膜融合的最新研究进展论文

细胞的各种结构和功能上是相互联系的。根据查询分泌蛋白相关资料得知，分泌蛋白的合成过程膜可以融合是因为细胞的各种结构和功能上是相互联系的。分泌蛋白是一类在细胞内合成，分泌到细胞外发挥其生物学功能的蛋白质。

引言：PspA 采用 ESCRT-III 样折叠并重塑细菌膜，让我们一起来看看吧。

噬菌体休克蛋白（Psp）系统是大约30年前在细菌中发现的。当时，它被确定为大肠杆菌对噬菌体感染的一种反应。后来人们发现，它在保护细胞膜方面的功能超过了对噬菌体感染的具体反应。渗透压、热、细胞毒素或膜包膜的缺陷也能触发应激反应。论文共同通讯作者、德国美因茨约翰内斯-古腾堡大学的Dirk Schneider教授解释说，“今天，我们知道Psp系统在应对多种类型的膜应激时被激活。然而，一些分子细节仍然令人困惑。这就是为什么我们决定仔细研究Psp系统的核心蛋白。”

在这项新的研究中，这些作者仔细研究了在Psp系统中具有关键作用的噬菌体休克蛋白A（PspA）。具体来说，通过使用低温电子显微镜，可以看到PspA如何形成长的、螺旋形的管子，该管子可以将生物膜包围在内腔。这些高分辨率图像如今首次显示了PspA是如何在局部溶解单个膜，然后将其重塑为更大的单元，甚至介导新膜结构的形成。德国海因里希海涅大学Carsten Sachse和德国美因茨约翰内斯古腾堡大学Dirk Schneider研究团队合作取得最新进展。他们发现噬菌体休克蛋白A (PspA) 采用 ESCRT-III 样折叠并重塑细菌膜。

他们展示了PspA在螺旋棒中组装的的 Å 分辨率冷冻电镜 (cryo-EM) 结构。PspA 单体在扩展的开放构象中采用经典ESCRT-III 折叠。PspA 棒能够包裹脂质并产生正的膜曲率。他们使用冷冻电镜可视化了 PspA 如何将膜囊泡重塑为微米级结构，以及它如何介导内化囊泡结构的形成。这些活动的热点是源自 PspA 组件区域，用作脂质转移平台并连接先前分离的脂质结构。这些膜融合和裂变活动符合所描述的细菌 PspA/IM30/LiaH 蛋白的功能特性。