揭示其功能的线索。因为经验告诉我们，如果两个蛋白质相互作用，那么它们一般参与相同或相关的细胞活动[13]。从近期国际上蛋白质组学研究的发展动向可以看出，揭示蛋白质之间的相互作用关系，建立相互作用关系的网络图，已成为揭示蛋白质组复杂体系与蛋白质功能模式的先导，业已成为蛋白质组学领域的研究热点。2000年初，《Science》登载了一篇应用蛋白质组学的大规模双杂交技术研究线虫生殖器发育的文章[14]。在这个工作中，Walhout等以线虫的生殖发育过程作为研究对象，从已知的27个与线虫发育的蛋白质出发，构造了一个大规模的酵母双杂交系统，得到了100多个相互作用的结果，初步建立了与线虫生殖发育相关的蛋白质相互作用图谱，从而为深入研究和揭示线虫发育的机制等提供了丰富的线索。这个工作不同于一般的应用酵母双杂交进行研究的地方在于，它出于对一个生物学问题的整体思考，尽可能地从所有已知的蛋白质而不只是个别的蛋白质为出发点。这一个工作为以前专注于信号转导过程中单个蛋白质作用的科学家们提供了一个新的思路，即将整个途径的相关蛋白质一起考虑。那么，能否通过酵母双杂交系统来分析一种细胞或特定组织的所有可能的蛋白质之间的相互作用呢？在今年初，《Nature》发表了一篇通过大规模双杂交技术研究酵母近6000个蛋白质之间相互作用的论文[15]。啤酒酵母基因组DNA的全序列业已测定，这为通过双杂交技术来鉴定酵母基因组编码的全部6000种左右的蛋白质间的可能相互作用提供了非常有利的条件。在这个工作中，研究人员采用了两种不同的策略对酵母的蛋白质间的相互作用作了全面分析。一是所谓的列阵筛选法（array screening）。在此方法中，6000株表达不同"猎物"蛋白的酵母单克隆分别加在微滴定板上，带有不同的"诱饵"蛋白的酵母株与前面6000株细胞一一接合形成二倍体细胞，"猎物"蛋白与"诱饵"蛋白的相互作用通过报道基因的表达而被鉴定。这篇文章中报道了192种不同的"诱饵"蛋白与近6000种"猎物"蛋白的相互作用的结果。另一种方法是文库筛选法。该方法与前一种方法的区别是，将表达6000种不同"猎物"蛋白的酵母细胞混在一起构成文库，再将这个文库分别与6000株表达不同"诱饵"蛋白的酵母细胞接合，再进一步筛选鉴定阳性克隆，即"诱饵"与"猎物"发生相互作用的克隆。根据这篇报告，上述两种策略得到了不同的结果，相比之下阵列筛选法更为有效，而文库筛选法的长处是通量大。这一工作的重要意义在于我们已经看到，在基因组序列被了解的基础上，可以利用大规模双杂交技术全面地，当然也是初步地，分析其物种或其细胞、组织的所有蛋白质之间的相互作用关系。相信类似的工作将很快针对其他物种开展，特别是基因组序列已被揭示的物种。由此可见，蛋白质组学已经开始从建立数据库走向解决生命科学的重大问题，成为研究生物学问题或机制的强有力手段。snow_white (2007-7-20 16:37:32)三、蛋白质组学研究进展与趋势曾 嵘 夏其昌（中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所蛋白质组学研究分析中心 上海 200031）如果在五年前提到蛋白质组学（Proteomics），恐怕知之者甚少，而在略知一二者中，部分人还抱有怀疑态度。但是，2001年的Science杂志已把蛋白质组学列为六大研究热点之一，其“热度”仅次于干细胞研究，名列第二。蛋白质组学的受关注程度如今已令人刮目相看。1．蛋白质组学研究的研究意义和背景随着人类基因组计划的实施和推进，生命科学研究已进入了后基因组时代。在这个时代，生命科学的主要研究对象是功能基因组学，包括结构基因组研究和蛋白质组研究等。尽管现在已有多个物种的基因组被测序，但在这些基因组中通常有一半以上基因的功能是未知的。目前功能基因组中所采用的策略，如基因芯片、基因表达序列分析(Serial analysis of gene expression, SAGE)等，都是从细胞中mRNA的角度来考虑的，其前提是细胞中mRNA的水平反映了蛋白质表达的水平。但事实并不完全如此，从DNA mRNA 蛋白质，存在三个层次的调控，即转录水平调控(Transcriptional control )，翻译水平调控(Translational control)，翻译后水平调控(Post-translational control )。从mRNA角度考虑，实际上仅包括了转录水平调控，并不能全面代表蛋白质表达水平。实验也证明，组织中mRNA丰度与蛋白质丰度的相关性并不好，尤其对于低丰度蛋白质来说，相关性更差。更重要的是，蛋白质复杂的翻译后修饰、蛋白质的亚细胞定位或迁移、蛋白质－蛋白质相互作用等则几乎无法从mRNA水平来判断。毋庸置疑，蛋白质是生理功能的执行者，是生命现象的直接体现者，对蛋白质结构和功能的研究将直接阐明生命在生理或病理条件下的变化机制。蛋白质本身的存在形式和活动规律，如翻译后修饰、蛋白质间相互作用以及蛋白质构象等问题，仍依赖于直接对蛋白质的研究来解决。虽然蛋白质的可变性和多样性等特殊性质导致了蛋白质研究技术远远比核酸技术要复杂和困难得多，但正是这些特性参与和影响着整个生命过程。传统的对单个蛋白质进行研究的方式已无法满足后基因组时代的要求。这是因为：(1) 生命现象的发生往往是多因素影响的，必然涉及到多个蛋白质。(2) 多个蛋白质的参与是交织成网络的，或平行发生，或呈级联因果。(3) 在执行生理功能时蛋白质的表现是多样的、动态的，并不象基因组那样基本固定不变。因此要对生命的复杂活动有全面和深入的认识，必然要在整体、动态、网络的水平上对蛋白质进行研究。因此在上世纪90年代中期，国际上产生了一门新兴学科－蛋白质组学（Proteomics），它是以细胞内全部蛋白质的存在及其活动方式为研究对象。可以说蛋白质组研究的开展不仅是生命科学研究进入后基因组时代的里程碑，也是后基因组时代生命科学研究的核心内容之一。虽然第一次提出蛋白质组概念是在1994年，但相关研究可以追溯到上世纪90年代中期甚至更早，尤其是80年代初，在基因组计划提出之前，就有人提出过类似的蛋白质组计划，当时称为Human Protein Index计划，旨在分析细胞内的所有蛋白质。但由于种种原因，这一计划被搁浅。90年代初期，各种技术已比较成熟，在这样的背景下，经过各国科学家的讨论，才提出蛋白质组这一概念。国际上蛋白质组研究进展十分迅速，不论基础理论还是技术方法，都在不断进步和完善。相当多种细胞的蛋白质组数据库已经建立，相应的国际互联网站也层出不穷。1996年，澳大利亚建立了世界上第一个蛋白质组研究中心：Australia Proteome Analysis Facility ( APAF )。丹麦、加拿大、日本也先后成立了蛋白质组研究中心。在美国，各大药厂和公司在巨大财力的支持下，也纷纷加入蛋白质组的研究阵容。去年在瑞士成立的GeneProt公司，是由以蛋白质组数据库“SWISSPROT” 著称的蛋白质组研究人员成立的，以应用蛋白质组技术开发新药物靶标为目的，建立了配备有上百台质谱仪的高通量技术平台。而当年提出Human Protein Index 的美国科学家Normsn G. Anderson也成立了类似的蛋白质组学公司，继续其多年未实现的梦想。2001年4月，在美国成立了国际人类蛋白质组研究组织（Human Proteome Organization, HUPO）,随后欧洲、亚太地区都成立了区域性蛋白质组研究组织，试图通过合作的方式，融合各方面的力量，完成人类蛋白质组计划（Human Proteome Project）。snow_white (2007-7-20 16:37:49)2．蛋白质组学研究的策略和范围蛋白质组学一经出现，就有两种研究策略。一种可称为“竭泽法”，即采用高通量的蛋白质组研究技术分析生物体内尽可能多乃至接近所有的蛋白质，这种观点从大规模、系统性的角度来看待蛋白质组学，也更符合蛋白质组学的本质。但是，由于蛋白质表达随空间和时间不断变化，要分析生物体内所有的蛋白质是一个难以实现的目标。另一种策略可称为“功能法”，即研究不同时期细胞蛋白质组成的变化，如蛋白质在不同环境下的差异表达，以发现有差异的蛋白质种类为主要目标。这种观点更倾向于把蛋白质组学作为研究生命现象的手段和方法。早期蛋白质组学的研究范围主要是指蛋白质的表达模式（Expression profile）, 随着学科的发展，蛋白质组学的研究范围也在不断完善和扩充。蛋白质翻译后修饰研究已成为蛋白质组研究中的重要部分和巨大挑战。蛋白质-蛋白质相互作用的研究也已被纳入蛋白质组学的研究范畴。而蛋白质高级结构的解析即传统的结构生物学，虽也有人试图将其纳入蛋白质组学研究范围，但目前仍独树一帜。
你看下（微生物前沿）上的文献吧，
在生物体内，生物信息的流动可以分为两个部分：第一部分是存储于DNA序列中的遗传信息通过转录和翻译传入蛋白质的一级序列中，这是一维信息之间的传递，三联子密码介导了这一传递过程；第二部分是肽链经过疏水塌缩、空间盘曲、侧链聚集等折叠过程形成蛋白质的天然构象，同时获得生物活性，从而将生命信息表达出来；而蛋白质作为生命信息的表达载体，它折叠所形成的特定空间结构是其具有生物学功能的基础，也就是说，这个一维信息向三维信息的转化过程是表现生命活力所必需的。自从20世纪60年代，Anfinsen基于还原变性的牛胰RNase在不需其他任何物质帮助下，仅通过去除变性剂和还原剂就使其恢复天然结构的实验结果，提出了“多肽链的氨基酸序列包含了形成其热力学上稳定的天然构象所必需的全部信息”的“自组装学说”以来，随着对蛋白质折叠研究的广泛开展，人们对蛋白质折叠理论有了进一步的补充和扩展。Anfinsen的“自组装热力学假说”得到了许多体外实验的证明，的确有许多蛋白在体外可进行可逆的变性和复性，尤其是一些小分子量的蛋白，但是并非所有的蛋白都如此。而且由于特殊的环境因素，体内蛋白质的折叠远非如此。体内蛋白质的折叠往往需要有其他辅助因子的参与，并伴随有ATP的水解。因此，Ellis 于1987年提出了蛋白质折叠的“辅助性组装学说”。这表明蛋白质的折叠不仅仅是一个热力学的过程，显然也受到动力学的控制。有的学者基于有些相似氨基酸序列的蛋白质具有不同的折叠结构，而另外一些不同氨基酸序列的蛋白质在结构上却相似的现象，提出了mRNA二级结构可能作为一种遗传密码从而影响蛋白质结构的假说。但目前为止，该假说尚没有任何实验证据，只有一些纯数学论证[3]。那么，蛋白质的氨基酸序列究竟是如何确定其空间构象的呢？围绕这一问题科研人员已进行了大量出色的工作，但迄今为止我们对蛋白质的折叠机制的认识仍是不完整的，甚至有些方面还存在着错误的观点。在这方面作出重要贡献的典型研究实例是美国.安芬森小组关于牛胰核糖核酸酶的变性和复性的研究。牛胰核糖核酸酶含有124个氨基酸残基，由8个巯基配对组成4对二硫键。可以计算出酶分子中8个巯基组成4对二硫键的可能方式有105种，这就提供了一个定量估算复性重组的指标。在温和的碱性条件下，8摩尔的浓脲和大量巯基乙醇能使四对二硫键完全还原，整个分子变为无规则卷曲状，酶分子变性。透析去除脲，在氧的存在下，二硫键重新形成，酶分子完全复性，二硫键中成对的巯基都与天然一样，复性分子可以结晶且具有与天然酶晶体相同的X射线衍射花样，从而证实，酶分子在复性过程中，不仅能自发地重新折叠，而且只选择了105种二硫键可能配对方式中的一种。理论模型折叠框架模型折叠（Framework Model）框架模型[4] 假设蛋白质的局部构象依赖于局部的氨基酸序列。在多肽链折叠过程的起始阶段，先迅速形成不稳定的二级结构单元； 称为“flickering cluster”，随后这些二级结构靠近接触，从而形成稳定的二级结构框架；最后，二级结构框架相互拼接，肽链逐渐紧缩，形成了蛋白质的三级结构。这个模型认为即使是一个小分子的蛋白也可以一部分一部分的进行折叠，其间形成的亚结构域是折叠中间体的重要结构。疏水塌缩模型折叠（Hydrophobic Collapse Model）在疏水塌缩模型[5]中，疏水作用力被认为是在蛋白质折叠过程中起决定性作用的力的因素。在形成任何二级结构和三级结构之前首先发生很快的非特异性的疏水塌缩。机制折叠（Diffusion-Collision-Adhesion Model）该模型认为蛋白质的折叠起始于伸展肽链上的几个位点，在这些位点上生成不稳定的二级结构单元或者疏水簇，主要依靠局部序列的进程或中程（3-4个残基）相互作用来维系。它们以非特异性布朗运动的方式扩散、碰撞、相互黏附，导致大的结构生成并因此而增加了稳定性。进一步的碰撞形成具有疏水核心和二级结构的类熔球态中间体的球状结构。球形中间体调整为致密的、无活性的类似天然结构的高度有序熔球态结构。最后无活性的高度有序熔球态转变为完整的有活力的天然态。生长模型折叠（Nuclear-Condensation-Growth Model）根据这种模型，肽链中的某一区域可以形成“折叠晶核”，以它们为核心，整个肽链继续折叠进而获得天然构象。所谓“晶核”实际上是由一些特殊的氨基酸残基形成的类似于天然态相互作用的网络结构，这些残基间不是以非特异的疏水作用维系的，而是由特异的相互作用使这些残基形成了紧密堆积。晶核的形成是折叠起始阶段限速步骤。拼版模型折叠（Jig-Saw Puzzle Model）此模型[9]的中心思想就是多肽链可以沿多条不同的途径进行折叠，在沿每条途径折叠的过程中都是天然结构越来越多，最终都能形成天然构象，而且沿每条途径的折叠速度都较快，与单一途径折叠方式相比，多肽链速度较快，另一方面，外界生理生化环境的微小变化或突变等因素可能会给单一折叠途径造成较大的影响，而对具有多条途径的折叠方式而言，这些变化可能给某条折叠途径带来影响，但不会影响另外的折叠途径，因而不会从总体上干扰多肽链的折叠，除非这些因素造成的变化太大以致于从根本上影响多肽链的折叠。格点模型折叠格点模型（也简称HP模型），最早是由Dill等人1989年提出的。格点模型可分为二维模型和三维模型两类。二维格点模型就是在平面空间中产生正交的单位长度的网格，每个氨基酸分子按在序列中排序的先后顺序依次放置到这些网格交叉点上，在序列中相邻的氨基酸分子放置在格点中时也必须相邻，即相邻氨基酸分子在格点模型中的距离为1。但是需要注意的是，网格中的每个交叉点最多只能放置一个氨基酸分子，如果序列中的某个氨基酸分子已经放置在此位置上，则后序的氨基酸分子就不可以再放置在这个格点上。如果在放置氨基酸分子的过程中出现当前所要放置的氨基酸分子没有位置可以放置了，那就说明该构型是不合理的，需要重新放置。三维格点模型和二维格点模型相似，它是在三维空间中产生的单位长度的立体网格。格点中放置氨基酸分子的方法和二维的相同，但在二维格点模型中放置氨基酸分子时除了序列前两个氨基酸分子外最多只有三个方向可以选择，而在三维格点模型中复杂度提高了很多，放置氨基酸分子最多可以有五个方向可选。分子伴侣折叠1978 年，Laskey 在进行组蛋白和DNA 在体外生理离子强度实验时发现，必须要有一种细胞核内的酸性蛋白———核质素(nucleoplasmin) 存在时，二者才能组装成核小体，否则就发生沉淀。据此Laskey 称它为“分子伴侣”。分子伴侣是指能够结合和稳定另外一种蛋白质的不稳定构象，并能通过有控制的结合和释放，促进新生多肽链的折叠、多聚体的装配或降解及细胞器蛋白的跨膜运输的一类蛋白质 [10，11]。分子伴侣是从功能上定义的，凡具有这种功能的蛋白质都是分子伴侣，它们的结构可以完全不同。这一概念目前已延伸到许多蛋白质，现已鉴定出来的分子伴侣主要属于三类高度保守的蛋白质家族[12]：stress 90 family、stress 70 family、stress 60 family。其中stress 60 family存在于真核生物的线粒体（在哺乳动物中称为Hsp58）、叶绿体（称为cpn60）中，在原核生物的细胞质中，它被称为GroEL。意义折叠蛋白质折叠机制的阐明将揭示生命体内的第二套遗传密码，这是它的理论意义。蛋白质折叠的研究，比较狭义的定义就是研究蛋白质特定三维空间结构形成的规律、稳定性和与其生物活性的关系。在概念上有热力学的问题和动力学的问题；蛋白质在体外折叠和在细胞内折叠的问题；有理论研究和实验研究的问题。这里最根本的科学问题就是多肽链的一级结构到底如何决定它的空间结构？既然前者决定后者，一级结构和空间结构之间肯定存在某种确定的关系，这是否也像核苷酸通过“三联密码”决定氨基酸顺序那样有一套密码呢？有人把这设想的一级结构决定空间结构的密码叫作“第二遗传密码”。如果说“三联密码”已被破译而实际上已成为明码，那么破译“第二遗传密码”正是“蛋白质结构预测”从理论上最直接地去解决蛋白质的折叠问题，这是蛋白质研究最后几个尚未揭示的奥秘之一。“蛋白质结构预测”属于理论方面的热力学问题。就是根据测得的蛋白质的一级序列预测由Anfinsen原理决定的特定的空间结构。蛋白质氨基酸序列，特别是编码蛋白质的核苷酸序列的测定现在几乎已经成为常规技术，从互补DNA（cDNA）序列可以根据“三联密码”推定氨基酸序列，这些在上一世纪获得重大突破的分子生物学技术，大大加速了蛋白质一级结构的测定。目前蛋白质数据库中已经存有大约17万个蛋白的一级结构，但是测定了空间结构的蛋白大约只有1．2万个，这中间有许多是很相似的同源蛋白，而真正不同的蛋白只有1000多个。随着人类基因组计划的胜利完成，解读了人类DNA的全序列，蛋白质一级结构的数据增长必定会出现爆炸的态势，而空间结构测定的速度远远滞后，因此二者之间还会形成更大的距离，这就更需要进行蛋白质结构的预测。前景折叠同时，它还存在重要的潜在应用前景，例如以下几个方面：包涵体复性折叠▲利用DNA重组技术可以将外源基因导入宿主细胞。但重组基因的表达产物往往形成无活性的、不溶解的包涵体。折叠机制的阐明对包涵体的复性会有重要帮助。人工设计蛋白质折叠▲DNA重组和多肽合成技术的发展使我们能够按照自己的意愿设计较长的多肽链。但由于我们无法了解这一多肽将折叠为何种构象，从而无法按照自己意愿设计我们需要的、具有特定功能的蛋白质。寻找致病机理折叠▲许多疾病，如阿兹海默症(Alzheimer's），疯牛病(Mad Cow,BSE)，可传播性海绵状脑病(CJD），肌萎缩性脊髓侧索硬化症(ALS），还有帕金森氏症（Parkinson's）等正是由于一些细胞内的重要蛋白发生突变，导致蛋白质聚沉或错误折叠而造成的。因此，深入了解蛋白质折叠与错误折叠的关系对于这些疾病的致病机制的阐明以及治疗方法的寻找将大有帮助。揭蛋白质功能折叠▲基因组序列的发展使我们得到了大量的蛋白质序列，结构信息的获得对于揭示它们的生物学功能是十分重要的。依靠现有手段（X-ray晶体衍射、NMR及电镜）测定蛋白质的结构需要较长的时间，因此结构解析的步伐已落后于发现新蛋白的步伐。而结构预测的方法虽然速度较快，但可靠性并不高，只有当我们对于维持蛋白质结构，驱动蛋白质折叠的理化因素更为了解，这一方法才可能有根本的改进。另外，我们对于蛋白质相互作用、配体与蛋白质的作用等结构与功能关系的研究也有赖于蛋白质折叠机制的阐明。蛋白质折叠人们对由于基因突变造成蛋白质分子中仅仅一个氨基酸残基的变化就引起疾病的情况已有所了解，即所谓“分子病”，如地中海镰刀状红血球贫血症就是因为血红蛋白分子中第六位的谷氨酸突变成了颉氨酸。现在则发现蛋白质分子的氨基酸序列没有改变，只是其结构或者说构象有所改变也能引起疾病，那就是所谓“构象病”，或称“折叠病”。大家都知道的疯牛病，它是由一种称为Prion的蛋白质的感染引起的，这种蛋白质也可以感染人而引起神经系统疾病。在正常机体中，Prion是正常神经活动所需要的蛋白质，而致病Prion与正常Prion的一级结构完全相同，只是空间结构不同。这一疾病的研究涉及到许多生物学的基本问题。一级结构完全相同的蛋白质为什么会有不同的空间结构，这与Anfinsen原理是否矛盾？显然这里有蛋白质的能量和稳定性问题。从来认为蛋白结构的变化来自于序列的变化，而序列的变化来自于基因的变化，生命信息从核酸传递到蛋白。而致病Prion的信息已被诺贝尔奖获得者普鲁辛纳证明不是来自基因的变化，致病蛋白Prion导致正常蛋白Prion转变为致病的折叠状态是通过蛋白分子间的作用而感染！这种相互作用的本质和机制是什么？仅仅改变了折叠状态的分子又如何导致严重的疾病？这些问题都不能用传统的概念给予满意的解释，因此在科学界引起激烈的争论，有关研究的强度和竞争性也随之大大增强。由于蛋白质折叠异常而造成分子聚集甚至沉淀或不能正常转运到位所引起的疾病还有老年性痴呆症、囊性纤维病变、家族性高胆固醇症、家族性淀粉样蛋白症、某些肿瘤、白内障等等。由于分子伴侣在蛋白质折叠中至关重要的作用，分子伴侣本身的突变显然会引起蛋白质折叠异常而引起折叠病。随着蛋白质折叠研究的深入，人们会发现更多疾病的真正病因和更针对性的治疗方法，设计更有效的药物。现在发现有些小分子可以穿越细胞作为配体与突变蛋白结合，从而使原已失去作战能力的突变蛋白逃逸“蛋白质质量控制系统”而“带伤作战”。这种小分子被称为“药物分子伴侣”，有希望成为治疗“折叠病”的新药。新生肽的折叠问题或蛋白质折叠问题不仅具有重大的科学意义，除了上面提到的在医学上的应用价值外，在生物工程上具有极大的应用价值。基因工程和蛋白工程已经逐渐发展成为产值以数十亿美元计的大产业，进入21世纪后，还将会有更大的发展。但是当前经常遇到的困难，是在简单的微生物细胞内引入异体DNA后所合成的多肽链往往不能正确折叠成为有生物活性的蛋白质而形成不溶解的包含体或被降解。这一“瓶颈”问题的彻底解决有待于对新生肽链折叠更多的认识。
摘 要：随着人类社会的不断进步和发展，对人类自身素质的要求也越来越高。不仅要有一个灵活的聪明的头脑，还要有一个健康的身心，更要有一种拼搏向上的精神。因此要提高人类的自身素质和生活质量，延长人类的生存时间，就必须对孕妇的营养膳食和**进行研究探讨。因为孕妇肩负着孕育新一代的特殊任务，直接关系到未来国计民生的兴衰，甚至影响到一个国家一个民族的强盛与发展。因而合理、科学的饮食与健康，对孕妇及胎儿的健康都是不可缺少的重要组成部分。通过对吉林市各妇幼**站100多位孕妇的营养饮食及**的调研随访，我初步掌握制定了孕妇营养膳食和**的方案及原理，同时也查阅了国内相关这方面的资料，对更好地保证孕妇健康及胎儿发育都有着更重要的意义。关键词：孕妇、营养膳食、**、误区、探讨。一、要了解和掌握孕妇每日膳食的营养素标准，必须掌握对正常成人的营养素标准，孕妇在此基础上适当增加。根据，中国营养学会常务理事会通过的《推荐每日膳食中营养素供给量的说明》的规定，每日膳食营养素供给量是作为保证正常人身体健康而提出的膳食量标准，供作设计和评定膳食的依据，并规定国家和地方事物发展计划和指导食品加工的参考。在正常情况下，人体必须有一定是营养储存，能够动用以维持正常的生理功能，较长期的摄入不足，必然耗尽体内的储存，导致营养缺乏病的发生。具体如下：（一）能量：人体所需要能量以供代谢，生长，泌乳，维持体温和从事体力劳动是消耗。正常情况下，人体是能量的需要与其食欲相适应。但与劳动强度，生理状况，气候和体型有关。孕期除了维持本身热能的需要外，还要负担胎儿的生长发育，以及胎盘和母体组织增长所需要的能量。此外，还需要储备一定的脂肪和蛋白质，为以后做准备。因此，热能需要量应在极轻体力劳动者所需的9200千焦的基础上，再增加1250千焦。较高的热量是通过提高主食的量，孕中后期应当摄入400-500克以上的主食①。适当地提高脂肪的摄入量及增加肉类等食物实现的。（二）蛋白质：根据1985年FAO/WHO/UNO报告认为，承认蛋白质需要量为每月克/千克体重，孕妇约为克范围。怀孕期间，不仅胎儿的生长需要蛋白质，而且孕妇本身也需要一定数量的蛋白质，以满足子宫增长，乳房增大以及胎盘、羊水和血容量增加的需要。孕期蛋白质摄入不足可使胎儿生长发育低下，致使新生儿出生体重小于2500g的低体重儿发生率增加；蛋白质营养不良还可影响胎儿的脑发育，并使脑成分发生改变。中国营养学会建议，孕中期妇女每日应较一般非孕妇女增加蛋白质摄入量15g，孕后期增加20g，除保证数量外，还应提高蛋白质的质量，应保证摄入至少三分之一以上的优质蛋白质。（三）碳水化合物，脂肪和膳食纤维。碳水化合物提供的能量在70%，脂肪能量不宜超过30%，膳食纤维是植物中的一种成分，不能为人体利用的碳水化合物，没有营养功能，但对人体健康有益。可使一些有害代谢物较快排除体外。过多，也将影响矿物质的吸收。（四）矿物质和微量元素1，钙 ：500--600mg/月（健康人）800mg/月（孕妇）2、铁： 15mg/月（健康人）；孕妇30----60mg/月。这在一般膳食中不能达到，产后还要补充2--3月。3、锌、硒、碘。根据近年来的研究报告，确定了其供给量。（五）维生素1、维生素A，供约800微克/日2、维生素D，供给量10微克/日3、维生素E，指生育酚类，其作用与生育有关。4、硫胺素、核黄素、烟酸。前两种为，后一种6mg。孕妇则分别为和、抗坏血酸，成人健康与孕妇均30--75mg二、孕妇在孕期胎儿生长发育重点补充合理的膳食营养 （一）在怀孕的前三个月，胎儿各器官处在分化形成阶段，特别是胎儿的神经管及主要内脏器官，因此孕妇要特别注意膳食中的营养均衡，保证各种维生素、微量元素和其它无机盐的供给。而此期又逢不同程度的恶心、呕吐、厌食、偏食等早孕反映，故增加营养应注意饮食的质量，多以清淡，合口味，益消化，并富有营养的食物并注意多吃一些粗制食品，宜少吃多餐，争取不要减少总的摄入量。（二）在孕中期（4--6月）是胎儿生长发育及大脑发育的迅速阶段。胎儿除体重迅速增加外组织器官也不断地分化完善，孕妇体重也60%以上在此期增加的，此期的营养饮食质与量都必须保证。并注意食物的基本营养，碳水化合物，蛋白质，脂肪，纤维素和矿物质搭配合理。有学者指出，此期间多食植物性食物，可以使胎儿大脑沟回增多，脑组织发育迅速，出生后的孩子聪明过人，因而孕妇膳食应重点做到：1、避免挑食，偏食，防止矿物质及微量元素的缺乏。2、做到荤素搭配，合理营养。3、把好食物质量及烹调关，切忌食用未煮熟的鱼和肉。4、对热量的需要明显增加，适当增加米面等主食及鱼、肉、蛋、奶、豆制品、花生、核桃等副食。5、胎儿发育的关键时期，对钙的增加量较大，奶，豆制品，海产品，多叶的绿色蔬菜等都是较好的营养素来源。（三）孕晚期（7--10个月）：胎儿生长更快，是其肌肉，骨骼，脂肪及大脑发育完善的时期，孕妇所需要营养也达到高峰。因此孕妇在膳食方面进行调整，主要应增加蛋白质及钙、铁、锌等微量元素的摄入，并适当限制碳水化合物（糖、淀粉）及脂肪的摄入，以免造成孕妇体重过重或胎儿偏大，增加难产机会。因此，孕妇在此期的饮食重点应做到：1、适当增加豆类蛋白质，如豆腐和豆浆；2、可多食一些海产品，如：海带、紫菜、动物内脏和坚果类也是不错是食品：3、注意控制盐分和水分的摄入量，尤其是有水肿的孕妇，以免发生水肿从而引起怀孕中毒症；4、孕妇应选择体积小，营养价值高的食物，如动物性食品，减少营养价值低而体积大的食物，如土豆和红薯等；5、易少吃一些能量高是食物，如白糖，蜂蜜、肥肉等甜食，防止食欲降低影响其它营养素的摄入；6、有水肿的孕妇，食盐量每人应限制在5克以下。三、孕妇应注意饮食中的误区。既然孕妇肩负着特殊的重担，适时的补充营养是必要的。但必须合理、科学的膳食，盲目吃喝，不仅损害母体健康，而且影响胎儿的发育，甚至导致畸形胎。为了优生优育，孕妇的日常饮食要注意走出以下误区：1、多吃肉可生胖娃娃。因多食肉类可使孕妇体内脂肪的贮藏增多，同时妊娠量消耗较多而糖的贮存减少，这对分解脂肪不利，所以需因氧化不定产生酮体，使同体血症倾向增加，孕妇可出现尿中酮体，严重脱水，唇红，头晕，恶心，呕吐等症状。美国医学研究发现，孕妇高脂肪饮食，可增加女儿患癌的概率。2、多吃蛋孕育聪明儿。孕妇多吃蛋类，摄入蛋白质过多，在体内可产生大量硫化氢，组织胺等有害物质，同时可导致胆固醇增高，可引起腹胀、食欲减退、头晕疲倦等症状，还可以加重肝脏的负担，不利于孕妇的**。有学者研究指出，过高的蛋白质贮存在人体的结嫡组织内，可以引起组织和器官的变性，使人罹换癌症。3.酸性食品可防孕吐德国学者研究发现，妊娠早期的胎儿酸性低，母体摄入的酸性物质，容易大量聚积在胎儿组织中，影响胚胎细胞的正常分裂增殖与发育生长，并易诱发遗传物质突变，导致胎儿畸形。4.多补钙小儿筋骨壮营养学家认为，孕妇补钙过量，胎儿有可能患高钙血症，出生后，患儿会囟门太早关闭，颚骨变宽而突出，鼻骨前倾，主动脉狭窄等先天性疾病。5.吃咸食物有滋味现在医学认为，摄入过多钠盐，会加重患有妊高症孕妇的症状，使浮肿、高血压和蛋白尿加重，甚至头痛、眼花、胸闷、晕眩，因发生子痫而危及母婴安康。6.多吃糖孕妇有精神 意大利医学家发现，因血糖偏高的孕妇出生体重过重胎儿的可能性胎儿畸形的发生率出现妊娠毒血症的机会或需剖腹产的次数升高，同时加重肾脏负担，降低机体免疫力，易受病毒、病菌感染。7.服食补品可壮体质孕妇盲目服用鹿茸、桂圆、胡桃等温热性补品，易致阳虚阴亢，加剧孕妇水肿、高血压、便秘等症状，甚至发生流产和死胎。8.霉变的食物孕妇如受霉菌毒素的侵害，可使染色体断裂和畸形，有的停止发育，发生死胎流产，有的产生遗传性疾病或胎儿畸形，如先天性心脏病、先天性愚型等。四、孕妇在各孕期阶段的膳食原则根据孕妇在各期膳食的不同特点及一些不合理的饮食，总结出孕妇的膳食原则，供参考如下：（一）、怀孕期的膳食原则：1、胎儿生长慢，营养上没有特别要求，按正常营养膳食即可。2、处理妊娠反应，调整进餐次数与食物内容，尽量达到营养供给标准。3、忌烟、酒，忌兴奋性饮料，忌辛辣刺激等食物。（二）、孕中期的膳食原则：1、平衡膳食，特别要注意保证充足的优质蛋白质、高钙、高 铁、健脑等食物。2、要有新鲜充足的蔬菜、水果。3、每天饮水不少于1500毫升。4、每日食盐量不超过5毫克。5、忌烟、酒，忌辛辣刺激性强的食物。（三）、孕晚期孕妇的膳食原则：1、保证有充足的蛋白质、高钙、高铁的食物，当膳食不足时要 服用钙片及维生素；2、要多吃新鲜的黄、绿色蔬菜、水果；3、每天要多饮水，不少于1500毫升；4、每天食盐不超过5克，水肿严重时要忌盐，减少饮水量；5、少食多餐6、热能供给以每周体重增加不超过千克为限。体重过高时，应适当减少主食和食物脂肪，不吃甜食，宜多吃粗杂粮、豆制品、蔬菜和清淡食物。五、孕妇在孕期的预防**孕妇在孕期不仅要充分正确地进食，努力做到均衡饮食，保持孕妇及胎儿的健康，预防**也是至关重要的。1、孕早期，呕吐十分剧烈，且饮食疗法效果不好，可在医生指导下补液；2、孕妇在孕期应定期请教医生，检查了解胎儿及孕妇是否良好和健康；3、适当的运动，有助于孕妇的饮食及胎儿的营养吸收；4、保持居住环境的整洁，通风良好，预防疾病及传染病的发生；5、在医生的指导下服用一些**食品，如孕妇在怀孕期间每日需400微克叶酸来防止诸如脊柱裂之类的先天缺陷；6、注意口腔卫生，因为牙齿的发育是从胎儿期开始的，所以从母体怀孕时起，就应该注意与牙齿健康有关的食物摄取，从营养素来说最重要的是钙。正常人每公斤血清中钙与磷的乘积应为35-40毫克，这时体液中的钙与磷就能在骨的有机质先形成胶体的磷酸钙再沉淀为骨盐。当这个乘积小于30毫克，就会影响牙齿的质量并出现佝偻病、X型腿等；从消化机制来说，食物进入口腔主要靠牙齿的咀嚼将食物磨碎，并与唾液混合为滑润的食团咽入胃中，牙齿不好，会影响咀嚼，往往会诱发一系列胃病，从而影响营养物质的吸收；7、注意个人卫生，勤换洗内衣及洗澡，因为皮肤不仅能抵挡病菌的侵入，同时有利于体内废病物质的排出；饮水有利于排毒，专家建议孕妇每日饮水量不少于1500毫克。8、远离嘈杂混乱的公共场所及有毒有害区域，禁烟酒。因为它会对胎儿的生长发育影响特别大，尤其损害胎儿的智力，增加先天愚型胎儿的几率。孕妇日常饮食中少食或不食的食物有：味精、油条、咖啡和可乐，加工食品和罐头食品，未煮熟的鱼、肉、蛋等食物。六、孕妇的各阶段膳食方法1、孕妇早期膳食早期孕妇正处于胚胎细胞的分化增值和主要器官形成的重要阶段，虽然胚胎生长发育相对缓慢，平均每日增重1g，这时的营养量与孕前大致相同，大多孕妇出现不同反映，往往致变饮食习惯，影响营养素的摄入。孕早期主要是合理膳食，防止妊妊娠反应引起母体严重营养缺乏，导致胎儿发育不良，所以要鼓励孕妇进食，以清淡、易消化的食物最好，少食油腻食物，多餐少食，选择优质蛋白质的食物，如奶、蛋、鱼、禽类，适当用一些强化食品，补充B族维生素可改善食欲。2、孕中期膳食中期是胎儿生长加速加快时期，也是骨骼、牙齿、五官、四肢开始形成和大脑发育时期，因此对孕妇的食物品种数量都要增加，以保证足够的能量和营养素，经常摄入肝、动物血、大豆制品、肉禽、鱼蛋、蔬菜、水果、豆浆、奶、小米、玉米等食品，也可经常食用一些虾皮、海带、紫菜含钙量高的食品，以及深色、绿色蔬菜。3.孕后期膳食孕后期三个月胎儿生长最快，体重增长占整个孕期的一半，所以这个时期要给孕妇增加优质蛋白质和钙、铁的摄入量，每周要食两次动物肝脏或动物血，增加豆浆和牛奶以及足够的营养素。总之，对孕妇的膳食**进行探讨是相当必要的，也是复杂的，由于诸多因素的影响对孕妇随访的数量较少、时间较短、难免对其膳食及**的研究过于肤浅或不全面，有待于在日后的工作生活中进一步探讨、完善。
生物活性肽是蛋白质中25个天然氨基酸以不同组成和排列方式构成的从二肽到复杂的线性、环形结构的不同肽类的总称，是源于蛋白质的多功能化合物。活性肽具有多种人体代谢和生理调节功能，易消化吸收，有促进免疫、激素调节、抗菌、抗病毒、降血压、降血脂等作用，食用安全性极高，是当前国际食品界最热门的研究课题和极具发展前景的功能因子。以下为几种重要生物活性肽的发展状况。乳肽早在20世纪50年代，该公司即以乳酪蛋白酶解制取了第一代的酪蛋白肽和氨基酸混合物，含5～8个氨基酸组成的肽和70％以上的游离氨基酸，用于低抗原性防过敏牛奶粉，在市场上行销40多年；60～70年代，开发出第二代的高度水解乳清蛋白肽混合物，含10～12个氨基酸组成的肽和40％～60％的游离氨基酸。以上两代产品的游离氨基酸含量过高，影响了产品的风味和生物效价；90年代，推出了低度水解乳清蛋白肽混合物，含10～15个氨基酸组成的肽和20％以下的游离氨基酸，产品风味明显改善，生物效价提高。 992年，和研究了胰蛋白酶、凝乳蛋白酶等酶的固定化反应器制取乳肽的工艺，可以通过调节流速来控制反应程度，并通过重复使用酶来降低成本。1989年，.和.研究了带超滤膜的酶反应器，在反应器内加入钙和磷酸根离子，用于制备酪蛋白磷酸肽和去磷酸化酪蛋白多肽。 我国对乳肽的研究不多，主要是进行蛋白酶的筛选和酶解工艺的优化，如1991年，肖安乐等人筛选出胰蛋白酶的胰酶是水解变性乳清蛋白质的最佳酶种；1994年，王凤翼等人对胰蛋白酶控制水解α－酪蛋白的最佳条件进行了优选；张和平等人采用胰蛋白酶水解热敏性乳清蛋白，获得热稳定好、易溶解的多肽，并以此开发出稳定性良好的乳清饮料；1995年，于江虹也从牛乳酪蛋白中分离提纯获得酪蛋白磷酸肽，证实了其在小肠中可与钙、铁等矿物质形成可溶性络合物，促进人体对钙、铁的吸收；广州市轻工研究所生产的酪蛋白磷酸肽CPP含量达85％以上，易溶于水，加工性能稳定，已在我国市场上推出。最近，我国生物工作者开发了采用微生物发酵控制、蛋白转化率高的乳肽产品，其中氨态氮占20％左右、肽态氮占80％左右，产品无不良气味，已获专利；湖北工学院吴思方等人进行了固定化胰蛋白酶生产酪蛋白磷酸肽的研究，CPP得率为％，产品中CPP总含量为15％，此工艺中酶可重复多次使用，既降低了成本，又有利于产品分离和生产自动化。大豆肽大豆肽是大豆蛋白质经酸法或酶法水解后分离、精制而得到的多肽混合物，以3～6个氨基酸组成的小分子肽为主，还含有少量大分子肽、游离氨基酸、糖类和无机盐等成分，分子质量在1000μ以下。大豆肽的蛋白质含量为85％左右，其氨基酸组成与大豆蛋白质相同，必需氨基酸的平衡良好，含量丰富。大豆肽与大豆蛋白相比，具有消化吸收率高、提供能量迅速、降低胆固醇、降血压和促进脂肪代谢的生理功能以及无豆腥味、无蛋白变性、酸性不沉淀、加热不凝固、易溶于水、流动性好等良好的加工性能，是优良的保健食品素材。 大豆肽的生产有酸法水解和酶法水解。酸法因水解程度不易控制、生产条件苛刻、氨基酸受到损害而很少采用；酶法水解易控制、条件温和、不损害氨基酸而大多被采用。酶的选择至关重要。通常选用胰蛋白酶、胃蛋白酶等动物蛋白酶，也可选用木瓜和菠萝等植物蛋白酶。但应用较广的主要是放线菌166、枯草芽孢杆菌1389、栖土曲霉3942、黑曲霉3350和地衣型芽杆菌2709等微生物蛋白酶。 20世纪70年代初，美国首先研制出大豆肽，公司建成了年产5000吨食用大豆肽装置；日本于80年代开始研制大豆肽，不二制油公司首先采用酶法规模化生产出3种大豆肽，雪印和森永等乳业公司应用大豆肽生产食品。 我国近几年也开展了大豆肽的生产和应用研究。江西省科学院高科技中心李雄辉等人采用ASI389中性蛋白酶和木瓜蛋白酶双酶水解生产大豆肽，使大豆肽生成率为％，肽态氮含量大于85％，游离氨基酸含量小于8％，平均肽键长度5～8，分子质量2000μ左右。双酶水解工艺既缩短了酶解时间、提高了蛋白质水解度，又减轻了产品苦味。华南理工大学黄惠华等人用木瓜蛋白酶对大豆分离蛋白进行水解试验，测得木瓜蛋白酶的动力学常数。另外，无锡轻工大学的葛文光对大豆肽的生理功能及作用效果进行了研究；郭敏亮采用豆粕生产出大豆肽饮料等。 根据大豆肽的理化特性，可用大豆肽为基本素材，开发肠胃功能不良者和消化道手术病人康复的肠道营养食品的流态食品、降胆固醇、降血压、预防心血管疾病的保健食品，增强肌肉和消除疲劳的运动员食品、婴幼儿及老年人保健食品、促进脂肪代谢的减肥食品、酸性蛋白饮料和用作促进微生物生长、代谢的发酵促进剂等。高F值寡肽高F值寡肽即是由动、植物蛋白酶解后制得的具有高支链、低芳香族氨基酸组成的寡肽，以低苯丙氨酸寡肽为代表，具有独特的生理功能。F值是指支链氨基酸（BCAA）与芳香族氨基酸（AAA）的摩尔比值。 1976年，Yamashita等人首次利用胃蛋白酶和链霉蛋白酶从鱼蛋白和大豆分离蛋白酶解中制得含低苯丙氨酸的寡肽混合物，产率分别为％和％，苯丙氨酸含量分别为％和％。1982年，Nakhost等人用α－胰凝乳蛋白酶和羧肽酶A酶解大豆蛋白，也制得相似的产物。1986年，Soichi等人进行了多种酶分别酶解乳清蛋白制取低苯丙氨酸寡肽的多种工艺、方法试验，结果以胃蛋白酶－链霉蛋白酶两步水解法为佳，产品得率为％、苯丙氨酸含量为％。1991年，Shinya等人用嗜碱蛋白酶和肌动蛋白酶水解玉米醇溶蛋白，制取了无苦味高F值寡肽，产率为％，F值，AAA含量为％。 1996年，西班牙的Bautista等人用肌动蛋白酶和Kerase中性蛋白酶酶解葵花浓缩蛋白，制取高F值寡肽，产率为％，F值为，AAA含量为％。王梅也在1992年首次采用碱性蛋白酶和木瓜蛋白酶降解玉米黄粉；成功地研制出高F值寡肽混合物，产率为％，F值为，AAA含量为％，完全符合高F值制剂的要求，为解决玉米湿法淀粉厂副产品——黄粉的综合利用开创了新路子。 高F值寡肽具有消除或减轻肝性脑病症状、改善肝功能和改善多种病人蛋白质营养失常状态及抗疲劳等功能，除可制作治疗肝疾药品外，还可广泛用作保肝、护肝功能食品，烧伤、外科手术、脓毒血症等高付出病人及消化酶缺乏患者的蛋白营养食品和肠道营养剂，高强度劳动者和运动员食品营养强化剂等。谷胱甘肽（GSH）谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸经肽键缩合而成的活性三肽，广泛存在于动物肝脏、血液、酵母和小麦胚芽中，各种蔬菜等植物组织中也有少量分布。谷胱甘肽具有独特的生理功能，被称为长寿因子和抗衰老因子。日本在50年代开始研制并应用于食品，现已在食品加工领域得到广泛应用。我国对谷胱甘肽的研究尚处于起步阶段。 谷胱甘肽的生产方法主要有溶剂萃取法、化学合成法、微生物发酵法和酶合成法等4种，其中利用微生物细胞或酶生物合成谷胱甘肽极具发展潜力，目前即以酵母发酵法生产为主。 由于谷胱甘肽分子有一个特异的γ－肽键，决定了它在人机体中的许多重要生理功能，如蛋白质和核糖核酸的合成、氧及营养物质的运输、内源酶的活力、代谢和细胞保护、参与体内三羧酸循环及糖代谢，具有抗氧化、抗疲劳、抗衰老、清除体内过多自由基、解毒护肝、预防糖尿病和癌症等功效，因此而成为机体防御功能肽的代表。谷胱甘肽除可在临床上用作治疗眼角膜疾病，解除丙烯酯、氟化物、重金属、一氧化碳、有机溶剂等中毒症状的解毒药物外，还可用于运动营养食品和功能食品添加剂等。中国在生物活性肽的研究开发上，从事活性肽的研究单位也多从医药角度出发，研究力量及投入较少，限制了活性肽药食两用功能的发挥，市场上国产的活性肽药品和食品寥寥无几。但近几年研究逐步活跃起来，报道渐多，前景看好。当前生物活性肽研究开发的方向是：肽的定向酶解技术开发，包括高效、专一性强的酶种选育、复合酶系共同作用机理、机制，脱苦微生物的分离、纯化和机理研究，酶解工艺改进技术等；功能性肽的分离、分析技术开发，包括新型高效分离设备和分离工艺，灵敏度高、简单易行的目标肽活性分析检测体系和分析技术及下游精制技术；肽的功能性生物学评价研究；生物活性肽功能食品开发等。
真心的劝你自己写吧，自己努力过才学到东西才发现到问题，否则你答辩的时候也狠难通过。
你是什么方向的
蛋白质的变性作用有许多实际应用，例如临床上用乙醇、煮沸、紫外线照射等消毒灭菌；临床化验室用加热凝固反应检查尿中蛋白质；日常生活中把蛋白质煮熟食用，便于消化；但另一方面，当制备保存蛋白质制剂（如酶、疫苗、免疫血清等）过程中，则应避免蛋白质变性，以防失去活性。
实际应用最常见的就是煮鸡蛋！你看书上说蛋白质变性的特征，根本就是在描述煮鸡蛋嘛。丧失生物活性，溶解度降低，大多凝结为有硬度的块，容易被蛋白酶水解……
蛋白质的变性
蛋白质的变性，如果不是学医的或者专门去研究过的人，猛的听到蛋白质变性，应该都会懵会。其实这并不奇怪，因为这并不是常用的语言，下面就一起来了解一下蛋白质的变性。
蛋白质是一种高分子化合物，在某些特殊的情况下，其特定的空间会被破坏，这种破坏会让蛋白质的某些性质发生改变或者丧失，这个就是蛋白质变性。
这么说可能还不是很清楚，简单的举几个生活中常见的例子，相信大家就会很容易明白的。
1、最常见的例子就是煮鸡蛋的时候，蛋清变成了蛋白，这个就是蛋白质变性。
2、咸鸭蛋相信大家伙都知道，把鸭蛋腌制成咸鸭蛋，就是盐使蛋白质变性的典型例子。
3、制作豆腐的过程可能不是所有人都清楚，可是这个也是利用盐（石膏和盐卤等）使蛋白质变性的过程。
以上3个生活中常见的现象，都是典型的蛋白质变性例子，这样解释应该会比较清楚蛋白质变性是怎么回事的了，简单的说就是其他因素改变蛋白质特定结构的结果。
蛋白质变性的原因
蛋白质并不是任何时候都会发生变形的，只有在外来因素的作用下，才会发生蛋白质变性，那么，造成蛋白质变性的原因都有哪些呢？
1、物理因素：物理性因素主要是由于外界的压力，或者是加热导致的蛋白质变性，最常见的就是煮鸡蛋，物理因素导致的蛋白质变性只是破坏蛋白质结构，并不会产生新的物质。
2、化学因素：化学性因素主要是在原有的基础上，添加些重金属的盐，或者是强酸强碱等，这些化学因素会使蛋白质中的氢键断裂，这个过程中的蛋白质变性会有新的物质产生。在临床医学上应用的比较多。
蛋白质变性的主要原因就这两个，但是需要注意的是，蛋白质变性很复杂，要判断到底是物理变性还是化学变性，需要根据具体情况而定，最根本的区别是是否有化学键的断裂和生成，所有大家在判断的时候，一定要谨慎。
蛋白质变性的应用价值
蛋白质变性在饮食上有很大的应用价值，我们常见的豆腐和咸鸭蛋就是蛋白质变性在饮食上的应用，而且这些应用还深受广大人群的喜爱，今天就一起来认识关于蛋白质变性在饮食上的应用吧。
1、煮鸡蛋：煮鸡蛋就是利用高温加热的方式，让蛋白质变性的应用，让蛋清变成蛋白后更有利于吸收，营养价值更高。
2、制作豆腐：都是是常见的食物，因其高蛋白，低脂肪而深受喜爱。制作豆腐就是利用盐（石膏和盐卤等）使蛋白质变性的。
3、制作咸鸭蛋：咸鸭蛋是佐餐佳品，且营养丰富，而制作咸鸭蛋，也是盐使蛋白质变性的典型例子。但是由于盐对蛋白和蛋黄的作用不同，所有咸鸭蛋的蛋白和蛋黄表现也不一样。
4、烹饪鱼类：鱼的营养价值极高，对孕妇而是是很好的食材。在蒸鱼的时候，都会先用盐涂抹鱼身，这也是蛋白质变性在饮食上的应用。
蛋白质变性会影响营养吸收吗
蛋白质是人体所有的营养物质，我们需要通过摄入蛋白质来补充身体所需的能量。蛋白质变性很容易让人觉得变质，这样会影响食物的营养价值。那么，蛋白质变性会因素营养吗？
蛋白质变性是食物制作中常见的变化，主要是通过外在的因素，让食物中的蛋白质发生变化，常见的煮鸡蛋、做豆腐、制作咸鸭蛋等等，但是这个过程并不会让食物的营养过多的流失，因为蛋白质变性并不是“变质”。
具体原因如下：蛋白质其实是有很多中氨基酸组成的，摄入蛋白质后并不能直接吸收，而是需要把蛋白质水解成氨基酸。而蛋白质变性在食物制作的过程中，并不会减少食物中的氨基酸，而且变性后的蛋白质更容易被水解，可以更好的被人体吸收，所有蛋白质变性并不会影响食物中的营养，反而更容易让人体吸收，其营养价值更不会流失。
蛋白质变性可逆吗
蛋白质变性是因为物理和化学因素，导致蛋白质结构发生的变化。但是这一过程是否可逆，很多人都不是那么清楚，关于蛋白质变性是否可逆，看看下面的解释。
通常情况下，蛋白质的变性分为可逆和不可逆两种，所有说有些蛋白质的变性是可逆的。
可逆变性：当蛋白质变性程度比较轻的`时候，在除去变性因素之后，因为蛋白质的空间结构并没有发生变化，这个时候的蛋白质依旧能恢复或者回复部分原来的功能，这个就是可逆蛋白质变性，比较常见的就是盐析。
不可逆的变性：变性因素持久，而且蛋白质的结构已经发生改变的，这个时候即便是除去变性因素，蛋白质还是无法恢复原有功能的，就是不可逆变性。最常见的就是煮熟的蛋白，及时不再加热，也不可能变成蛋清。
燕窝富含蛋白和燕窝酸，纯天然燕窝口感类似蛋清味。具有滋养、润肺、护肤、滋润人体、养阴益气和调理身体的功效，燕盏经清水或纯净水浸泡后，可与冰糖、核桃、红枣、桂花、枸杞、人参等炖煮搭配食用，不仅能有效改善人体中的水分含量和细胞活力，养颜美容、美白肌肤，也是极富营养价值的孕妇滋补品和礼品。
天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。
变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低，同时蛋白质的粘度增加，结晶性破坏，生物学活性丧失，易被蛋白酶分解。
引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠（SDS）等。在临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。反之，注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。
变性并非是不可逆的变化，当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，变性的可逆变化称为复性。例如，前述的核糖核酸酶中四对二硫键及其氢键。
在β巯基乙醇和8M尿素作用下，发生变性，失去生物学活性，变性后如经过透析去除尿素，β-巯基乙醇，并设法使疏基氧化成二硫键，酶蛋白又可恢复其原来的构象，生物学活性也几乎全部恢复，此称变性核糖核酸酶的复性。
许多蛋白质变性时被破坏严重，不能恢复，称为不可逆性变性。
可以使病毒的壳体蛋白质变性最终杀死病毒。
蛋白质的变性作用有许多实际应用，例如临床上用乙醇、煮沸、紫外线照射等消毒灭菌；临床化验室用加热凝固反应检查尿中蛋白质；日常生活中把蛋白质煮熟食用，便于消化；但另一方面，当制备保存蛋白质制剂（如酶、疫苗、免疫血清等）过程中，则应避免蛋白质变性，以防失去活性。
扩展资料：
天然蛋白质因受物理的或化学的因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象称为变性作用。
从蛋白质构象研究结果来看，可以比较完整的说：变性作用就是蛋白质在一定的处理条件下，其共价键不变，而特定构象遭受破坏，从而失去了生物活性的过程。
参考资料来源：百度百科-蛋白质变性作用